[日本語] English
- PDB-5lsw: A CAF40-binding motif facilitates recruitment of the CCR4-NOT com... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lsw
タイトルA CAF40-binding motif facilitates recruitment of the CCR4-NOT complex to mRNAs targeted by Drosophila Roquin
要素
  • Cell differentiation protein RCD1 homolog
  • LD12033p
キーワードGENE REGULATION / DEADENYLATION / CCR4-NOT / TRANSLATIONAL REPRESSION / translation
機能・相同性
機能・相同性情報


CCR4-NOT core complex / CCR4-NOT complex / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / sex differentiation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / Deadenylation of mRNA / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / epidermal growth factor receptor binding ...CCR4-NOT core complex / CCR4-NOT complex / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / sex differentiation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / Deadenylation of mRNA / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / epidermal growth factor receptor binding / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / P-body / RING-type E3 ubiquitin transferase / kinase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / RNA stem-loop binding / cytokine-mediated signaling pathway / protein polyubiquitination / cytoplasmic stress granule / ubiquitin protein ligase activity / double-stranded RNA binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / negative regulation of translation / protein domain specific binding / mRNA binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CCR4-NOT transcription complex subunit 9 / Cell differentiation family, Rcd1-like / Roquin II / : / : / Roquin II domain / Roquin 1/2-like, ROQ domain / zinc-RING finger domain / Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / Zinc finger, CCCH-type superfamily ...CCR4-NOT transcription complex subunit 9 / Cell differentiation family, Rcd1-like / Roquin II / : / : / Roquin II domain / Roquin 1/2-like, ROQ domain / zinc-RING finger domain / Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / Zinc finger, CCCH-type superfamily / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CCR4-NOT transcription complex subunit 9 / RING-type E3 ubiquitin transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Sgromo, A. / Raisch, T. / Bawankar, P. / Bhandari, D. / Chen, Y. / Kuzuoglu-Ozturk, D. / Weichenrieder, O. / Izaurralde, E.
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2017
タイトル: A CAF40-binding motif facilitates recruitment of the CCR4-NOT complex to mRNAs targeted by Drosophila Roquin.
著者: Sgromo, A. / Raisch, T. / Bawankar, P. / Bhandari, D. / Chen, Y. / Kuzuoglu-Ozturk, D. / Weichenrieder, O. / Izaurralde, E.
履歴
登録2016年9月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cell differentiation protein RCD1 homolog
B: LD12033p
C: Cell differentiation protein RCD1 homolog
D: LD12033p
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,32810
ポリマ-66,7004
非ポリマー6296
3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6160 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area26490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.930, 103.690, 60.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Cell differentiation protein RCD1 homolog / Rcd-1 / CCR4-NOT transcription complex subunit 9


分子量: 31072.189 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 19-285 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RQCD1, CNOT9, RCD1 / プラスミド: PETMCN(PNEA) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q92600
#2: タンパク質・ペプチド LD12033p / Roquin / isoform A / isoform B / isoform C


分子量: 2277.593 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 790-810 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q9VV48
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / : C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1 M Sodium Acetate pH 5.0 17.5 % (w/v) PEG 4000 0.1 M Ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月22日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→46.8 Å / Num. obs: 34975 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 38.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.15→2.2 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.519 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2152: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FV2, CHAIN A
解像度: 2.15→46.769 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.83
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2262 1851 5.29 %
Rwork0.184 --
obs0.1861 34964 98.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 60 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→46.769 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4678 0 36 191 4905
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044794
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5976508
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8422948
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038772
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004818
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1499-2.20810.29331570.26282495X-RAY DIFFRACTION99
2.2081-2.2730.24811830.22672520X-RAY DIFFRACTION99
2.273-2.34640.25911610.22162515X-RAY DIFFRACTION99
2.3464-2.43030.28071530.20342522X-RAY DIFFRACTION99
2.4303-2.52760.24931510.20462557X-RAY DIFFRACTION99
2.5276-2.64260.25811350.20122550X-RAY DIFFRACTION99
2.6426-2.78190.23641360.19842541X-RAY DIFFRACTION99
2.7819-2.95620.25611310.20332570X-RAY DIFFRACTION99
2.9562-3.18440.28341300.19912579X-RAY DIFFRACTION99
3.1844-3.50470.23171220.18832557X-RAY DIFFRACTION99
3.5047-4.01160.18171280.16612566X-RAY DIFFRACTION98
4.0116-5.05330.19851300.15632549X-RAY DIFFRACTION98
5.0533-46.78020.20031340.17052592X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.76010.0165-0.55683.2378-0.67241.6384-0.10860.09090.1403-0.06190.0952-0.03870.1378-0.08550.00450.2646-0.0023-0.03710.2694-0.00530.1901-15.38882.508-8.3394
23.92112.69040.54782.18610.76610.4619-0.28470.90890.5784-1.14210.08271.0005-0.03-0.45650.02450.65-0.0793-0.09780.5976-0.0090.2565-18.33061.0586-21.9803
32.89150.4710.48672.23890.66310.969-0.10820.0411-0.03590.06160.07510.0931-0.02540.0421-0.00280.2614-0.00180.01770.27770.02080.2249-13.034942.7008-9.0895
40.50690.35370.12141.1252-0.08340.4055-0.33620.6363-0.1849-0.94440.1978-1.42070.1120.51850.00550.5389-0.09180.07820.58610.02810.4479-10.118843.4578-22.8989
51.5721-1.8334-0.13892.40340.39831.47850.07310.59591.4475-1.133-0.3229-2.4281-0.60830.6818-0.38410.74760.04770.47280.7450.52051.26071.166720.8492-24.745
62.6505-1.4465-0.37471.2071-0.30623.13110.0080.2454-1.5487-1.0251-0.41272.10361.1713-0.1173-0.70120.6102-0.0904-0.30160.3038-0.28990.9358-29.85123.535-24.3633
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 13 through 201)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 790 through 810)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 13 through 201)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 790 through 810)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'A' and resid 202 through 285)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'C' and resid 202 through 285)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る