[日本語] English
万見
- PDB-5llk: Crystal structure of human alpha-dystroglycan -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5llk
タイトルCrystal structure of human alpha-dystroglycan
要素Dystroglycan
キーワードCELL ADHESION / Dystroglycan / Extraellular Matrix Adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective POMT2 causes MDDGA2, MDDGB2 and MDDGC2 / Defective POMT1 causes MDDGA1, MDDGB1 and MDDGC1 / muscle attachment / dystroglycan complex / nerve maturation / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / regulation of embryonic cell shape / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / O-linked glycosylation ...Defective POMT2 causes MDDGA2, MDDGB2 and MDDGC2 / Defective POMT1 causes MDDGA1, MDDGB1 and MDDGC1 / muscle attachment / dystroglycan complex / nerve maturation / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / regulation of embryonic cell shape / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / O-linked glycosylation / contractile ring / regulation of gastrulation / calcium-dependent cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelial sheet / dystrophin-associated glycoprotein complex / microtubule anchoring / laminin-1 binding / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / positive regulation of myelination / basement membrane organization / photoreceptor ribbon synapse / nerve development / dystroglycan binding / cellular response to cholesterol / regulation of epithelial to mesenchymal transition / vinculin binding / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / myelination in peripheral nervous system / branching involved in salivary gland morphogenesis / skeletal muscle tissue regeneration / costamere / commissural neuron axon guidance / node of Ranvier / angiogenesis involved in wound healing / axon regeneration / structural constituent of muscle / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / response to muscle activity / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / regulation of synapse organization / alpha-actinin binding / membrane protein ectodomain proteolysis / basement membrane / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / Non-integrin membrane-ECM interactions / postsynaptic cytosol / plasma membrane raft / ECM proteoglycans / negative regulation of MAPK cascade / heart morphogenesis / laminin binding / tubulin binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / SH2 domain binding / nuclear periphery / axon guidance / negative regulation of cell migration / morphogenesis of an epithelium / GABA-ergic synapse / filopodium / adherens junction / sarcolemma / regulation of synaptic plasticity / response to peptide hormone / Golgi lumen / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cellular response to mechanical stimulus / protein transport / lamellipodium / actin binding / virus receptor activity / : / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / cytoskeleton / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dystroglycan, domain 2 / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. ...Dystroglycan, domain 2 / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. / Putative Ig domain / Cadherin-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Covaceuszach, S. / Cassetta, A. / Lamba, D. / Brancaccio, A. / Bozzi, M. / Sciandra, F. / Bigotti, M.G. / Konarev, P.V.
引用ジャーナル: FEBS Open Bio / 年: 2017
タイトル: Structural flexibility of human alpha-dystroglycan.
著者: Covaceuszach, S. / Bozzi, M. / Bigotti, M.G. / Sciandra, F. / Konarev, P.V. / Brancaccio, A. / Cassetta, A.
履歴
登録2016年7月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dystroglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6793
ポリマ－28,5541
非ポリマー1242
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area370 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area12210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.520, 71.520, 144.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-616-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Dystroglycan / Dystrophin-associated glycoprotein 1


分子量: 28554.453 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 52-315 / 変異: R168H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAG1 / 器官: Skeletal Muscle / プラスミド: pHis-Trx / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14118
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: 0.8 M Sodium Citrate / PH範囲: 6.8-7.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月22日 / 詳細: Pt-coated mirror
放射モノクロメーター: Si(111) Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→48 Å / Num. obs: 25220 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 1.08 / Mean I/σ(I) obs: 1.61 / CC1/2: 0.868 / % possible all: 94.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2328: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1U2C

1u2c


解像度: 1.8→35.76 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.93 / 位相誤差: 24.21
詳細: Refined: Bulk Solvent + coordinates + TLS + ADP + occupancies Refinement Target: ML TLS refinement: 6 groups Occupancies: selected residues with low electron density
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1947 1258 5 %
Rwork0.1633 --
obs0.1649 25153 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→35.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1702 0 8 129 1839
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011747
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0122377
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8991051
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063277
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007305
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8001-1.87210.36451340.37012523X-RAY DIFFRACTION94
1.8721-1.95730.29841380.24872622X-RAY DIFFRACTION98
1.9573-2.06050.27771400.20152667X-RAY DIFFRACTION99
2.0605-2.18960.19271400.18382681X-RAY DIFFRACTION100
2.1896-2.35860.19531410.17062672X-RAY DIFFRACTION100
2.3586-2.59590.21881400.17712673X-RAY DIFFRACTION99
2.5959-2.97140.22971420.17662679X-RAY DIFFRACTION100
2.9714-3.7430.17871420.15352698X-RAY DIFFRACTION100
3.743-35.7670.15671410.13272680X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.45110.27730.43541.20590.12721.6474-0.0096-0.0661-0.3679-0.0374-0.1813-0.22860.43060.27140.00020.4999-0.0777-0.04290.41430.03220.4416-20.9156-13.968238.0541
20.96560.0302-0.67080.83430.44011.03380.04790.0254-0.181-0.0593-0.2874-0.0730.02320.42170.0010.388-0.0462-0.05490.3016-0.01260.36-26.1584-11.416139.4008
30.493-0.19950.7350.1944-0.00381.8464-0.0788-0.12060.11240.1731-0.1001-0.0614-0.50430.0623-0.08570.4632-0.11-0.04220.34640.01050.3416-23.8242-3.21125.7148
40.28730.10820.13930.38850.31470.31250.2509-0.3606-0.01170.4518-0.0815-0.13580.3294-0.09420.00030.4038-0.0209-0.04290.28480.0220.3176-26.2663-13.489917.5766
52.48570.70240.0662.8537-0.60793.14270.02510.07370.123-0.0823-0.081-0.1171-0.19460.17-0.00010.2608-0.0018-0.00870.20820.03390.263-27.7025-4.43327.6753
60.8071-0.60530.03620.46140.02230.33110.303-0.27330.35310.2097-0.3537-0.1587-0.56960.25650.01350.4063-0.0936-0.0090.26060.03380.321-26.53280.98067.1826
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 61 through 115 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 116 through 143 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 144 through 203 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 204 through 218 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 219 through 292 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 293 through 304 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る