[日本語] English
万見
- PDB-5lso: Crystal structure of SPF45 UHM domain with cyclic peptide inhibitor -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lso
タイトルCrystal structure of SPF45 UHM domain with cyclic peptide inhibitor
要素
  • LYS-SER-ARG-TRP-ASP-GLU
  • Splicing factor 45
キーワードSplicing/Inhibitor / UHM domain / Splicing-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA cis splicing, via spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / RNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
SPF45, RNA recognition motif / Splicing factor 45 / G-patch domain / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif ...SPF45, RNA recognition motif / Splicing factor 45 / G-patch domain / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing factor 45
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Jagtap, P.K.A. / Garg, D. / Sattler, M.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2016
タイトル: Rational Design of Cyclic Peptide Inhibitors of U2AF Homology Motif (UHM) Domains To Modulate Pre-mRNA Splicing.
著者: Jagtap, P.K. / Garg, D. / Kapp, T.G. / Will, C.L. / Demmer, O. / Luhrmann, R. / Kessler, H. / Sattler, M.
履歴
登録2016年9月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_data_processing_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Splicing factor 45
C: LYS-SER-ARG-TRP-ASP-GLU
B: Splicing factor 45
D: LYS-SER-ARG-TRP-ASP-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7124
ポリマ－24,7124
非ポリマー00
水3,081171
1
A: Splicing factor 45
C: LYS-SER-ARG-TRP-ASP-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3562
ポリマ－12,3562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area5700 Å2
手法PISA
2
B: Splicing factor 45
D: LYS-SER-ARG-TRP-ASP-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3562
ポリマ－12,3562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area5770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.600, 73.590, 45.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.900, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A2 - 104
2010B2 - 104

-
要素

#1: タンパク質 Splicing factor 45 / 45 kDa-splicing factor / RNA-binding motif protein 17


分子量: 11534.299 Da / 分子数: 2 / 断片: UHM domain, UNP Residues 301-400 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBM17, SPF45 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96I25
#2: タンパク質・ペプチド LYS-SER-ARG-TRP-ASP-GLU


分子量: 821.878 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 50mM MES pH 6, 70% MPD / Temp details: Room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→38.13 Å / Num. obs: 11806 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 21.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07603 / Net I/σ(I): 14.61
反射 シェル解像度: 2.22→2.3 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.2116 / Mean I/σ(I) obs: 5.29 / Num. unique all: 1034 / % possible all: 88

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PEH

2peh


解像度: 2.22→38.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 7.653 / SU ML: 0.187 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.321 / ESU R Free: 0.23
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2444 590 5 %RANDOM
Rwork0.1812 ---
obs0.1972 11192 98.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 71.07 Å2 / Biso mean: 23.814 Å2 / Biso min: 7.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.18 Å2-0 Å2-2.85 Å2
2---0.98 Å20 Å2
3---0.57 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.22→38.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1725 0 0 171 1896
Biso mean---30.9 -
残基数----218
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0191751
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.021702
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7591.9822351
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.27333926
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6355214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.18524.41986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.00915327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.9431514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2256
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021964
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02380
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6782.198868
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6762.197867
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6713.2771078
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 12628 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.07 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.224→2.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 37 -
Rwork0.278 694 -
all-731 -
obs--84.22 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る