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- PDB-5l7k: The crystal structure of myristoylated NPHP3 peptide in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l7k
タイトルThe crystal structure of myristoylated NPHP3 peptide in complex with UNC119a
要素
  • GLY-THR-ALA-SER-SER-LEU
  • Protein unc-119 homolog A
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Protein Transport / myristoylation / Beta-sandwish
機能・相同性
機能・相同性情報


determination of intestine left/right asymmetry / determination of stomach left/right asymmetry / maintenance of animal organ identity / ureter development / Trafficking of myristoylated proteins to the cilium / determination of pancreatic left/right asymmetry / convergent extension / negative regulation of caveolin-mediated endocytosis / convergent extension involved in gastrulation / negative regulation of clathrin-dependent endocytosis ...determination of intestine left/right asymmetry / determination of stomach left/right asymmetry / maintenance of animal organ identity / ureter development / Trafficking of myristoylated proteins to the cilium / determination of pancreatic left/right asymmetry / convergent extension / negative regulation of caveolin-mediated endocytosis / convergent extension involved in gastrulation / negative regulation of clathrin-dependent endocytosis / ciliary inversin compartment / epithelial cilium movement involved in determination of left/right asymmetry / regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / kidney morphogenesis / determination of liver left/right asymmetry / atrial septum development / non-motile cilium assembly / photoreceptor cell maintenance / determination of left/right symmetry / lipoprotein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / ciliary base / establishment or maintenance of cell polarity / heart looping / mitotic cytokinesis / cilium assembly / phototransduction / spindle midzone / intercellular bridge / extracellular matrix organization / visual perception / kidney development / lung development / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / lipid metabolic process / Wnt signaling pathway / endocytosis / spindle pole / nervous system development / chemical synaptic transmission / cilium / synapse / lipid binding / centrosome / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / GMP phosphodiesterase, delta subunit / GMP phosphodiesterase, delta subunit / GMP phosphodiesterase, delta subunit superfamily / GMP-PDE, delta subunit / Tetratricopeptide repeat / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...: / GMP phosphodiesterase, delta subunit / GMP phosphodiesterase, delta subunit / GMP phosphodiesterase, delta subunit superfamily / GMP-PDE, delta subunit / Tetratricopeptide repeat / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Distorted Sandwich / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Immunoglobulin E-set / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / Protein unc-119 homolog A / Nephrocystin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Fansa, E.K. / Jaiswal, M. / Wittinghofer, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Novel Biochemical and Structural Insights into the Interaction of Myristoylated Cargo with Unc119 Protein and Their Release by Arl2/3.
著者: Jaiswal, M. / Fansa, E.K. / Kosling, S.K. / Mejuch, T. / Waldmann, H. / Wittinghofer, A.
履歴
登録2016年6月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月5日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein unc-119 homolog A
B: GLY-THR-ALA-SER-SER-LEU
G: Protein unc-119 homolog A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3134
ポリマ－43,0853
非ポリマー2281
水84747
1
A: Protein unc-119 homolog A
B: GLY-THR-ALA-SER-SER-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0383
ポリマ－21,8102
非ポリマー2281
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area8380 Å2
手法PISA
2
G: Protein unc-119 homolog A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2751
ポリマ－21,2751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.270, 88.270, 105.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 Protein unc-119 homolog A / Retinal protein 4 / hRG4


分子量: 21275.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UNC119, RG4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13432
#2: タンパク質・ペプチド GLY-THR-ALA-SER-SER-LEU


分子量: 534.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z494*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 1.75 M (NH4)2SO4, 0.1 M CAPS (pH 10.0) and 0.2 M Li2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97862 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97862 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→28.35 Å / Num. obs: 22466 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 13.47
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.746

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RBQ

3rbq


解像度: 2.1→28.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 5.989 / SU ML: 0.159 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.229 / ESU R Free: 0.209
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2782 1183 5 %RANDOM
Rwork0.2157 ---
obs0.2188 22466 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 160.69 Å2 / Biso mean: 63.751 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.43 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.43 Å2-0 Å2
3---0.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→28.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2734 0 0 47 2781
Biso mean---50.27 -
残基数----328
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192812
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022607
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4411.9533786
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.843.0036001
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4395322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.94423.026152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.95915474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8951523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2392
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213140
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.0376.191303
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.0316.1871302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.0459.2621620
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 87 -
Rwork0.295 1660 -
all-1747 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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