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- PDB-5ldg: Isopiperitenone reductase from Mentha piperita in complex with Is... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ldg
タイトルIsopiperitenone reductase from Mentha piperita in complex with Isopiperitenone and NADP
要素(-)-isopiperitenone reductase(-)-Isopiperitenone reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) / Rossmann fold (ロスマンフォールド) / Isopiperitenone / Isopulegone
機能・相同性
機能・相同性情報


(-)-isopiperitenone reductase / menthol biosynthetic process / (-)-isopiperitenone reductase activity / terpene metabolic process / NADPH binding / 生体膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(-)-Isopiperitenone / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / (-)-isopiperitenone reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Mentha piperita (ペパーミント)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Karuppiah, V. / Toogood, H.S. / Leys, D. / Scrutton, N.S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/J015512/1 and BB/M000354/1 英国
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2016
タイトル: Pinpointing a Mechanistic Switch Between Ketoreduction and "Ene" Reduction in Short-Chain Dehydrogenases/Reductases.
著者: Lygidakis, A. / Karuppiah, V. / Hoeven, R. / Ni Cheallaigh, A. / Leys, D. / Gardiner, J.M. / Toogood, H.S. / Scrutton, N.S.
履歴
登録2016年6月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: (-)-isopiperitenone reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4733
ポリマ－34,5801
非ポリマー8942
水9,962553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.560, 65.490, 95.109
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 (-)-isopiperitenone reductase / (-)-Isopiperitenone reductase


分子量: 34579.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mentha piperita (ペパーミント) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6WAU1, (-)-isopiperitenone reductase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-IT9 / (-)-Isopiperitenone / (-)-イソピペリテノン


分子量: 150.218 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14O
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 553 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.06M Divalents (0.3M Magnesium chloride hexahydrate; 0.3M Calcium chloride dihydrate), 0.1M Buffer system 3 pH 8.5 (1M Tris (base); BICINE), 50% Precipitant Mix 4 (25% v/v MPD; 25% PEG 1000; 25% w/v PEG 3350)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→60.56 Å / Num. obs: 92810 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6 % / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.367 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2386: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3O26

3o26


解像度: 1.3→53.939 Å / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 11.13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1456 2006 2.16 %
Rwork0.1198 --
obs0.1203 92733 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→53.939 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2397 0 59 553 3009
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112690
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1213692
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7761078
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092416
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008503
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.33250.15351340.11566341X-RAY DIFFRACTION98
1.3325-1.36860.14341450.10366305X-RAY DIFFRACTION98
1.3686-1.40880.13091540.10196390X-RAY DIFFRACTION99
1.4088-1.45430.12951310.10316363X-RAY DIFFRACTION98
1.4543-1.50630.16391350.11776408X-RAY DIFFRACTION99
1.5063-1.56660.11081530.09036420X-RAY DIFFRACTION99
1.5666-1.63790.1161330.08596418X-RAY DIFFRACTION99
1.6379-1.72430.11541440.08726441X-RAY DIFFRACTION99
1.7243-1.83230.12051410.09776500X-RAY DIFFRACTION100
1.8323-1.97380.12211440.10366501X-RAY DIFFRACTION100
1.9738-2.17240.12981490.10726552X-RAY DIFFRACTION100
2.1724-2.48680.1371440.11346552X-RAY DIFFRACTION100
2.4868-3.1330.16351460.13396650X-RAY DIFFRACTION100
3.133-53.98580.17531530.14976886X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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