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- PDB-5lfn: Crystal structure of human chondroadherin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lfn
タイトルCrystal structure of human chondroadherin
要素Chondroadherin
キーワードCELL ADHESION / CHONDROADHERIN / EXTRACELLULAR MATRIX / SMALL LEUCINE-RICH REPEAT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of bone trabecula formation / bone development / signaling receptor activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Alpha-Beta Horseshoe ...: / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ramisch, S. / Pramhed, A. / Logan, D.T.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of human chondroadherin: solving a difficult molecular-replacement problem using de novo models.
著者: Ramisch, S. / Pramhed, A. / Tillgren, V. / Aspberg, A. / Logan, D.T.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun.
年: 2008
タイトル: Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of human chondroadherin.
著者: Pramhed, A. / Addis, L. / Tillgren, V. / Wenglen, C. / Heinegard, D. / Logan, D.T.
履歴
登録2016年7月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月11日Group: Database references
改定 1.22017年1月25日Group: Database references
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年6月12日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record
Item: _audit_author.name
改定 1.52024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chondroadherin
B: Chondroadherin
C: Chondroadherin
D: Chondroadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,3436
ポリマ－153,2724
非ポリマー712
水2,162120
1
A: Chondroadherin
B: Chondroadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6713
ポリマ－76,6362
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Chondroadherin
D: Chondroadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6713
ポリマ－76,6362
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.480, 111.590, 128.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.22, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Chondroadherin / Cartilage leucine-rich protein


分子量: 38317.973 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHAD, SLRR4A / プラスミド: pCEP4 / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O15335
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9.5
詳細: 21% PEG 3350, 6% xylitol, 0.1 M glycine-NaOH pH 9.5-10.5, 0.2 M ammonium sulfate. Protein at 1.2 mg/ml in 20 mM Tris pH 7.0, 200 mM NaCl. Mixed in 1:1 ratio with reservoir.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月6日 / 詳細: KB MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→15 Å / Num. obs: 88893 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 39.5 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.697 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / CC1/2: 0.562 / % possible all: 91.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11rc2_2531: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AMPLE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DE NOVO MODELS

解像度: 2.1→15 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2623 4467 5.04 %
Rwork0.2449 --
obs0.2457 88684 95.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10359 0 2 120 10481
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00210597
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58914371
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.7656477
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411608
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041868
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.12380.38311350.38232524X-RAY DIFFRACTION87
2.1238-2.14880.4181230.36672806X-RAY DIFFRACTION94
2.1488-2.1750.41540.36172807X-RAY DIFFRACTION95
2.175-2.20250.37921510.35572727X-RAY DIFFRACTION95
2.2025-2.23150.35091600.35662785X-RAY DIFFRACTION94
2.2315-2.26210.37131410.34982784X-RAY DIFFRACTION95
2.2621-2.29440.37961620.33562706X-RAY DIFFRACTION94
2.2944-2.32860.35811450.34622748X-RAY DIFFRACTION94
2.3286-2.3650.35411550.33972790X-RAY DIFFRACTION95
2.365-2.40370.361300.33752763X-RAY DIFFRACTION94
2.4037-2.44510.38511390.32612764X-RAY DIFFRACTION94
2.4451-2.48960.35741290.32352722X-RAY DIFFRACTION93
2.4896-2.53740.32711310.31392763X-RAY DIFFRACTION94
2.5374-2.58920.3191530.29922761X-RAY DIFFRACTION94
2.5892-2.64540.32781400.29912728X-RAY DIFFRACTION93
2.6454-2.70690.33931240.30182775X-RAY DIFFRACTION93
2.7069-2.77460.31281270.28492716X-RAY DIFFRACTION92
2.7746-2.84950.2631650.27632713X-RAY DIFFRACTION93
2.8495-2.93330.30981630.28032785X-RAY DIFFRACTION96
2.9333-3.02790.30331570.28032902X-RAY DIFFRACTION100
3.0279-3.1360.32441670.2642950X-RAY DIFFRACTION100
3.136-3.26130.27081630.25882894X-RAY DIFFRACTION99
3.2613-3.40950.25031550.2372936X-RAY DIFFRACTION100
3.4095-3.58890.25561660.22722927X-RAY DIFFRACTION100
3.5889-3.81330.20071560.20292915X-RAY DIFFRACTION99
3.8133-4.10690.18431330.19332932X-RAY DIFFRACTION99
4.1069-4.51870.20361680.18692908X-RAY DIFFRACTION99
4.5187-5.16910.18571650.16912936X-RAY DIFFRACTION99
5.1691-6.49930.21261600.18692934X-RAY DIFFRACTION99
6.4993-150.22241500.20832816X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.95080.60840.86050.98430.28041.8063-0.04450.06280.1315-0.01410.06290.09160.0398-0.10010.01060.20670.00250.00340.38360.10880.23497.25259.747495.0725
23.7379-0.81470.99121.2702-0.52232.08770.0514-0.03320.2594-0.06950.0018-0.03530.07230.2368-0.02930.23330.02220.03290.4442-0.17780.3111-6.110362.41161.9234
31.41320.4756-0.99321.3711-1.39862.9428-0.1040.05180.0392-0.03610.09560.03110.24030.21380.02540.27350.0273-0.030.4247-0.12490.254225.834894.499129.9886
41.8538-0.2213-1.21691.27321.28653.8936-0.1419-0.18240.10810.01320.13910.0470.34610.10330.00910.26330.0291-0.0590.28550.07390.218214.065396.571398.8468
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C'
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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