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- PDB-5lih: Structure of a peptide-substrate bound to PKCiota core kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lih
タイトルStructure of a peptide-substrate bound to PKCiota core kinase domain
要素
  • PKC Epsilon pseudo substrate sequence
  • Protein kinase C iota type
キーワードTRANSFERASE / aPKC / Polarity / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ethanol binding / TRAM-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / Golgi vesicle budding / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / positive regulation of mucus secretion / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / toxin catabolic process / PAR polarity complex / Tight junction interactions / DAG and IP3 signaling ...ethanol binding / TRAM-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / Golgi vesicle budding / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / positive regulation of mucus secretion / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / toxin catabolic process / PAR polarity complex / Tight junction interactions / DAG and IP3 signaling / positive regulation of lipid catabolic process / protein kinase C / establishment of apical/basal cell polarity / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / mucus secretion / Effects of PIP2 hydrolysis / negative regulation of glial cell apoptotic process / eye photoreceptor cell development / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / Schmidt-Lanterman incisure / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / cellular response to chemical stress / membrane organization / intermediate filament cytoskeleton / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / macrophage activation involved in immune response / cell-cell junction organization / positive regulation of cell-substrate adhesion / tight junction / protein targeting to membrane / positive regulation of fibroblast migration / insulin secretion / response to morphine / positive regulation of wound healing / positive regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of cytokinesis / establishment of cell polarity / cell-substrate adhesion / synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of actin filament polymerization / cell leading edge / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / locomotory exploration behavior / brush border / cellular response to ethanol / signaling receptor activator activity / actin monomer binding / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / bicellular tight junction / Role of phospholipids in phagocytosis / xenobiotic catabolic process / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / p75NTR recruits signalling complexes / intercellular bridge / positive regulation of superoxide anion generation / vesicle-mediated transport / 14-3-3 protein binding / cytoskeleton organization / negative regulation of protein ubiquitination / secretion / response to interleukin-1 / SHC1 events in ERBB2 signaling / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / actin filament organization / cell periphery / protein localization to plasma membrane / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein localization to plasma membrane / enzyme activator activity / establishment of localization in cell / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of neuron projection development / phospholipid binding / positive regulation of insulin secretion / peptidyl-serine phosphorylation / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to insulin stimulus / KEAP1-NFE2L2 pathway / G alpha (z) signalling events / cell migration / cellular response to prostaglandin E stimulus / MAPK cascade / microtubule cytoskeleton / cellular response to hypoxia / negative regulation of neuron apoptotic process / protein phosphorylation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein kinase activity / endosome / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / cilium / apical plasma membrane / Golgi membrane / cell division / protein serine kinase activity
類似検索 - 分子機能
Protein kinase C, epsilon / Novel protein kinase C epsilon, catalytic domain / Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : ...Protein kinase C, epsilon / Novel protein kinase C epsilon, catalytic domain / Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALUMINUM FLUORIDE / : / THIOCYANATE ION / Protein kinase C iota type / Protein kinase C epsilon type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Soriano, E.V. / Purkiss, A.G. / McDonald, N.Q.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2016
タイトル: aPKC Inhibition by Par3 CR3 Flanking Regions Controls Substrate Access and Underpins Apical-Junctional Polarization.
著者: Soriano, E.V. / Ivanova, M.E. / Fletcher, G. / Riou, P. / Knowles, P.P. / Barnouin, K. / Purkiss, A. / Kostelecky, B. / Saiu, P. / Linch, M. / Elbediwy, A. / Kjr, S. / O'Reilly, N. / ...著者: Soriano, E.V. / Ivanova, M.E. / Fletcher, G. / Riou, P. / Knowles, P.P. / Barnouin, K. / Purkiss, A. / Kostelecky, B. / Saiu, P. / Linch, M. / Elbediwy, A. / Kjr, S. / O'Reilly, N. / Snijders, A.P. / Parker, P.J. / Thompson, B.J. / McDonald, N.Q.
履歴
登録2016年7月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen
Item: _entity.formula_weight / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ..._entity.formula_weight / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C iota type
B: Protein kinase C iota type
F: PKC Epsilon pseudo substrate sequence
G: PKC Epsilon pseudo substrate sequence
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,37917
ポリマ－84,7984
非ポリマー1,58113
水45025
1
A: Protein kinase C iota type
F: PKC Epsilon pseudo substrate sequence
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2179
ポリマ－42,3992
非ポリマー8187
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3630 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area14590 Å2
手法PISA
2
B: Protein kinase C iota type
G: PKC Epsilon pseudo substrate sequence
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1628
ポリマ－42,3992
非ポリマー7636
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area14250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.980, 84.230, 111.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABFG

