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- PDB-5lg6: Structure of the deglycosylated porcine aminopeptidase N ectodomain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lg6
タイトルStructure of the deglycosylated porcine aminopeptidase N ectodomain
要素Aminopeptidase N
キーワードHYDROLASE / CD13 / pAPN / porcine aminopeptidase N / Coronavirus
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / peptide binding / virus receptor activity / angiogenesis / cell differentiation / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding ...membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / peptide binding / virus receptor activity / angiogenesis / cell differentiation / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / : / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase ...Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / : / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Santiago, C. / Reguera, J. / Mudgal, G. / Casasnovas, J.M.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of ScienceBFU2011-23940 and BIO2014-52683-R スペイン
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Allosteric inhibition of aminopeptidase N functions related to tumor growth and virus infection.
著者: Santiago, C. / Mudgal, G. / Reguera, J. / Recacha, R. / Albrecht, S. / Enjuanes, L. / Casasnovas, J.M.
履歴
登録2016年7月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase N
B: Aminopeptidase N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,41222
ポリマ－222,3002
非ポリマー4,11320
水6,864381
1
A: Aminopeptidase N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,20611
ポリマ－111,1501
非ポリマー2,05610
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Aminopeptidase N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,20611
ポリマ－111,1501
非ポリマー2,05610
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.465, 215.690, 78.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.900, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...
21chain B and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUTHRTHRchain A and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...AA61 - 12643 - 108
12MSEMSEGLYGLYchain A and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...AA131 - 138113 - 120
13GLNGLNLEULEUchain A and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...AA141 - 564123 - 546
14ALAALATYRTYRchain A and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...AA575 - 888557 - 870
15SERSERSERSERchain A and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...AA894 - 963876 - 945
21LEULEUTHRTHRchain B and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...BB61 - 12643 - 108
22MSEMSEGLYGLYchain B and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...BB131 - 138113 - 120
23GLNGLNLEULEUchain B and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...BB141 - 564123 - 546
24ALAALATYRTYRchain B and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...BB575 - 888557 - 870
25SERSERSERSERchain B and (resseq 61:126 or resseq 131:138 or resseq...BB894 - 963876 - 945

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要素

#1: タンパク質 Aminopeptidase N / pAPN / Alanyl aminopeptidase / Aminopeptidase M / AP-M / Microsomal aminopeptidase / gp130


分子量: 111149.773 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: ANPEP / 細胞株 (発現宿主): CHO LEC 3.2.8.1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P15145, membrane alanyl aminopeptidase
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 細胞株 (発現宿主): CHO LEC 3.2.8.1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.66 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 5% PEG-1000, 10% PEG-8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月8日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. obs: 73869 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.5→2.589 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.1_743精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→24.982 Å / FOM work R set: 0.8562 / SU ML: 0.58 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 22.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2294 2000 2.71 %
Rwork0.1908 71863 -
obs0.1918 73863 97.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 8.496 Å2 / ksol: 0.293 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 192.46 Å2 / Biso mean: 19.93 Å2 / Biso min: 2.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.7311 Å2-0 Å2-1.4465 Å2
2---2.0942 Å2-0 Å2
3----4.637 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→24.982 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14292 0 254 381 14927
Biso mean--37.67 20.42 -
残基数----1776
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00914933
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26620315
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0972273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062592
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5975426
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A7104X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.062
12B7104X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.062
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.56250.29031460.23685076522296
2.5625-2.63170.26631270.21795019514695
2.6317-2.7090.25631510.2155042519396
2.709-2.79640.26831430.21265090523396
2.7964-2.89620.2651450.21865107525296
2.8962-3.01190.27051390.21715101524097
3.0119-3.14880.26281350.20775137527297
3.1488-3.31440.2441470.19775139528698
3.3144-3.52150.20351430.17785186532998
3.5215-3.79260.19061460.175139528598
3.7926-4.17270.21241420.16725249539198
4.1727-4.77280.19341520.15165162531498
4.7728-5.99940.19091440.17155160530497
5.9994-24.98330.22231400.19645256539698

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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