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万見
- PDB-5ky3: mouse POFUT1 in complex with mouse Factor VII EGF1 mutant (T101A)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ky3
タイトルmouse POFUT1 in complex with mouse Factor VII EGF1 mutant (T101A) and GDP-fucose
要素
  • Coagulation factor VII
  • GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / peptide-O-fucosyltransferase / fucosyltransferase activity / protein O-linked fucosylation / peptide-O-fucosyltransferase activity / regulation of Notch signaling pathway / fucose metabolic process ...Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / peptide-O-fucosyltransferase / fucosyltransferase activity / protein O-linked fucosylation / peptide-O-fucosyltransferase activity / regulation of Notch signaling pathway / fucose metabolic process / coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to genistein / serine-type peptidase complex / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / response to vitamin K / response to carbon dioxide / response to thyroxine / positive regulation of leukocyte chemotaxis / protein O-linked glycosylation / response to growth hormone / response to cholesterol / positive regulation of positive chemotaxis / positive regulation of TOR signaling / somitogenesis / animal organ regeneration / positive regulation of blood coagulation / Notch signaling pathway / response to nutrient levels / protein processing / response to estrogen / circadian rhythm / blood coagulation / response to estradiol / heart development / nervous system development / angiogenesis / endopeptidase activity / vesicle / response to hypoxia / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 1 / GDP-fucose protein O-fucosyltransferase / GDP-fucose protein O-fucosyltransferase / Rossmann fold - #11340 / Rossmann fold - #11350 / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain ...GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 1 / GDP-fucose protein O-fucosyltransferase / GDP-fucose protein O-fucosyltransferase / Rossmann fold - #11340 / Rossmann fold - #11350 / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-BETA-L-FUCOPYRANOSE / Coagulation factor VII / GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Li, Z. / Rini, J.M.
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Recognition of EGF-like domains by the Notch-modifying O-fucosyltransferase POFUT1.
著者: Li, Z. / Han, K. / Pak, J.E. / Satkunarajah, M. / Zhou, D. / Rini, J.M.
履歴
登録2016年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月31日Group: Database references
改定 1.22017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_volume ..._citation.country / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 1
B: Coagulation factor VII
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9716
ポリマ－44,8472
非ポリマー1,1244
水7,332407
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2590 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area16850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.150, 66.869, 110.061
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 4分子 AB

#1: タンパク質 GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 1 / Peptide-O-fucosyltransferase 1 / O-FucT-1


分子量: 40457.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pofut1 / プラスミド: PB-T-PAF / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q91ZW2, peptide-O-fucosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Coagulation factor VII / Serum prothrombin conversion accelerator


分子量: 4389.862 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: F7, Cf7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P70375, coagulation factor VIIa
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 409分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-GFB / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-BETA-L-FUCOPYRANOSE / GDP-フコ-ス


分子量: 589.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N5O15P2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.51 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 20% PEG2000 MME, 50 mM Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.526→50 Å / Num. obs: 59408 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 18.4 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.53→1.58 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / CC1/2: 0.806 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.53→47.127 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1636 2914 5.02 %0
Rwork0.1477 55126 --
obs0.1485 58040 98.64 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 126.85 Å2 / Biso mean: 31.4295 Å2 / Biso min: 12.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.53→47.127 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3048 0 100 407 3555
Biso mean--29.83 37.03 -
残基数----391
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073313
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1174545
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058486
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007580
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6591976
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.53-1.55510.29661240.24942154227883
1.5551-1.58190.25781120.21852460257292
1.5819-1.61070.221440.20212514265897
1.6107-1.64170.21081310.19382618274999
1.6417-1.67520.2081330.184226622795100
1.6752-1.71160.21051520.167225792731100
1.7116-1.75140.18441440.164826332777100
1.7514-1.79520.17311240.155226562780100
1.7952-1.84370.19371340.15426562790100
1.8437-1.8980.17191520.154925952747100
1.898-1.95930.20371320.152726562788100
1.9593-2.02930.17351240.147526712795100
2.0293-2.11050.17341460.143526482794100
2.1105-2.20660.1751130.139726792792100
2.2066-2.32290.14691440.140526392783100
2.3229-2.46850.13981520.136126732825100
2.4685-2.6590.17751570.138126692826100
2.659-2.92660.16521530.14626732826100
2.9266-3.350.1591420.146126962838100
3.35-4.22020.14231660.132227292895100
4.2202-47.14970.14021350.14662866300199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.15640.13950.20841.44630.76391.1323-0.0146-0.03990.06140.0125-0.14910.17380.0239-0.1270.1360.1533-0.00330.00230.1383-0.04140.144811.285538.483324.0996
23.71930.45210.51711.87590.79391.0602-0.16340.11040.5325-0.3537-0.07810.2305-0.4362-0.0430.15550.30520.0201-0.06060.1582-0.02120.23611.978153.732919.1533
30.7668-0.192-0.17321.88461.14751.4605-0.02380.0802-0.0378-0.0493-0.06070.0216-0.0248-0.06290.06950.11930.0056-0.0010.13930.00050.119116.870429.979315.0364
42.3269-0.7204-0.23111.51580.97452.4847-0.01180.3754-0.1404-0.1191-0.09620.0052-0.0790.04080.06020.1329-0.00160.00580.1703-0.03430.133919.803419.99274.5101
53.07750.4907-2.84485.5761-2.01225.9908-0.03990.62120.6911-0.75940.0455-0.6565-0.66780.44010.04230.5876-0.04350.04570.41810.00750.542314.265545.3573.3756
64.73564.88781.1296.02812.7476.2389-1.0511.12120.5929-1.73220.55040.8174-0.1442-0.13670.36410.8178-0.06-0.15890.43320.02020.46993.494342.0135-0.118
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 31 through 121 )A31 - 121
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 122 through 186 )A122 - 186
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 187 through 259 )A187 - 259
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 260 through 384 )A260 - 384
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 90 through 112 )B90 - 112
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 113 through 126 )B113 - 126

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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