+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5kxq | ||||||
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Title | mouse POFUT1 in complex with GDP | ||||||
Components | GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 1 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / glycosyltransferase O-fucosyltransferase GT-B inverting | ||||||
Function / homology | Function and homology information peptide-O-fucosyltransferase / protein O-linked fucosylation / peptide-O-fucosyltransferase activity / fucosyltransferase activity / fucose metabolic process / regulation of Notch signaling pathway / protein O-linked glycosylation / somitogenesis / Notch signaling pathway / nervous system development ...peptide-O-fucosyltransferase / protein O-linked fucosylation / peptide-O-fucosyltransferase activity / fucosyltransferase activity / fucose metabolic process / regulation of Notch signaling pathway / protein O-linked glycosylation / somitogenesis / Notch signaling pathway / nervous system development / heart development / angiogenesis / endoplasmic reticulum / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Li, Z. / Rini, J.M. | ||||||
Funding support | Canada, 1items
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Citation | Journal: Nat. Chem. Biol. / Year: 2017 Title: Recognition of EGF-like domains by the Notch-modifying O-fucosyltransferase POFUT1. Authors: Li, Z. / Han, K. / Pak, J.E. / Satkunarajah, M. / Zhou, D. / Rini, J.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5kxq.cif.gz | 548.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5kxq.ent.gz | 454.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5kxq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5kxq_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5kxq_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | 5kxq_validation.xml.gz | 57.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5kxq_validation.cif.gz | 81.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kx/5kxq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kx/5kxq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5kxhC 5ky0C 5ky2C 5ky3C 5ky4C 5ky5C 5ky7C 5ky8C 5ky9C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 40446.266 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Pofut1 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q91ZW2, peptide-O-fucosyltransferase #2: Sugar | ChemComp-NAG / #3: Chemical | ChemComp-GDP / #4: Chemical | ChemComp-NA / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.2 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 / Details: 1.5M malonic acid, pH 6.0 / PH range: 5.5-6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.97949 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD / Date: Dec 11, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→47 Å / Num. obs: 114238 / % possible obs: 94 % / Redundancy: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 14.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.97 Å / Redundancy: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / CC1/2: 0.746 / % possible all: 90 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9→46.499 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / Phase error: 19.45
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 95.7 Å2 / Biso mean: 37.4461 Å2 / Biso min: 14.87 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.9→46.499 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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