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Yorodumi- PDB-5tly: Crystal Structure of the ER-alpha Ligand-binding Domain (Y537S) i... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tly | ||||||
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Title | Crystal Structure of the ER-alpha Ligand-binding Domain (Y537S) in Complex with 3,4-bis(2-fluoro-4-hydroxyphenyl)thiophene 1,1-dioxide | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / Nuclear receptor / transcription factor / ligand binding / protein-ligand complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / epithelial cell development / locomotor rhythm / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / mammary gland branching involved in pregnancy / uterus development / vagina development / aryl hydrocarbon receptor binding / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / regulation of lipid metabolic process / steroid hormone mediated signaling pathway / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / mammary gland alveolus development / intracellular estrogen receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / Endogenous sterols / estrogen response element binding / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Nuclear signaling by ERBB4 / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of phospholipase C activity / intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / Recycling of bile acids and salts / regulation of cellular response to insulin stimulus / cellular response to hormone stimulus / protein localization to chromatin / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / RORA activates gene expression / TBP-class protein binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / steroid binding / nitric-oxide synthase regulator activity / ESR-mediated signaling / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / 14-3-3 protein binding / transcription corepressor binding / SUMOylation of transcription cofactors / nuclear receptor coactivator activity / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / negative regulation of miRNA transcription / response to progesterone / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / cellular response to estradiol stimulus / nuclear estrogen receptor binding / transcription coregulator binding / stem cell differentiation / nuclear receptor binding / circadian regulation of gene expression / euchromatin / SUMOylation of intracellular receptors / Heme signaling / mRNA transcription by RNA polymerase II / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coactivator binding / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / beta-catenin binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / RNA polymerase II transcription regulator complex / male gonad development / Regulation of RUNX2 expression and activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / nuclear receptor activity / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of fibroblast proliferation / Ovarian tumor domain proteases / Circadian Clock / sequence-specific double-stranded DNA binding / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / HATs acetylate histones / ATPase binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibroblast proliferation / regulation of inflammatory response / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.143 Å | ||||||
Authors | Nwachukwu, J.C. / Srinivasan, S. / Bruno, N.E. / Nowak, J. / Kojetin, D.J. / Elemento, O. / Katzenellenbogen, J.A. / Nettles, K.W. | ||||||
Citation | Journal: Cell Chem Biol / Year: 2017 Title: Systems Structural Biology Analysis of Ligand Effects on ER alpha Predicts Cellular Response to Environmental Estrogens and Anti-hormone Therapies. Authors: Nwachukwu, J.C. / Srinivasan, S. / Bruno, N.E. / Nowak, J. / Wright, N.J. / Minutolo, F. / Rangarajan, E.S. / Izard, T. / Yao, X.Q. / Grant, B.J. / Kojetin, D.J. / Elemento, O. / ...Authors: Nwachukwu, J.C. / Srinivasan, S. / Bruno, N.E. / Nowak, J. / Wright, N.J. / Minutolo, F. / Rangarajan, E.S. / Izard, T. / Yao, X.Q. / Grant, B.J. / Kojetin, D.J. / Elemento, O. / Katzenellenbogen, J.A. / Nettles, K.W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tly.cif.gz | 212 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tly.ent.gz | 169.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tly.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tl/5tly ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tl/5tly | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5kr9C 5kraC 5krcC 5krfC 5krhC 5kriC 5krjC 5krkC 5krlC 5krmC 5kroC 5tldC 5tlfC 5tlgC 5tllC 5tlmC 5tloC 5tlpC 5tltC 5tluC 5tlvC 5tlxC 5tm1C 5tm2C 5tm3C 5tm4C 5tm5C 5tm6C 5tm7C 5tm8C 5tm9C 5tmlC 5tmmC 5tmoC 5tmqC 5tmrC 5tmsC 5tmtC 5tmuC 5tmvC 5tmwC 5tmzC 5tn1C 5tn3C 5tn4C 5tn5C 5tn6C 5tn7C 5tn8C 5krn C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 29299.535 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: ligand-binding domain, UNP RESIDUES 125-381 / Mutation: Y537S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ESR1, ESR, NR3A1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P03372 #2: Protein/peptide | Mass: 1579.866 Da / Num. of mol.: 2 Fragment: Nuclear receptor-interacting peptide, UNP residues 686-698 Source method: obtained synthetically / Details: This sequence occurs naturally in humans / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q15596 #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.06 Å3/Da / Density % sol: 40.15 % / Mosaicity: 0.738 ° |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.3 / Details: 15% PEG 3350, 0.05M MgCl2, 0.067M NaCl, 0.1M Tris |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 0.979 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 27, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Side scattering bent cube i-beam single crystal asymmetric cut 4.965 degs Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.143→50 Å / Num. obs: 26951 / % possible obs: 98.1 % / Redundancy: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 36.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/av σ(I): 33.548 / Net I/σ(I): 6.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.143→47.096 Å / SU ML: 0.28 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Phase error: 26.6
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 137.49 Å2 / Biso mean: 58.2832 Å2 / Biso min: 13.8 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.143→47.096 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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