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- PDB-5lp9: FimA wt from S. flexneri -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lp9
タイトルFimA wt from S. flexneri
要素Major type 1 subunit fimbrin (Pilin)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / FimA / pilus / monomer / subunit / pili / Shigella / flexneri / pathogenic / main structural subunit / high resolution
機能・相同性Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / pilus / cell adhesion / Major type 1 subunit fimbrin (Pilin) / Major type 1 subunit fimbrin (Pilin)
機能・相同性情報
生物種Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.886266337349 Å
データ登録者Zyla, D. / Capitani, G. / Prota, A. / Glockshuber, R.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation156304 スイス
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Alternative folding to a monomer or homopolymer is a common feature of the type 1 pilus subunit FimA from enteroinvasive bacteria.
著者: Zyla, D.S. / Prota, A.E. / Capitani, G. / Glockshuber, R.
履歴
登録2016年8月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月26日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.22019年12月25日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.32020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major type 1 subunit fimbrin (Pilin)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4161
ポリマ－16,4161
非ポリマー00
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)24.140, 53.780, 50.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.336, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb

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要素

#1: タンパク質 Major type 1 subunit fimbrin (Pilin) / Type-1 fimbrial protein subunit A


分子量: 16416.045 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
遺伝子: fimA, S4465, SF4208, AJR25_020510, AJR27_013385 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q83P68, UniProt: A0A0H2V3I0*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.8 % / 解説: 3-dimensional crystal, with irregular shape
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3
詳細: 0.1M Sodium Malonate, pH 3.0, 40% ammonium sulphate saturated at 277 K, 23 mg/ml of protein, 1:1 mixture
PH範囲: 2.0-3.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月15日
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.85→26.89 Å / Num. obs: 89042 / % possible obs: 80.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.423 % / Biso Wilson estimate: 8.26 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rrim(I) all: 0.042 / Χ2: 0.998 / Net I/σ(I): 20.03 / Num. measured all: 482856 / Scaling rejects: 2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
0.85-14.3610.2654.469174342630210380.9370.349.4
1-1.15.5920.12910.799419916925168440.9880.14299.5
1.1-1.35.7350.07219.4511489320072200320.9960.07999.8
1.3-1.55.9560.05327.266464210871108540.9970.05899.8
1.5-25.860.03836.796837011697116670.9990.04299.7
2-35.6910.03244.7834348605160360.9990.03599.8
3-55.5630.0347.2511142201620030.9990.03399.4
5-66.3810.02851.1215252392390.9990.031100
6-86.2260.02950.7111831891900.9980.031100
8-106.1210.02950.3740467660.9990.03198.5
10-205.7030.03148.0636565640.9980.03498.5
20-254.8750.02245.1398810.024100
25-26.8930.0535.513310.06133.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSOct 15, 2015 BUILT=20151231データ削減
XDSOct 15, 2015 BUILT=20151231データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2M5G model 1

2m5g


解像度: 0.886266337349→26.89 Å / SU ML: 0.0498525365341 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38946530496 / 位相誤差: 13.0544129219
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.126176539661 1336 1.50058405966 %Random
Rwork0.110028861955 87696 --
obs0.11027657669 89032 90.9928969288 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.6351376835 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.886266337349→26.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1128 0 0 208 1336
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006789565473181486
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.041751686732075
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0847614745479262
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00773399818169286
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2374797538527
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.8863-0.91790.219598287141690.2040087279124531X-RAY DIFFRACTION47.1553049718
0.9179-0.95470.1592269432011030.163057020946770X-RAY DIFFRACTION70.5646817248
0.9547-0.99810.1597913530411370.1335666304479019X-RAY DIFFRACTION93.8403197704
0.9981-1.05080.1350893601291470.1135008456989634X-RAY DIFFRACTION99.7043832824
1.0508-1.11660.1139825131061450.09878714582059531X-RAY DIFFRACTION99.5473251029
1.1166-1.20280.1021001031371470.09450785847789641X-RAY DIFFRACTION99.8673604734
1.2028-1.32390.122770133811460.1008149290589559X-RAY DIFFRACTION99.7430626927
1.3239-1.51540.1150993795841460.1043195505459641X-RAY DIFFRACTION99.7858890701
1.5154-1.90920.1256241332171470.1165868323639629X-RAY DIFFRACTION99.785648668
1.9092-26.90240.1285791556361490.1080577365999741X-RAY DIFFRACTION99.7176850171

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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