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万見
- PDB-5lht: ATP Phosphoribosyltransferase from Mycobacterium tuberculosis in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lht
タイトルATP Phosphoribosyltransferase from Mycobacterium tuberculosis in complex with the allosteric activator 3-(2-Thienyl)-L-alanine
要素ATP phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / ATP-PRTase / ACT / His G / Histidine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / L-histidine biosynthetic process / AMP binding / magnesium ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta ...ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA(2-THIENYL)ALANINE / ATP phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.0601 Å
データ登録者de Chiara, C. / Pisco, J.P. / de Carvalho, L.P. / Smerdon, S.J. / Walker, P.A. / Ogrodowicz, R.
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Uncoupling conformational states from activity in an allosteric enzyme.
著者: Pisco, J.P. / Chiara, C. / Pacholarz, K.J. / Garza-Garcia, A. / Ogrodowicz, R.W. / Walker, P.A. / Barran, P.E. / Smerdon, S.J. / Carvalho, L.P.S.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Mechanism of feedback allosteric inhibition of ATP phosphoribosyltransferase.
著者: Pedreno, S. / Pisco, J.P. / Larrouy-Maumus, G. / Kelly, G. / de Carvalho, L.P.
履歴
登録2016年7月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3347
ポリマ－31,6861
非ポリマー6486
水1,47782
1
A: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,00242
ポリマ－190,1166
非ポリマー3,88536
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_557y,x,-z+21
crystal symmetry operation5_557x-y,-y,-z+21
crystal symmetry operation6_557-x,-x+y,-z+21
Buried area23900 Å2
ΔGint-393 kcal/mol
Surface area72180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.512, 117.512, 127.356
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 ATP phosphoribosyltransferase / ATP-PRTase


分子量: 31686.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
遺伝子: hisG, Rv2121c, MTCY261.17c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Gold pLysS AG / 参照: UniProt: P9WMN1, ATP phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-TIH / BETA(2-THIENYL)ALANINE / 3-(2-チエニル)-L-アラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 171.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H9NO2S
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.7855.69
22.7855.69
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法詳細
291.151蒸気拡散法, シッティングドロップ法2.5 %(v/v) Isopropanol, 1.0 M Ammonium sulfate
291.152蒸気拡散法, シッティングドロップ法2.5 %(v/v) Isopropanol, 1.0 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9282 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.0609→47.2522 Å / Num. obs: 20991 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェルRmerge(I) obs: 0.69

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NH8

1nh8


解像度: 2.0601→47.2522 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2285 1016 4.84 %
Rwork0.1926 --
obs0.1943 20990 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.0601→47.2522 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2143 0 37 82 2262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082223
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8973024
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5391342
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057350
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005397
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0601-2.16870.31161440.24992830X-RAY DIFFRACTION100
2.1687-2.30460.29711600.23352805X-RAY DIFFRACTION100
2.3046-2.48250.28241390.22072842X-RAY DIFFRACTION100
2.4825-2.73230.29581430.21922845X-RAY DIFFRACTION100
2.7323-3.12760.26991390.21642839X-RAY DIFFRACTION100
3.1276-3.94020.21951440.19082884X-RAY DIFFRACTION100
3.9402-47.26460.18321470.16742929X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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