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- PDB-5kri: Crystal Structure of the ER-alpha Ligand-binding Domain (Y537S) i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kri
タイトルCrystal Structure of the ER-alpha Ligand-binding Domain (Y537S) in Complex with 16b-benzyl 17b-estradiol
要素
  • Estrogen receptor
  • NCOA2
キーワードTRANSCRIPTION / Nuclear receptor / transcription factor / ligand binding / protein-ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / epithelial cell development / locomotor rhythm / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / uterus development / mammary gland branching involved in pregnancy / vagina development / aryl hydrocarbon receptor binding / TFIIB-class transcription factor binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / steroid hormone receptor signaling pathway / regulation of lipid metabolic process / androgen metabolic process / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / cellular response to estrogen stimulus / mammary gland alveolus development / estrogen response element binding / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / Nuclear signaling by ERBB4 / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of adipose tissue development / steroid binding / : / 14-3-3 protein binding / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / TBP-class protein binding / regulation of cellular response to insulin stimulus / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / negative regulation of miRNA transcription / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / ESR-mediated signaling / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator binding / response to progesterone / transcription corepressor binding / nuclear receptor binding / nuclear estrogen receptor binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / stem cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / transcription coactivator binding / euchromatin / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RNA polymerase II transcription regulator complex / response to estrogen / nuclear receptor activity / positive regulation of fibroblast proliferation / male gonad development / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Ovarian tumor domain proteases / : / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / HATs acetylate histones / ATPase binding / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 ...Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / : / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6WM / Estrogen receptor / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.247 Å
データ登録者Nwachukwu, J.C. / Srinivasan, S. / Bruno, N.E. / Nowak, J. / Kojetin, D.J. / Elemento, O. / Katzenellenbogen, J.A. / Nettles, K.W.
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2017
タイトル: Systems Structural Biology Analysis of Ligand Effects on ER alpha Predicts Cellular Response to Environmental Estrogens and Anti-hormone Therapies.
著者: Nwachukwu, J.C. / Srinivasan, S. / Bruno, N.E. / Nowak, J. / Wright, N.J. / Minutolo, F. / Rangarajan, E.S. / Izard, T. / Yao, X.Q. / Grant, B.J. / Kojetin, D.J. / Elemento, O. / ...著者: Nwachukwu, J.C. / Srinivasan, S. / Bruno, N.E. / Nowak, J. / Wright, N.J. / Minutolo, F. / Rangarajan, E.S. / Izard, T. / Yao, X.Q. / Grant, B.J. / Kojetin, D.J. / Elemento, O. / Katzenellenbogen, J.A. / Nettles, K.W.
履歴
登録2016年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月1日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Estrogen receptor
B: Estrogen receptor
C: NCOA2
D: NCOA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6586
ポリマ－61,9334
非ポリマー7252
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5190 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area19820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.857, 82.907, 58.585
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Estrogen receptor / ER / ER-alpha / Estradiol receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group A member 1


分子量: 29299.535 Da / 分子数: 2 / 断片: ligand-binding domain / 変異: Y537S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESR1, ESR, NR3A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03372
#2: タンパク質・ペプチド NCOA2


分子量: 1666.943 Da / 分子数: 2 / 断片: Nuclear receptor-interacting peptide / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15596*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-6WM / (8~{R},9~{S},13~{S},14~{S},16~{R},17~{S})-13-methyl-16-(phenylmethyl)-6,7,8,9,11,12,14,15,16,17-decahydrocyclopenta[a]phenanthrene-3,17-diol / 16β-ベンジルエストラジオ-ル


