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万見
- PDB-5lrv: Structure of Cezanne/OTUD7B OTU domain bound to Lys11-linked diub... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lrv
タイトルStructure of Cezanne/OTUD7B OTU domain bound to Lys11-linked diubiquitin
要素
  • (Polyubiquitin- ...) x 2
  • OTU domain-containing protein 7B
キーワードHYDROLASE / protease / deubiquitinase / OTU domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / mucosal immune response / protein K11-linked deubiquitination / positive regulation of TORC2 signaling / negative regulation of interleukin-8 production / protein K48-linked deubiquitination / K48-linked deubiquitinase activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / protein K63-linked deubiquitination ...protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / mucosal immune response / protein K11-linked deubiquitination / positive regulation of TORC2 signaling / negative regulation of interleukin-8 production / protein K48-linked deubiquitination / K48-linked deubiquitinase activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of protein monoubiquitination / TNFR1-induced proapoptotic signaling / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / negative regulation of protein localization to nucleus / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / seminiferous tubule development / female gonad development / male meiosis I / protein deubiquitination / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / neuron projection morphogenesis / energy homeostasis / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of TORC1 signaling / Maturation of protein E / Maturation of protein E / cysteine-type peptidase activity / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / regulation of neuron apoptotic process / NF-kB is activated and signals survival / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NRIF signals cell death from the nucleus / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of protein ubiquitination / Translesion synthesis by REV1 / Regulation of BACH1 activity / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / regulation of mitochondrial membrane potential / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TCF dependent signaling in response to WNT / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / Regulation of NF-kappa B signaling / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling
類似検索 - 分子機能
: / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / : / Ubiquitin domain signature. ...: / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Polyubiquitin-B / OTU domain-containing protein 7B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Mevissen, T.E.T. / Kulathu, Y. / Mulder, M.P.C. / Geurink, P.P. / Maslen, S.L. / Gersch, M. / Elliott, P.R. / Burke, J.E. / van Tol, B.D.M. / Akutsu, M. ...Mevissen, T.E.T. / Kulathu, Y. / Mulder, M.P.C. / Geurink, P.P. / Maslen, S.L. / Gersch, M. / Elliott, P.R. / Burke, J.E. / van Tol, B.D.M. / Akutsu, M. / El Oualid, F. / Kawasaki, M. / Freund, S.M.V. / Ovaa, H. / Komander, D.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
European Research Council309756 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Molecular basis of Lys11-polyubiquitin specificity in the deubiquitinase Cezanne.
著者: Mevissen, T.E. / Kulathu, Y. / Mulder, M.P. / Geurink, P.P. / Maslen, S.L. / Gersch, M. / Elliott, P.R. / Burke, J.E. / van Tol, B.D. / Akutsu, M. / El Oualid, F. / Kawasaki, M. / Freund, S.M. ...著者: Mevissen, T.E. / Kulathu, Y. / Mulder, M.P. / Geurink, P.P. / Maslen, S.L. / Gersch, M. / Elliott, P.R. / Burke, J.E. / van Tol, B.D. / Akutsu, M. / El Oualid, F. / Kawasaki, M. / Freund, S.M. / Ovaa, H. / Komander, D.
履歴
登録2016年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月26日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OTU domain-containing protein 7B
B: Polyubiquitin-B
C: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9768
ポリマ－53,5133
非ポリマー4635
水543
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area18470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.030, 56.520, 91.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 OTU domain-containing protein 7B / Cellular zinc finger anti-NF-kappa-B protein / Zinc finger A20 domain-containing protein 1 / Zinc ...Cellular zinc finger anti-NF-kappa-B protein / Zinc finger A20 domain-containing protein 1 / Zinc finger protein Cezanne


分子量: 36360.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OTUD7B, ZA20D1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6GQQ9, ubiquitinyl hydrolase 1

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Polyubiquitin- ... , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8547.770 Da / 分子数: 1 / Mutation: K11X / 由来タイプ: 合成
詳細: Lys11 was replaced with a diaminobutyric acid (DAB) residue
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8604.884 Da / 分子数: 1 / Mutation: G76X / 由来タイプ: 合成
詳細: Gly76 was replaced with a ligation handle for diubiquitin probe generation
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG47

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非ポリマー , 3種, 8分子

#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M phosphate citrate (pH 4.2), 20% (w/v) PEG 8K, 0.2 M sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97626 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→56.52 Å / Num. obs: 11505 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.689 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 95.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→48.162 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2442 550 4.79 %
Rwork0.2072 --
obs0.209 11478 93.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→48.162 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3324 0 29 3 3356
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023422
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5214667
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0871215
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.022538
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003595
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-3.08170.311420.28172712X-RAY DIFFRACTION95
3.0817-3.52760.28161300.24362738X-RAY DIFFRACTION95
3.5276-4.44390.22711410.18742708X-RAY DIFFRACTION93
4.4439-48.16940.21161370.17622770X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2536-0.605-0.89621.04070.30751.57330.0478-0.1373-0.1236-0.0119-0.05120.0467-0.05710.0131-0.00060.3174-0.0489-0.03640.21170.0140.238-8.659-0.8852-9.5667
27.2012-4.05010.04085.44071.6792.10370.0161-0.29320.07820.01150.0421-0.2195-0.1765-0.0334-0.01710.405-0.0507-0.00820.2560.02960.202617.4816-17.3895-10.8205
31.0874-0.37251.46514.3056-2.91798.8034-0.3315-1.6781-0.10080.70210.2973-0.1065-0.16980.4570.06980.4950.0908-0.04951.06340.1230.4235-1.8403-5.390117.5648
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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