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- PDB-5l95: Crystal structure of human UBA5 in complex with UFM1 and AMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l95
タイトルCrystal structure of human UBA5 in complex with UFM1 and AMP
要素
  • Ubiquitin-fold modifier 1
  • Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 5
キーワードCELL CYCLE / Ubiquitin like protein E1 / UBL
機能・相同性
機能・相同性情報


UFM1 activating enzyme activity / protein K69-linked ufmylation / protein ufmylation / megakaryocyte differentiation / regulation of type II interferon production / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / reticulophagy / negative regulation of protein import into nucleus / neuromuscular process / response to endoplasmic reticulum stress ...UFM1 activating enzyme activity / protein K69-linked ufmylation / protein ufmylation / megakaryocyte differentiation / regulation of type II interferon production / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / reticulophagy / negative regulation of protein import into nucleus / neuromuscular process / response to endoplasmic reticulum stress / erythrocyte differentiation / brain development / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin fold modifier 1 protein / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin fold modifier 1 protein / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Oweis, W. / Padala, P. / Wiener, R.
資金援助 イスラエル, 1件
組織認可番号国
BSF イスラエル
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: Trans-Binding Mechanism of Ubiquitin-like Protein Activation Revealed by a UBA5-UFM1 Complex.
著者: Oweis, W. / Padala, P. / Hassouna, F. / Cohen-Kfir, E. / Gibbs, D.R. / Todd, E.A. / Berndsen, C.E. / Wiener, R.
履歴
登録2016年6月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月5日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 5
B: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 5
C: Ubiquitin-fold modifier 1
D: Ubiquitin-fold modifier 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,6497
ポリマ－79,1714
非ポリマー4783
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11060 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area27100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.875, 139.875, 99.742
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 5 / Ubiquitin-activating enzyme 5 / ThiFP1 / UFM1-activating enzyme / Ubiquitin-activating enzyme E1 ...Ubiquitin-activating enzyme 5 / ThiFP1 / UFM1-activating enzyme / Ubiquitin-activating enzyme E1 domain-containing protein 1


分子量: 30994.381 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA5, UBE1DC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9GZZ9
#2: タンパク質 Ubiquitin-fold modifier 1


分子量: 8590.877 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UFM1, C13orf20, BM-002 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61960
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.65 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M HEPES pH7.5, 10% PEG 6000 and 5% 2-Methyl-2,4-pentanediol (MPD)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→77 Å / Num. obs: 65695 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル最高解像度: 2.1 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2142: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IAA

5iaa


解像度: 2.1→76.999 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.77
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2218 3326 5.07 %
Rwork0.1983 --
obs0.1995 65664 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→76.999 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5040 0 25 193 5258
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065160
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8847002
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7753093
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053809
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006908
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.130.30831550.3112556X-RAY DIFFRACTION99
2.13-2.16180.32791490.31242541X-RAY DIFFRACTION100
2.1618-2.19560.34361220.29542571X-RAY DIFFRACTION99
2.1956-2.23160.31781620.28432575X-RAY DIFFRACTION99
2.2316-2.27010.37091590.31262502X-RAY DIFFRACTION99
2.2701-2.31140.29431100.25962610X-RAY DIFFRACTION100
2.3114-2.35580.25681290.24562596X-RAY DIFFRACTION100
2.3558-2.40390.28451290.24312571X-RAY DIFFRACTION100
2.4039-2.45620.23441230.23612602X-RAY DIFFRACTION100
2.4562-2.51330.25691490.21822547X-RAY DIFFRACTION100
2.5133-2.57620.2091270.21892595X-RAY DIFFRACTION100
2.5762-2.64590.21681530.20392596X-RAY DIFFRACTION100
2.6459-2.72370.20121260.19962586X-RAY DIFFRACTION100
2.7237-2.81160.21021280.1882585X-RAY DIFFRACTION100
2.8116-2.91210.20061480.19092609X-RAY DIFFRACTION100
2.9121-3.02870.2131250.18382587X-RAY DIFFRACTION99
3.0287-3.16660.18561250.17672617X-RAY DIFFRACTION100
3.1666-3.33350.17191400.16572607X-RAY DIFFRACTION100
3.3335-3.54240.19581520.17262577X-RAY DIFFRACTION100
3.5424-3.81590.20171470.17112628X-RAY DIFFRACTION100
3.8159-4.19990.1811450.16462614X-RAY DIFFRACTION100
4.1999-4.80750.18541290.15322652X-RAY DIFFRACTION100
4.8075-6.05660.21041460.19322659X-RAY DIFFRACTION100
6.0566-77.05080.22921480.18652755X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.56440.15490.2821.5198-0.49112.0580.0752-0.1151-0.03140.15230.00920.136-0.2093-0.05620.0490.1534-0.06950.01040.1340.00070.17153.8654-42.245615.8417
21.93350.9304-0.29721.9410.22771.7619-0.0459-0.01360.28390.18090.04170.47130.1444-0.3538-0.11490.2071-0.12710.03140.26340.02970.277728.7106-58.39529.1767
30.3446-0.18340.20310.6765-0.18660.8934-0.19360.04360.0295-0.32370.27130.179-0.2235-0.23080.03750.373-0.124-0.02810.2809-0.00590.285851.7109-31.3142-7.6828
40.54740.0662-0.24150.48950.3220.631-0.19590.0419-0.22350.1060.1968-0.09880.42760.22260.01930.4053-0.11430.02140.3667-0.00640.277343.6643-74.2674-4.2265
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 68:346)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 68:346)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resseq 4:83)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain D and resseq 4:83)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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