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- PDB-5lao: S-nitrosylated 3D NMR structure of the cytoplasmic rhodanese doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lao
タイトルS-nitrosylated 3D NMR structure of the cytoplasmic rhodanese domain of the inner membrane protein YgaP from Escherichia coli
要素Inner membrane protein YgaP
キーワードMEMBRANE PROTEIN / S-nitrosylated rhodanese domain of YgaP / PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


thiosulfate sulfurtransferase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Inner membrane protein YgaP-like, transmembrane domain / Inner membrane protein YgaP-like, transmembrane domain / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inner membrane protein YgaP
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / energy minimization
データ登録者Eichmann, C. / Tzitzilonis, C. / Nakamura, T. / Maslennikov, I. / Kwiatkowski, W. / Choe, S. / Lipton, S.A. / Guntert, P. / Riek, R.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of HealthR21 NS080799 米国
National Institutes of HealthP01 HD29587 米国
National Institutes of HealthR01 NS086890 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: S-Nitrosylation Induces Structural and Dynamical Changes in a Rhodanese Family Protein.
著者: Eichmann, C. / Tzitzilonis, C. / Nakamura, T. / Kwiatkowski, W. / Maslennikov, I. / Choe, S. / Lipton, S.A. / Riek, R.
履歴
登録2016年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月28日Group: Database references
改定 1.22018年1月31日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: atom_site / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature_units / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 2.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 2.22024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inner membrane protein YgaP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7161
ポリマ－11,7161
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6400 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Inner membrane protein YgaP


分子量: 11716.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: ygaP, b2668, JW2643 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): PlysS / 参照: UniProt: P55734

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic1NOESY
121isotropic13D (H)CCH-TOCSY
131isotropic13D 1H-15N TOCSY
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic13D HN(CO)CA
161isotropic12D TROSY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] S-nitrosylated rhodanese domain, 95% H2O/5% D2O
Label: S-nitrosylated rhodanese / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: S-nitrosylated rhodanese domain / Isotopic labeling: [U-99% 13C; U-99% 15N]
試料状態イオン強度: 0 mM / Label: Rhodanese / pH: 7 / 圧: AMBIENT Pa / 温度: 303.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
OPAL3.97Luginbuhl, Guntert, Billeter and Wuthrich精密化
CYANA3.97Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
精密化手法: energy minimization / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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