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- PDB-5ks5: Structure of the C-terminal Helical Repeat Domain of Elongation F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ks5
タイトルStructure of the C-terminal Helical Repeat Domain of Elongation Factor 2 Kinase
要素Eukaryotic elongation factor 2 kinase
キーワードTRANSFERASE / eEF2K / SEL1 / elongation / TPR
機能・相同性
機能・相同性情報


elongation factor 2 kinase / elongation factor-2 kinase activity / response to prolactin / regulation of translation at postsynapse / myosin II filament disassembly / cellular response to anoxia / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / translation factor activity, RNA binding / positive regulation of synapse assembly / positive regulation of endocytosis ...elongation factor 2 kinase / elongation factor-2 kinase activity / response to prolactin / regulation of translation at postsynapse / myosin II filament disassembly / cellular response to anoxia / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / translation factor activity, RNA binding / positive regulation of synapse assembly / positive regulation of endocytosis / mTORC1-mediated signalling / translational elongation / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / cellular response to cAMP / cellular response to calcium ion / response to ischemia / cellular response to insulin stimulus / protein autophosphorylation / dendritic spine / protein kinase activity / calmodulin binding / postsynaptic density / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic elongation factor 2 kinase / : / : / Sel1 repeat / MHCK/EF2 kinase / Alpha-kinase family / Alpha-type protein kinase domain profile. / Alpha-kinase family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic elongation factor 2 kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Piserchio, A. / Will, N. / Snyder, I. / Ferguson, S.B. / Giles, D.H. / Dalby, K.N. / Ghose, R.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM084278 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM059802 米国
Welch FoundationF-1390 米国
United States Department of Education GAANNP200A120211 米国
Alfred P. Sloan Foundation2014-6-25 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2016
タイトル: Structure of the C-Terminal Helical Repeat Domain of Eukaryotic Elongation Factor 2 Kinase.
著者: Will, N. / Piserchio, A. / Snyder, I. / Ferguson, S.B. / Giles, D.H. / Dalby, K.N. / Ghose, R.
履歴
登録2016年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.52023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.62024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic elongation factor 2 kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8561
ポリマ-11,8561
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6870 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic elongation factor 2 kinase / eEF-2K / Calcium/calmodulin-dependent eukaryotic elongation factor 2 kinase


分子量: 11856.014 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 627-725 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EEF2K / プラスミド: S3 / 細胞株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00418, elongation factor 2 kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic1HNCO
121isotropic1HN(CA)CO
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D CBCA(CO)NH
151isotropic1H(CC)CONH
161isotropic1(H)CC(CO)NH
272isotropic43D (H)CCH-TOCSY
181isotropic43D 1H-15N NOESY
292isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
1101isotropic33D 1H-15N NOESY aromatic
2112isotropic42D 1H-1H NOESY
1123anisotropic515N IPAP

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1600 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] eEF2K_627-725, 50 mM sodium phosphate, 4 mM DTT, 95% H2O/5% D2OS3_H2O95% H2O/5% D2O
solution2300 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] eEF2K_627-725, 50 mM sodium phosphate, 4 mM DTT, 100% D2OS3_D2O100% D2O
filamentous virus3300 uM [U-99% 13C; U-99% 1 eEF2K_627-725, 15 mg/mL Pf1 phage (ASLA Ltd), 50 mM sodium phosphate, 4 mM DTT, 90% H2O/10% D2OS3_RDC90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
600 uMeEF2K_627-725[U-99% 13C; U-99% 15N]1
50 mMsodium phosphatenatural abundance1
4 mMDTTnatural abundance1
300 uMeEF2K_627-725[U-99% 13C; U-99% 15N]2
50 mMsodium phosphatenatural abundance2
4 mMDTTnatural abundance2
300 uMeEF2K_627-725[U-99% 13C; U-99% 13
15 mg/mLPf1 phage (ASLA Ltd)natural abundance3
50 mMsodium phosphatenatural abundance3
4 mMDTTnatural abundance3
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpH (kPa)温度 (K)Temperature err
150 mM Sodium Phosphate mMH2O6.51 atm298.15 K0.2
250 mM Sodium Phosphate mMD2O6.5 pH*1 atm298.15 K0.2

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7003
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8004
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6005

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
WHAT IFVriendデータ解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 6
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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