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- PDB-5lha: Amine transaminase crystal structure from an uncultivated Pseudom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lha
タイトルAmine transaminase crystal structure from an uncultivated Pseudomonas species in the PMP-bound form
要素OMEGA TRANSAMINASE
キーワードTRANSFERASE / TRANSAMINASE / AMINOTRANSFERASE / PYRIDOXAMINE PHOSPHATE / PLP-DEPENDENT ENZYME FOLD TYPE 1
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-alanine-pyruvate transaminase / beta-alanine:pyruvate transaminase activity / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Omega transaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Reddem, E. / Thunnissen, A.M.W.H.
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2017
タイトル: Explaining Operational Instability of Amine Transaminases: Substrate-Induced Inactivation Mechanism and Influence of Quaternary Structure on Enzyme-Cofactor Intermediate Stability.
著者: Borner, T. / Ramisch, S. / Reddem, E. / Bartsch, S. / Vogel, A. / Thunnissen, A.M.W.H. / Adlercreutz, P. / Grey, C.
履歴
登録2016年7月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: OMEGA TRANSAMINASE
B: OMEGA TRANSAMINASE
C: OMEGA TRANSAMINASE
D: OMEGA TRANSAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,2758
ポリマ－198,2824
非ポリマー9934
水12,917717
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27730 Å2
ΔGint-144 kcal/mol
Surface area52220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.790, 97.069, 153.389
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
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21(chain B and (resid 5 or resid 7:24 or resid...
31(chain C and (resid 5 or resid 7:24 or resid...
41(chain D and (resid 5 or resid 7:24 or resid...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11TYRTYRTYRTYR(chain A and (resid 5 or resid 7:24 or resid...AA514
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要素

#1: タンパク質
OMEGA TRANSAMINASE


分子量: 49570.469 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: obtained from metabolic library screening / 由来: (組換発現) Pseudomonas sp. (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A1W2VMW5*PLUS, beta-alanine-pyruvate transaminase
#2: 化合物
ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O5P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 717 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: Crystallisation solution: 100 mM sodium malonate, pH 5.0, 12% (w/v) PEG 3350, 4% (v/v) formamid; Protein solution: 15 mg/ml protein in 50 mM Tris-HCl, pH 8.0, 0.3 M NaCl, 0.5 mM PLP; Soaking: ...詳細: Crystallisation solution: 100 mM sodium malonate, pH 5.0, 12% (w/v) PEG 3350, 4% (v/v) formamid; Protein solution: 15 mg/ml protein in 50 mM Tris-HCl, pH 8.0, 0.3 M NaCl, 0.5 mM PLP; Soaking: 1 minute with 100 mM L-alanine in crystallisation solution and 20% (v/v) PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0454 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0454 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: k,h,-l / Fraction: 0.44
反射解像度: 1.89→48.53 Å / Num. obs: 107336 / % possible obs: 93.1 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.89→1.92 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.656 / CC1/2: 0.603 / % possible all: 77.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.27データスケーリング
PHENIXdev_2313精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.89→48.53 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.25 / 位相誤差: 42.23 / 詳細: Applied twinning operator: k,h,-l
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 5858 5.57 %Random selection
Rwork0.1717 ---
obs0.175 107289 87.33 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 127.89 Å2 / Biso mean: 29.8675 Å2 / Biso min: 5.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.89→48.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13526 0 64 717 14307
Biso mean--25.27 27.99 -
残基数----1786
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00513918
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84918898
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0522058
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062498
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4058230
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A7727X-RAY DIFFRACTION4.488TORSIONAL
12B7727X-RAY DIFFRACTION4.488TORSIONAL
13C7727X-RAY DIFFRACTION4.488TORSIONAL
14D7727X-RAY DIFFRACTION4.488TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8924-1.92510.30613770.27298450882776
1.9251-1.96010.30145360.263497321026887
1.9601-1.99780.29825260.253397301025687
1.9978-2.03850.28155190.24296671018687
2.0385-2.08290.30446240.236895371016186
2.0829-2.13130.26074870.224996041009186
2.1313-2.18460.25685190.218495031002285
2.1846-2.24370.29814560.20879352980884
2.2437-2.30970.255600.20494561001685
2.3097-2.38420.24634880.193895921008086
2.3842-2.46940.23515860.187294861007285
2.4694-2.56830.25125200.183394811000185
2.5683-2.68520.25594000.177996371003786
2.6852-2.82670.22854950.17149247974283
2.8267-3.00380.22385070.16289185969282
3.0038-3.23560.21635020.15289297979983
3.2356-3.56110.20674640.14198966943081
3.5611-4.07610.17065350.138518905377
4.0761-5.13410.15313930.11928475886876
5.1341-43.39690.1964820.14558403888575
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.309-0.1073-0.04250.27680.01860.26760.07570.117-0.0374-0.0986-0.08140.06790.0167-0.0263-0.00850.15810.023-0.00370.2172-0.04950.2871-41.641617.705-33.8683
20.2758-0.11140.0070.28740.00490.31050.00060.0331-0.0777-0.0536-0.02250.03920.0318-0.03380.01990.19790.02890.01230.2208-0.03120.0587-7.2745-13.9474-33.918
30.2395-0.0583-0.07630.1953-0.01270.257-0.0028-0.0282-0.02470.0424-0.00670.04680.0531-0.0180.00890.2107-0.01870.03460.235-0.01510.0285-42.093917.2319-4.052
40.3763-0.1106-0.06330.2626-0.02120.2601-0.043-0.0802-0.11190.06880.0556-0.02930.00950.0142-0.01460.19220.01590.03270.1990.01710.291-9.9903-16.9042-4.1743
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 449 )A3 - 449
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 4 through 449 )B4 - 449
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 3 through 449 )C3 - 449
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 4 through 449 )D4 - 449

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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