[日本語] English
万見
- PDB-5kua: Cryo-EM reconstruction of Neisseria meningitidis Type IV pilus -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kua
タイトルCryo-EM reconstruction of Neisseria meningitidis Type IV pilus
要素pilin
キーワードPROTEIN FIBRIL / melted helix / Type IV pili
機能・相同性
機能・相同性情報


protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / pilus / cell adhesion / membrane
類似検索 - 分子機能
Fimbrial protein pilin / Pilin (bacterial filament) / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6 Å
データ登録者Kolappan, S. / Coureuil, M. / Yu, X. / Nassif, X. / Craig, L. / Egelman, E.H.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structure of the Neisseria meningitidis Type IV pilus.
著者: Subramania Kolappan / Mathieu Coureuil / Xiong Yu / Xavier Nassif / Edward H Egelman / Lisa Craig /
要旨: Neisseria meningitidis use Type IV pili (T4P) to adhere to endothelial cells and breach the blood brain barrier, causing cause fatal meningitis. T4P are multifunctional polymers of the major pilin ...Neisseria meningitidis use Type IV pili (T4P) to adhere to endothelial cells and breach the blood brain barrier, causing cause fatal meningitis. T4P are multifunctional polymers of the major pilin protein, which share a conserved hydrophobic N terminus that is a curved extended α-helix, α1, in X-ray crystal structures. Here we report a 1.44 Å crystal structure of the N. meningitidis major pilin PilE and a ∼6 Å cryo-electron microscopy reconstruction of the intact pilus, from which we built an atomic model for the filament. This structure reveals the molecular arrangement of the N-terminal α-helices in the filament core, including a melted central portion of α1 and a bridge of electron density consistent with a predicted salt bridge necessary for pilus assembly. This structure has important implications for understanding pilus biology.
履歴
登録2016年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Database references
改定 1.22016年11月30日Group: Refinement description

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8287
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: pilin
B: pilin
C: pilin
D: pilin
E: pilin
F: pilin
G: pilin
H: pilin
I: pilin
J: pilin
K: pilin
L: pilin
M: pilin
N: pilin
O: pilin
P: pilin
Q: pilin
R: pilin
S: pilin
T: pilin
U: pilin
V: pilin
W: pilin
X: pilin
Y: pilin
Z: pilin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)443,74726
ポリマ－443,74726
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area102490 Å2
ΔGint-684 kcal/mol
Surface area120260 Å2
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 26 / Rise per n subunits: 10.3 Å / Rotation per n subunits: 100.8 °)
詳細The biological unit is a helical fibril comprising an indeterminate number of identical subunits. The provided helical parameters should be applied to a single subunit to generate an extended fibril.

-
要素

#1: タンパク質 ...
pilin


分子量: 17067.182 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) / 参照: UniProt: A0A1I9GEU1*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Type IV pilus / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
緩衝液pH: 10.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 297 K / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV)

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2299: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: SPIDER / バージョン: 13 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 100.8 ° / 軸方向距離/サブユニット: 10.3 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / 粒子像の数: 15586 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00912170
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.04216570
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.899950
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0581990
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072110

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る