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- PDB-5l23: Crystal structure of the complex between the N-terminal SH3 domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l23
タイトルCrystal structure of the complex between the N-terminal SH3 domain of CrkII and a proline-rich ligand
要素
  • Adapter molecule crk
  • C3G derived peptide
キーワードPROTEIN BINDING / SH3 / acetylation / amidation / Crkii / C3G
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / response to hepatocyte growth factor / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / Downstream signal transduction ...PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / response to hepatocyte growth factor / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / Downstream signal transduction / regulation of leukocyte migration / Rap protein signal transduction / postsynaptic specialization assembly / protein phosphorylated amino acid binding / regulation of T cell migration / regulation of dendrite development / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to peptide / regulation of cell junction assembly / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / response to yeast / Regulation of signaling by CBL / nerve growth factor signaling pathway / negative regulation of wound healing / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / reelin-mediated signaling pathway / negative regulation of cell motility / VEGFA-VEGFR2 Pathway / establishment of endothelial barrier / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / protein localization to membrane / MET activates RAP1 and RAC1 / regulation of GTPase activity / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / Frs2-mediated activation / positive regulation of smooth muscle cell migration / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / establishment of cell polarity / regulation of cell adhesion mediated by integrin / dendrite development / positive regulation of Rac protein signal transduction / ephrin receptor signaling pathway / RAC3 GTPase cycle / Erythropoietin activates RAS / cytoskeletal protein binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / insulin-like growth factor receptor binding / cellular response to cAMP / signaling adaptor activity / ephrin receptor binding / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of GTPase activity / Downstream signal transduction / cellular response to nitric oxide / SH2 domain binding / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / guanyl-nucleotide exchange factor activity / hippocampus development / cell chemotaxis / regulation of actin cytoskeleton organization / Regulation of signaling by CBL / positive regulation of JNK cascade / cellular response to nerve growth factor stimulus / neuromuscular junction / cerebral cortex development / positive regulation of neuron projection development / response to hydrogen peroxide / SH3 domain binding / lipid metabolic process / neuron migration / nervous system development / actin cytoskeleton / signaling receptor complex adaptor activity / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / scaffold protein binding / Ras protein signal transduction / early endosome / cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / signal transduction / protein-containing complex / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras-like guanine nucleotide exchange factor / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. ...CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras-like guanine nucleotide exchange factor / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / RasGEF domain / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain profile. / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like small GTPases / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Rap guanine nucleotide exchange factor 1 / Adapter molecule crk
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Bhatt, V.S. / Krieger, I. / Sacchettini, J. / Cho, J.-H.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the complex between the N-terminal SH3 domain of CrkII and a proline-rich ligand
著者: Bhatt, V.S. / Krieger, I. / Sacchettini, J. / Cho, J.-H.
履歴
登録2016年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adapter molecule crk
B: C3G derived peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9094
ポリマ－8,6972
非ポリマー2122
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area4920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.600, 41.340, 56.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Adapter molecule crk / Proto-oncogene c-Crk / p38


分子量: 6971.731 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 134-191 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Crk, Crko / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q64010
#2: タンパク質・ペプチド C3G derived peptide


分子量: 1724.958 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q13905*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 34 %
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Lithium sulfate monohydrate, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→33.43 Å / Num. obs: 6759 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.977 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.77→1.87 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 8.4 / CC1/2: 0.96 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1cka

1cka


解像度: 1.77→33.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21037 264 3.9 %RANDOM
Rwork0.17439 ---
obs0.17587 6462 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.616 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→33.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数616 0 11 99 726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.02662
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.02616
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6111.988892
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.5563.0071434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.509577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.06724.32437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.64115113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.588156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0280.02148
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.661.035303
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5441.03302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.561.52378
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5641.523379
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7081.385359
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.7081.385359
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.2041.934514
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.76910.73839
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.78110.723839
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.771→1.817 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 14 -
Rwork0.14 468 -
obs--99.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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