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万見
- PDB-5l0a: Human muscle fructose-1,6-bisphosphatase E69Q mutant in active R-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l0a
タイトルHuman muscle fructose-1,6-bisphosphatase E69Q mutant in active R-state in complex with fructose-1,6-bisphosphate
要素Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
キーワードHYDROLASE / carbohydrate metabolism / glyconeogenesis / muscle izoenzyme / FBPase / R-state / Leucine lock / E69Q / fructose-1 / 6-bisphosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / Gluconeogenesis / anchoring junction / gluconeogenesis / Z disc / extracellular exosome ...fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / Gluconeogenesis / anchoring junction / gluconeogenesis / Z disc / extracellular exosome / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.302 Å
データ登録者Barciszewski, J. / Wisniewski, J. / Kolodziejczyk, R. / Dzugaj, A. / Jaskolski, M. / Rakus, D.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2013/09/B/NZ1/01081 ポーランド
引用
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2011
タイトル: Structure of E69Q mutant of human muscle fructose-1,6-bisphosphatase.
著者: Zarzycki, M. / Kolodziejczyk, R. / Maciaszczyk-Dziubinska, E. / Wysocki, R. / Jaskolski, M. / Dzugaj, A.
#2: ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2013
タイトル: Crystal structures of human muscle fructose-1,6-bisphosphatase: novel quaternary states, enhanced AMP affinity, and allosteric signal transmission pathway.
著者: Shi, R. / Chen, Z.Y. / Zhu, D.W. / Li, C. / Shan, Y. / Xu, G. / Lin, S.X.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: T-to-R switch of muscle fructose-1,6-bisphosphatase involves fundamental changes of secondary and quaternary structure.
著者: Barciszewski, J. / Wisniewski, J. / Kolodziejczyk, R. / Jaskolski, M. / Rakus, D. / Dzugaj, A.
履歴
登録2016年7月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0062
ポリマ－36,6661
非ポリマー3401
水21612
1
A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
ヘテロ分子

A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
ヘテロ分子

A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
ヘテロ分子

A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,0248
ポリマ－146,6644
非ポリマー1,3604
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
crystal symmetry operation10_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation15_555y,x,-z1
Buried area12060 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area44720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.446, 72.446, 233.954
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2 / FBPase 2 / D-fructose-1 / 6-bisphosphate 1-phosphohydrolase 2 / Muscle FBPase


分子量: 36665.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Gaps in the sequence indicate residues that were not modeled because of poor electron density
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: skeletal muscle / 遺伝子: FBP2 / プラスミド: pkk223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C100 / 参照: UniProt: O00757, fructose-bisphosphatase
#2: 糖 ChemComp-FBP / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / BETA-FRUCTOSE-1,6-DIPHOSPHATE / FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructose / 1,6-di-O-phosphono-D-fructose / 1,6-di-O-phosphono-fructose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 340.116 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O12P2
識別子タイププログラム
b-D-Fruf1PO36PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.23 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 10mM magnesium chloride, 2M sodium chloride, 10%PEG6000, 10mM Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.3 / 波長: 0.8943 Å
検出器タイプ: RAYONIX SX-165mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月27日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator, Si-111 crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→31.03 Å / Num. obs: 13949 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 3.49
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.622 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 69.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ET5

5et5


解像度: 2.302→31.027 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 931 7.15 %Random selection
Rwork0.215 ---
obs0.2203 13014 90.64 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.302→31.027 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2133 0 20 12 2165
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092196
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2232974
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.791824
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041349
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006369
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3015-2.42280.35681060.28231271X-RAY DIFFRACTION69
2.4228-2.57450.34881270.28561612X-RAY DIFFRACTION87
2.5745-2.77320.37061220.26531742X-RAY DIFFRACTION93
2.7732-3.0520.32451350.26681755X-RAY DIFFRACTION94
3.052-3.49320.28411310.23011847X-RAY DIFFRACTION97
3.4932-4.3990.25751700.18541834X-RAY DIFFRACTION97
4.399-31.02960.26991400.18772022X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.67830.26560.41653.0115-1.55174.60910.2188-0.48380.24241.0858-0.3591-0.779-0.56580.35930.10790.6954-0.2099-0.19620.46460.01030.650223.665334.222619.0622
22.24850.71970.69624.56050.5762.83270.0795-0.19410.3890.3217-0.1182-0.3794-0.34020.05650.0470.3254-0.0698-0.00890.2880.02220.461913.404733.46269.0105
32.94420.451-0.04835.71211.02823.50410.1305-0.1552-0.07790.4927-0.1160.63010.1738-0.2114-0.05350.2722-0.06410.05870.25950.04260.41924.491618.52599.7669
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 139 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 149 through 212 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 213 through 334 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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