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- PDB-5lgd: The CIDRa domain from MCvar1 PfEMP1 bound to CD36 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lgd
タイトルThe CIDRa domain from MCvar1 PfEMP1 bound to CD36
要素
  • PfEMP1 variant 1 of strain MC
  • Platelet glycoprotein 4
キーワードCELL ADHESION / Plasmodium falciparum cytoadhesion scavenger receptor malaria
機能・相同性
機能・相同性情報


short-chain fatty acid transmembrane transporter activity / short-chain fatty acid transport / lipoteichoic acid immune receptor activity / oxidised low-density lipoprotein particle clearance / oxidised low-density lipoprotein particle receptor activity / Intracellular metabolism of fatty acids regulates insulin secretion / long-chain fatty acid import across plasma membrane / response to linoleic acid / oleate transmembrane transporter activity / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway ...short-chain fatty acid transmembrane transporter activity / short-chain fatty acid transport / lipoteichoic acid immune receptor activity / oxidised low-density lipoprotein particle clearance / oxidised low-density lipoprotein particle receptor activity / Intracellular metabolism of fatty acids regulates insulin secretion / long-chain fatty acid import across plasma membrane / response to linoleic acid / oleate transmembrane transporter activity / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / Toll Like Receptor TLR6:TLR2 Cascade / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent / low-density lipoprotein particle mediated signaling / cellular response to diacyl bacterial lipopeptide / positive regulation of cholesterol storage / long-chain fatty acid import into cell / triglyceride transport / : / response to stilbenoid / production of molecular mediator involved in inflammatory response / Scavenging by Class B Receptors / plasma lipoprotein particle clearance / regulation of action potential / lipid transport across blood-brain barrier / positive regulation of blood microparticle formation / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / neutrophil degranulation / cholesterol import / cellular response to hydroperoxide / high-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle clearance / low-density lipoprotein particle receptor activity / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / platelet degranulation / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / intestinal cholesterol absorption / Toll-like receptor binding / regulation of removal of superoxide radicals / low-density lipoprotein particle binding / platelet alpha granule membrane / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / Regulation of TLR by endogenous ligand / scavenger receptor activity / positive regulation of phagocytosis, engulfment / lipid storage / response to fatty acid / phagocytosis, recognition / regulation of metabolic process / cholesterol transport / transforming growth factor beta binding / MyD88 deficiency (TLR2/4) / apoptotic cell clearance / intestinal absorption / positive regulation of macrophage cytokine production / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of cell-matrix adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / lipoprotein transport / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of protein import into nucleus / phagocytosis, engulfment / response to lipid / regulation of toll-like receptor signaling pathway / cGMP-mediated signaling / thrombospondin receptor activity / plasma membrane => GO:0005886 / lipoprotein particle binding / cellular response to lipoteichoic acid / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of blood coagulation / nitric oxide mediated signal transduction / long-chain fatty acid transport / specific granule membrane / energy homeostasis / positive regulation of interleukin-12 production / phagocytic vesicle / receptor-mediated endocytosis / fatty acid metabolic process / positive regulation of interleukin-1 beta production / caveola / cell periphery / brush border membrane / lipid metabolic process / PPARA activates gene expression / receptor internalization / cytokine-mediated signaling pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / sensory perception of taste / cellular response to amyloid-beta / endocytic vesicle membrane / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
CD36 / CD36/scavenger receptor class B member 1 / Plasmodium falciparum erythrocyte membrane protein-1, N-terminal segment / N-terminal segments of PfEMP1 / CD36 family / CD36 family / Cysteine-rich interdomain region 1 gamma / Cysteine-Rich Interdomain Region 1 gamma / Duffy-binding-like domain / PFEMP1 DBL domain ...CD36 / CD36/scavenger receptor class B member 1 / Plasmodium falciparum erythrocyte membrane protein-1, N-terminal segment / N-terminal segments of PfEMP1 / CD36 family / CD36 family / Cysteine-rich interdomain region 1 gamma / Cysteine-Rich Interdomain Region 1 gamma / Duffy-binding-like domain / PFEMP1 DBL domain / Plasmodium falciparum erythrocyte membrane protein 1, acidic terminal segment superfamily / Plasmodium falciparum erythrocyte membrane protein 1, acidic terminal segment / acidic terminal segments, variant surface antigen of PfEMP1 / Duffy-antigen binding / Duffy-antigen binding superfamily / Duffy binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PALMITIC ACID / Platelet glycoprotein 4 / PfEMP1 variant 1 of strain MC
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Hsieh, F.L. / Higgins, M.K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust101020/Z/13/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: The structural basis for CD36 binding by the malaria parasite.
著者: Hsieh, F.L. / Turner, L. / Bolla, J.R. / Robinson, C.V. / Lavstsen, T. / Higgins, M.K.
履歴
登録2016年7月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月5日Group: Database references
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Platelet glycoprotein 4
B: PfEMP1 variant 1 of strain MC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,59420
ポリマ－74,0202
非ポリマー3,57418
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7590 Å2
ΔGint41 kcal/mol
Surface area26120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.826, 40.726, 138.836
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.85, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Platelet glycoprotein 4 / Fatty acid translocase / FAT / Glycoprotein IIIb / GPIIIB / Leukocyte differentiation antigen CD36 ...Fatty acid translocase / FAT / Glycoprotein IIIb / GPIIIB / Leukocyte differentiation antigen CD36 / PAS IV / PAS-4 / Platelet collagen receptor / Platelet glycoprotein IV / GPIV / Thrombospondin receptor


分子量: 53104.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD36, GP3B, GP4 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P16671
#2: タンパク質 PfEMP1 variant 1 of strain MC


分子量: 20915.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: MCvar-1 PfEMP1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q25733

-
糖 , 2種, 9分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 161分子

#5: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.33 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M NaCl, 20% (w/v) PEG6000, 0.1 M Tris, pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→63 Å / Num. obs: 40626 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 34.48 Å2 / Net I/σ(I): 8.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4F7B

4f7b


解像度: 2.07→62.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU R Cruickshank DPI: 0.212 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.209 / SU Rfree Blow DPI: 0.179 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.181
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2526 2057 5.08 %RANDOM
Rwork0.2124 ---
obs0.2145 40526 99.25 %-
原子変位パラメータBiso mean: 48.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.7116 Å20 Å27.1913 Å2
2---2.3634 Å20 Å2
3----1.3482 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.374 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.07→62.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4490 0 233 152 4875
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014835HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.196546HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1765SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes130HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes673HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4835HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.3
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.34
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion655SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5659SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.07→2.12 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3099 127 4.27 %
Rwork0.2781 2847 -
all0.2794 2974 -
obs--99.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3651-0.47741.01370.5309-0.38852.96080.04070.27990.0978-0.1161-0.1293-0.1268-0.10320.14250.0886-0.0753-0.0046-0.0206-0.0657-0.00960.0157-41.7774-27.449525.0785
20.94680.02891.21230.5021-0.2915.4330.1706-0.5822-0.20850.0086-0.02510.05270.425-0.9102-0.1455-0.2373-0.1073-0.04610.23050.07390.0188-49.1411-40.615176.2292
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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