#1: タンパク質 Protein kinase C iota type / Atypical protein kinase C-lambda/iota / aPKC-lambda/iota / nPKC-iota


分子量: 40333.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKCI, DXS1179E / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P41743, protein kinase C
#2: タンパク質・ペプチド PKC Epsilon pseudo substrate sequence


分子量: 2065.476 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q02156*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 38分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#5: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 32% Peg 2000 MME, 0.08 M KSCN

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→67.28 Å / Num. obs: 12144 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.172 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 3.25→3.43 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
xia2データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3a8w

3a8w


解像度: 3.25→67.28 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.57
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2836 628 5.17 %Random Selection
Rwork0.2566 ---
obs0.258 12144 99.13 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→67.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5187 0 81 25 5293
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035393
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7337319
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2923156
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048795
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008936
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2501-3.57720.29921550.28462836X-RAY DIFFRACTION100
3.5772-4.09480.31891530.26142825X-RAY DIFFRACTION99
4.0948-5.15870.26671580.22912872X-RAY DIFFRACTION99
5.1587-67.2950.26261620.26472983X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5634-0.38650.83221.2484-0.44791.27920.1909-0.4599-0.21380.06770.0078-0.1507-0.09910.1084-0.08610.5457-0.0329-0.01760.24460.0332-0.009441.604316.375749.5889
21.461-1.23550.69612.0702-1.22743.0092-0.1065-0.07150.09990.14610.1867-0.239-0.4706-0.1104-0.07160.26170.00330.08660.0814-0.04270.22438.763726.879329.146
30.9691-0.83410.03340.93910.19951.6382-0.3994-0.3016-0.13140.33710.51330.5348-0.4243-0.9619-0.62420.35990.170.07390.63090.13870.267424.91122.722544.6708
43.6813-1.825-1.7071.84991.44061.15650.5553-0.113-0.1729-0.43670.0864-0.05740.17540.14660.87290.46660.0921-0.24110.15880.13780.327844.8658-0.053547.1979
51.8669-0.1594-0.76192.28830.65050.9681-0.1523-0.2829-0.4843-0.14720.4415-0.37560.30970.24990.26460.9088-0.2306-0.05110.30230.0930.127141.058126.9182105.0244
61.7224-0.01450.56524.0438-1.08453.25290.21790.05380.16350.3378-0.4720.1548-0.12430.29540.21040.4114-0.08920.05580.2199-0.02620.226838.533737.534184.6605
71.5103-2.069-0.042.86780.34422.8994-0.25820.0092-0.32150.79290.22740.84530.7979-1.0645-0.13530.5876-0.11160.0640.37990.01410.356924.528133.3322100.1572
83.44070.06690.13641.89351.59264.03650.5693-0.4503-0.16170.6217-0.0561-0.4913-0.08880.75520.74551.0815-0.4664-0.36490.40840.0810.539245.024310.3537103.0618
92.9466-1.10040.06162.5896-0.46411.974-0.42730.21060.28660.3636-0.0671-0.02670.40550.21070.16640.7365-0.0296-0.11460.2930.20940.431933.731512.822629.4297
102.902-2.93431.69183.7546-1.19233.10110.32310.04230.30950.7929-0.372-0.46740.77360.3583-0.03190.72620.1864-0.09170.4043-0.19240.239935.885224.274885.2518
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 240:323)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 324:532)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 533:558)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 559:578)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 240:323)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 324:532)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 533:558)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 559:578)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'F'
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'G'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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