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- PDB-5kyd: Crystal structure of USP7 catalytic domain [V302K] mutant in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kyd
タイトルCrystal structure of USP7 catalytic domain [V302K] mutant in complex with ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / USP7 catalytic domain / deubiquitinase / V302K mutant / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / female gonad development / seminiferous tubule development / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / transcription-coupled nucleotide-excision repair / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / negative regulation of TORC1 signaling / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / neuron projection morphogenesis / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / regulation of mitochondrial membrane potential / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling
類似検索 - 分子機能
ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. ...ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Single Sheet / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Rouge, L. / Ozen, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Selectively Modulating Conformational States of USP7 Catalytic Domain for Activation.
著者: Ozen, A. / Rouge, L. / Bashore, C. / Hearn, B.R. / Skelton, N.J. / Dueber, E.C.
履歴
登録2016年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Polyubiquitin-B
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1952
ポリマ－49,1952
非ポリマー00
水6,864381
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area19160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.050, 80.470, 86.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 40617.930 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 192-538 / Mutation: V302K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.2M Ammonium fluoride, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→27.16 Å / Num. obs: 55856 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 22.39 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.625-1.645.70.9970.562193.8
8.7-27.166.10.0440.997197

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLM7.1.1データ削減
Aimless0.5.1データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER1.10.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NB8, 1UBQ

1nb8

1ubq


解像度: 1.62→27.16 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.22
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2133 2013 3.61 %
Rwork0.1742 --
obs0.1756 55790 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 103.3 Å2 / Biso mean: 29.9042 Å2 / Biso min: 12.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.62→27.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3372 0 0 381 3753
Biso mean---37.2 -
残基数----417
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063483
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8664705
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059511
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006618
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2562130
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6162-1.65660.32251410.28533602374395
1.6566-1.70140.2841470.257138193966100
1.7014-1.75140.27241410.241438503991100
1.7514-1.80790.24671430.221937843927100
1.8079-1.87250.25551450.21313821396699
1.8725-1.94750.22781260.196238363962100
1.9475-2.03610.20911500.18838013951100
2.0361-2.14340.23861490.18073826397599
2.1434-2.27760.20111470.171438313978100
2.2776-2.45340.22351350.177238453980100
2.4534-2.70010.23321450.178138754020100
2.7001-3.09030.19771470.174838864033100
3.0903-3.89160.1851420.153939324074100
3.8916-27.1640.20011550.14914069422499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.32551.63742.05583.85861.65393.90610.2024-0.59060.29350.4728-0.32940.11-0.02940.2880.14870.2768-0.0628-0.0010.3121-0.05060.1833-6.2296-12.487918.2987
22.82141.3039-1.85493.779-1.76126.1820.18430.39260.2871-0.3129-0.07830.5914-0.03720.399-0.12140.2321-0.0024-0.03410.3107-0.0430.2555-10.0435-10.6129.0174
36.29590.042-0.03535.31250.88633.07650.08290.29260.5416-0.0172-0.10990.4756-0.13950.10720.02690.2006-0.0045-0.01010.18050.00130.2713-7.8615-3.210111.9885
41.4744-1.5909-1.13395.31552.08761.9051-0.0662-0.14060.69990.25430.2071-0.4822-0.20550.2137-0.12460.2327-0.0147-0.00960.2115-0.03530.3299-0.4589-1.45115.4027
52.2574-0.13241.43843.574-1.59123.2484-0.07040.73440.3489-0.42030.1123-0.4133-0.36980.3653-0.08250.3322-0.03620.04660.27270.02360.23733.3142-9.15256.4357
65.2183.1563-4.21634.1674-3.98264.342-0.30630.7256-0.2683-0.59940.3064-0.2180.18270.13150.03940.2806-0.06870.04330.2964-0.05930.1637-3.7224-16.3055.7885
73.73084.18561.68964.66471.86840.7561-0.0554-0.11410.39030.106-0.05260.175-0.33840.17380.07970.3075-0.0555-0.03860.2395-0.01280.23943.7018-4.048318.0933
81.5397-0.1507-0.24852.40340.871.8827-0.01860.23990.0442-0.25010.0445-0.1737-0.20930.0216-0.01720.1974-0.0030.02560.2132-0.00950.167825.2225-5.791111.0709
92.76141.0642-0.58160.4735-0.45140.1008-0.10720.0574-0.2472-0.09280.056-0.03490.10180.05210.05530.17640.00680.01180.1802-0.04370.17584.2398-23.576512.6605
101.69120.39070.36830.2343-0.12980.2081-0.0304-0.2523-0.00110.0502-0.03580.0608-0.0087-0.0510.05360.20060.02190.0220.2005-0.02360.1945-2.6711-19.876924.5084
111.93390.83730.39031.69920.2751.1075-0.0021-0.33980.03410.2325-0.0284-0.0299-0.063-0.13040.00150.17030.0439-0.01310.171-0.01020.088718.3784-12.585829.5761
121.93070.0969-0.50081.6436-0.97362.7590.02070.7212-0.1212-0.33570.0159-0.6261-0.06190.50730.11620.2655-0.06220.16510.5203-0.04580.356237.029-11.28923.052
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'D' and (resid 1 through 11 )D1 - 11
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'D' and (resid 12 through 22 )D12 - 22
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D' and (resid 23 through 34 )D23 - 34
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 35 through 44 )D35 - 44
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'D' and (resid 45 through 55 )D45 - 55
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 56 through 65 )D56 - 65
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 66 through 76 )D66 - 76
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 210 through 309 )A210 - 309
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 310 through 348 )A310 - 348
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 349 through 400 )A349 - 400
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 401 through 527 )A401 - 527
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 528 through 550 )A528 - 550

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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