+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4f7b | |||||||||
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Title | Structure of the lysosomal domain of limp-2 | |||||||||
Components | Lysosome membrane protein 2 | |||||||||
Keywords | CELL ADHESION / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / scavenger receptor / lipid transport / endocytosis / atherosclerosis / lipoprotein | |||||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of glucosylceramide catabolic process / regulation of carbohydrate catabolic process / regulation of endosome organization / aminophospholipid transport / regulation of lysosome organization / endosome to plasma membrane protein transport / scavenger receptor activity / protein targeting to lysosome / phosphatidylcholine binding / cargo receptor activity ...regulation of glucosylceramide catabolic process / regulation of carbohydrate catabolic process / regulation of endosome organization / aminophospholipid transport / regulation of lysosome organization / endosome to plasma membrane protein transport / scavenger receptor activity / protein targeting to lysosome / phosphatidylcholine binding / cargo receptor activity / cholesterol binding / phosphatidylserine binding / lysosomal lumen / receptor-mediated endocytosis / sensory perception of sound / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / positive regulation of neuron projection development / transmembrane signaling receptor activity / endocytic vesicle membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / late endosome membrane / virus receptor activity / protein-folding chaperone binding / endosome membrane / lysosomal membrane / Golgi membrane / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 3 Å | |||||||||
Authors | Neculai, D. / Ravichandran, M. / Seitova, A. / Neculai, M. / Pizzaro, J.C. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Dhe-Paganon, D. / Structural Genomics Consortium (SGC) | |||||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2013 Title: Structure of LIMP-2 provides functional insights with implications for SR-BI and CD36. Authors: Neculai, D. / Schwake, M. / Ravichandran, M. / Zunke, F. / Collins, R.F. / Peters, J. / Neculai, M. / Plumb, J. / Loppnau, P. / Pizarro, J.C. / Seitova, A. / Trimble, W.S. / Saftig, P. / ...Authors: Neculai, D. / Schwake, M. / Ravichandran, M. / Zunke, F. / Collins, R.F. / Peters, J. / Neculai, M. / Plumb, J. / Loppnau, P. / Pizarro, J.C. / Seitova, A. / Trimble, W.S. / Saftig, P. / Grinstein, S. / Dhe-Paganon, S. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4f7b.cif.gz | 1007.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4f7b.ent.gz | 852 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4f7b.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4f7b_validation.pdf.gz | 7.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4f7b_full_validation.pdf.gz | 7.4 MB | Display | |
Data in XML | 4f7b_validation.xml.gz | 84.5 KB | Display | |
Data in CIF | 4f7b_validation.cif.gz | 112.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f7/4f7b ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f7/4f7b | HTTPS FTP |
-Related structure data
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
-Protein , 1 types, 6 molecules ABCDEF
#1: Protein | Mass: 48606.609 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: Lysosome membrane protein 2 (unp reisdues 34-429) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CD36L2, LIMPII, SCARB2 / References: UniProt: Q14108 |
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-Sugars , 7 types, 42 molecules
#2: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 2 types, 8 molecules
#9: Chemical | ChemComp-PO4 / #10: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.91 Å3/Da / Density % sol: 57.77 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 28% PEG 1500, 0.2M Sodium Chloride and Sodium Cacodylate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97915 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 24, 2011 |
Radiation | Monochromator: SI 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97915 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3→99.9 Å / Num. obs: 67235 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2.39 / Redundancy: 4.98 % / Biso Wilson estimate: 41.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1046 / Net I/σ(I): 13.34 |
Reflection shell | Resolution: 3.1→3.2 Å / Redundancy: 5.02 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 2.86 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 3→34.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8414 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.826 / SU B: 62.315 / SU ML: 0.488 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.496 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 84.68 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.448 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→34.64 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3→3.08 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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