+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5lfn | ||||||
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Title | Crystal structure of human chondroadherin | ||||||
Components | Chondroadherin | ||||||
Keywords | CELL ADHESION / CHONDROADHERIN / EXTRACELLULAR MATRIX / SMALL LEUCINE-RICH REPEAT PROTEIN | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of bone trabecula formation / extracellular matrix / bone development / extracellular space Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Ramisch, S. / Pramhed, A. / Logan, D.T. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2017 Title: Crystal structure of human chondroadherin: solving a difficult molecular-replacement problem using de novo models. Authors: Ramisch, S. / Pramhed, A. / Tillgren, V. / Aspberg, A. / Logan, D.T. #1: Journal: Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. Year: 2008 Title: Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of human chondroadherin. Authors: Pramhed, A. / Addis, L. / Tillgren, V. / Wenglen, C. / Heinegard, D. / Logan, D.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5lfn.cif.gz | 524.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5lfn.ent.gz | 436.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5lfn.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5lfn_validation.pdf.gz | 459.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5lfn_full_validation.pdf.gz | 470.6 KB | Display | |
Data in XML | 5lfn_validation.xml.gz | 44.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5lfn_validation.cif.gz | 60.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lf/5lfn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lf/5lfn | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 38317.973 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CHAD, SLRR4A / Plasmid: pCEP4 / Cell line (production host): 293-EBNA / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: O15335 #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.8 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 9.5 Details: 21% PEG 3350, 6% xylitol, 0.1 M glycine-NaOH pH 9.5-10.5, 0.2 M ammonium sulfate. Protein at 1.2 mg/ml in 20 mM Tris pH 7.0, 200 mM NaCl. Mixed in 1:1 ratio with reservoir. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX II / Beamline: I911-3 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 6, 2005 / Details: KB MIRRORS |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→15 Å / Num. obs: 88893 / % possible obs: 95.8 % / Redundancy: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 39.5 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 6.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.14 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.697 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / CC1/2: 0.562 / % possible all: 91.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: DE NOVO MODELS Resolution: 2.1→15 Å / SU ML: 0.36 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 33.44 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→15 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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