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万見
- PDB-5koa: Structure of Escherichia coli ZapD bound to the C-terminal tail o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5koa
タイトルStructure of Escherichia coli ZapD bound to the C-terminal tail of FtsZ
要素
  • C-terminal tail of FtsZ
  • Cell division protein ZapD
キーワードCELL CYCLE / ZapD / FtsZ / cell division / Z ring
機能・相同性
機能・相同性情報


divisome complex / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / cell division / GTPase activity / GTP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
YacF-like / YacF-like / YacF-like / YacF-like domains / Cell division protein ZapD / Z ring-associated protein D, C-terminal / ZapD domain superfamily / Cell division protein / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site ...YacF-like / YacF-like / YacF-like / YacF-like domains / Cell division protein ZapD / Z ring-associated protein D, C-terminal / ZapD domain superfamily / Cell division protein / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein ZapD / Cell division protein FtsZ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O45:K1 (大腸菌)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Schumacher, M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of Escherichia coli ZapD bound to the C-terminal tail of FtsZ
著者: Schumacher, M.
履歴
登録2016年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein ZapD
B: Cell division protein ZapD
D: C-terminal tail of FtsZ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8373
ポリマ－57,8373
非ポリマー00
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area24990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.322, 51.912, 79.146
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.680, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein ZapD / Z ring-associated protein D


分子量: 28178.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O45:K1 (strain S88 / ExPEC) (大腸菌)
株: S88 / ExPEC / 遺伝子: zapD, ECS88_0105 / プラスミド: pET28b-His10-Smt3-ZapD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MAM4
#2: タンパク質・ペプチド C-terminal tail of FtsZ


分子量: 1480.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9A6*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 8000, 100 mM Imidazole, MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→79.141 Å / Num. obs: 15706 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 43 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.67→2.81 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / CC1/2: 0.716 / % possible all: 73.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.6.4_486精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OEZ

2oez


解像度: 2.67→79.14 Å / FOM work R set: 0.7633 / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2655 1578 10.06 %
Rwork0.2301 14115 -
obs0.2337 15693 93.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.036 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 136.82 Å2 / Biso mean: 57.27 Å2 / Biso min: 6.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.122 Å20 Å26.0922 Å2
2--7.7573 Å20 Å2
3----6.6353 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.67→79.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4068 0 0 62 4130
Biso mean---37.89 -
残基数----504
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024149
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4555623
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032636
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002737
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3911572
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6701-2.76550.421190.35951018113769
2.7655-2.87630.34731390.34531217135682
2.8763-3.00720.42541560.3231372152893
3.0072-3.16570.351660.293515081674100
3.1657-3.36410.31841680.253114891657100
3.3641-3.62380.25791690.238214991668100
3.6238-3.98850.25871670.217815091676100
3.9885-4.56560.22141640.19261475163999
4.5656-5.75190.23471630.19381508167198
5.7519-79.17520.20621670.19461520168797
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.7191 Å / Origin y: 1.0359 Å / Origin z: 15.5805 Å
111213212223313233
T0.0685 Å2-0.0777 Å20.0216 Å2-0.0433 Å2-0.1446 Å2---0.0304 Å2
L0.0784 °2-0.0005 °20.0037 °2-0.021 °20.0032 °2--0.0291 °2
S0.0493 Å °-0.1256 Å °-0.0775 Å °0.0382 Å °-0.0488 Å °0.0368 Å °-0.004 Å °0.086 Å °0.002 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 247
2X-RAY DIFFRACTION1allB2 - 247
3X-RAY DIFFRACTION1allD370 - 381
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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