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万見
- PDB-5lvf: Solution structure of Rtt103 CTD-interacting domain bound to a Th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lvf
タイトルSolution structure of Rtt103 CTD-interacting domain bound to a Thr4 phosphorylated CTD peptide
要素
  • PRO-SER-TYR-SER-PRO-PTH-SER-PRO-SER-TYR-SER-PRO-THR-SER-PRO-SER
  • Regulator of Ty1 transposition protein 103
キーワードTRANSCRIPTION / CTD-interacting domain / RNAPII CTD
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / transposable element silencing / mRNA 3'-end processing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape ...RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / transposable element silencing / mRNA 3'-end processing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA-templated transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / : / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / RNA polymerase II complex binding / Estrogen-dependent gene expression / Dual incision in TC-NER / translesion synthesis / RNA polymerase II, core complex / : / : / : / : / : / : / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / DNA-directed RNA polymerase / cytoplasmic stress granule / site of double-strand break / transcription by RNA polymerase II / chromatin / mitochondrion / DNA binding / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. ...: / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / Regulator of Ty1 transposition protein 103
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Jasnovidova, O. / Kubicek, K. / Krejcikova, M. / Stefl, R.
資金援助 チェコ, ベルギー, 2件
組織認可番号国
Czech Science Foundation13-18344S チェコ
European Research Council (ERC)649030 ベルギー
引用ジャーナル: EMBO Rep. / 年: 2017
タイトル: Structural insight into recognition of phosphorylated threonine-4 of RNA polymerase II C-terminal domain by Rtt103p.
著者: Jasnovidova, O. / Krejcikova, M. / Kubicek, K. / Stefl, R.
履歴
登録2016年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月17日Group: Database references
改定 1.22017年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_volume ..._citation.country / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / pdbx_nmr_spectrometer / Item: _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulator of Ty1 transposition protein 103
B: PRO-SER-TYR-SER-PRO-PTH-SER-PRO-SER-TYR-SER-PRO-THR-SER-PRO-SER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2912
ポリマ－18,2912
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1510 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area8060 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Regulator of Ty1 transposition protein 103


分子量: 16569.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RTT103, YDR289C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05543
#2: タンパク質・ペプチド PRO-SER-TYR-SER-PRO-PTH-SER-PRO-SER-TYR-SER-PRO-THR-SER-PRO-SER


分子量: 1721.669 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P04050*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 1H-15N NOESY
121isotropic13D 1H-13C NOESY
131isotropic33D 1H-13C NOESY aromatic
141isotropic34D (H)CCH TOCSY
151isotropic33D HNCA
161isotropic1F1-13C/15N-filtered NOESY-[13C,1H]-HSQC

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1 mM [U-13C; U-15N] Rtt103 CID, 1.2 mM pThr4-CTD, 90% H2O/10% D2O
Label: 13C_15N_sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMRtt103 CID[U-13C; U-15N]1
1.2 mMpThr4-CTDnatural abundance1
試料状態詳細: 35mM KH2PO4 100mM KCl / イオン強度: 100 mM / Label: sample_1 / pH: 6.8 / 圧: 760 mmHg / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III9501
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
CYANA3.97Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
TopSpinBruker Biospincollection
SparkyGoddardpeak picking
Amber16Case, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
TopSpinBruker Biospin解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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