分子量: 362.505 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H30O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.03 % / Mosaicity: 0.415 °
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3 / 詳細: 15% PEG 3350, 0.05M MgCl2, 0.067M NaCl, 0.1M Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月27日
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube i-beam single crystal asymmetric cut 4.965 degs
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 23169 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/av σ(I): 33.841 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.25-2.296.80.422199.5
2.29-2.3370.31199.2
2.33-2.3870.278199.6
2.38-2.4270.218199.5
2.42-2.4870.195199.1
2.48-2.5370.199199.9
2.53-2.66.90.153199.2
2.6-2.676.90.147198.8
2.67-2.756.60.135198.3
2.75-2.8360.092196.2
2.83-2.947.20.082199.1
2.94-3.057.30.066199.5
3.05-3.197.20.061199.3
3.19-3.367.10.055199.1
3.36-3.5770.053199.6
3.57-3.856.80.044198.2
3.85-4.236.10.043195.9
4.23-4.857.30.035199.6
4.85-6.17.10.037199.2
6.1-506.80.034197.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.247→46.569 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2203 1930 8.65 %
Rwork0.2045 --
obs0.2059 22320 95.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.247→46.569 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3754 0 47 73 3874
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043889
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5565273
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3851409
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044637
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003650
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2468-2.3030.38521260.36721177X-RAY DIFFRACTION78
2.303-2.36530.25851250.26311422X-RAY DIFFRACTION93
2.3653-2.43490.27781350.23591431X-RAY DIFFRACTION95
2.4349-2.51350.25461320.23531458X-RAY DIFFRACTION95
2.5135-2.60330.26241500.24441430X-RAY DIFFRACTION95
2.6033-2.70750.26261190.2341436X-RAY DIFFRACTION94
2.7075-2.83070.2531410.241463X-RAY DIFFRACTION95
2.8307-2.97990.24881400.22721483X-RAY DIFFRACTION98
2.9799-3.16660.26941470.22571508X-RAY DIFFRACTION99
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3.7542-4.29710.21361450.16741481X-RAY DIFFRACTION96
4.2971-5.41260.17671460.16561537X-RAY DIFFRACTION100
5.4126-46.57910.17561430.1881535X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.62781.5116-1.39292.8685-1.62256.2890.1211-0.37320.39330.535-0.18740.1111-0.570.46890.04750.4043-0.0447-0.04860.411-0.06940.2791-9.529-16.73075.7485
25.4433-0.212-1.61054.7809-1.65176.9175-0.10130.1088-0.2703-0.1245-0.03380.15850.6757-0.28940.12030.2743-0.05880.01420.2842-0.03180.2435-14.1395-23.9133-2.6131
35.4661-0.3575-3.05522.46931.36835.8810.1975-0.05110.67330.2795-0.2878-0.4224-1.00170.78180.13450.3957-0.207-0.03280.4143-0.00620.4212-0.3049-11.5326-4.7995
44.792-0.0472-3.49753.4282-0.52626.18080.02330.356-0.4559-0.4112-0.13050.49520.5015-0.71210.13420.4316-0.0454-0.03730.2876-0.00880.2847-13.1619-21.6447-10.8167
59.1141-1.84963.61112.8378-0.10972.5993-0.30220.5337-0.3706-0.3696-0.2099-1.2480.80722.21030.48510.43920.26820.15891.20720.2530.843516.9292-21.95-26.4823
65.6458-2.95560.42265.6187-0.51252.0969-0.19480.6609-0.0854-0.440.20831.1295-0.37-0.8661-0.09220.6893-0.0917-0.09790.7650.12630.5781-7.1738-14.0069-44.2466
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99.30632.00360.15766.27445.6465.629-0.69011.38580.8743-0.59970.48950.5822-1.9529-0.29790.25260.69280.0487-0.06460.53570.12280.3485-5.6314-7.3996-36.0708
101.2589-1.69441.3084.3694-6.62232.0089-0.31690.3970.9177-0.29181.39541.20190.3694-2.4141-1.22810.66550.25830.04451.5020.18531.1933-19.6574-9.2855-33.2893
117.6648-0.210.26076.76680.84182.1529-0.2465-0.15630.504-0.19670.10721.0532-1.156-0.55630.15360.55260.04890.04520.47350.09010.3955-8.3472-8.0013-25.119
124.3472-1.938-0.64594.48971.64088.5389-0.0081-0.14370.036-0.0111-0.3909-0.4803-0.09771.1510.22420.30270.04650.03070.51130.14230.34545.779-16.0257-23.7402
132.6769-3.33422.90344.6011-5.18838.278-0.4548-0.7366-0.7860.88140.25580.66611.99090.35190.22351.08410.04930.30940.9632-0.01640.7605-1.0142-31.8477-15.6197
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157.54262.42230.98385.59150.85918.7624-0.51710.5481-0.0607-0.38840.17620.2226-0.4576-0.19920.36260.28250.02960.01950.29440.01610.2168-5.2551-16.272-19.7697
164.71180.2531.47957.52693.75826.54240.061-0.512-0.5620.5096-0.05750.21871.6715-1.3988-0.0830.9821-0.44340.13630.8282-0.17510.8421-12.958-31.3258-32.273
175.37971.9034-0.04674.3981-0.03050.00120.2836-0.13890.9392-0.2765-0.67110.1439-0.6504-1.1130.2260.48240.19750.16210.7140.07020.7786-25.26-6.5184-1.36
183.27520.66232.98138.82440.06215.30980.32730.4169-1.2363-0.6806-0.4043-0.66330.66560.07630.2891.05460.03420.22630.4679-0.14260.8041-0.3256-37.6447-35.1022
精密化 TLSグループ
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8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 364 through 393 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 394 through 411 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 412 through 420 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 421 through 437 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 438 through 455 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 456 through 469 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 470 through 496 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 497 through 531 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 532 through 548 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 687 through 696 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 688 through 696 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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