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- PDB-5ko4: Bromodomain from Trypanosoma brucei Tb427.10.8150 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ko4
タイトルBromodomain from Trypanosoma brucei Tb427.10.8150
要素Putative uncharacterized protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / BROMODOMAIN / Structural Genomics Consortium (SGC)
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear lumen / glycosome / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromo domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者El Bakkouri, M. / Walker, J.R. / Hou, C.F.D. / Lin, Y.H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Hui, R. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Bromodomain from Trypanosoma brucei Tb427.10.8150
著者: El Bakkouri, M. / Walker, J.R. / Hou, C.F.D. / Lin, Y.H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Hui, R. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2016年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月2日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _audit_author.name / _citation_author.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein
B: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8495
ポリマ－25,5612
非ポリマー2883
水4,594255
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area11480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.374, 52.756, 47.027
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein / hypothetical protein


分子量: 12780.618 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 25-130 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (strain 927/4 GUTat10.1) (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: Tb10.6k15.2370 / プラスミド: PET15-MHL / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V3R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q38AE9
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.39 % / Mosaicity: 0.42 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: The 12 mg/ml (0.95 mM) protein in the base buffer (100 mM NaCl, 0.5 mM TCEP, 20 mM HEPES pH7,5) was crystallized at 20 ??C in 30% PEGM5K, 0.2 M NH4SO4, 0.1 M MES pH 6.5, in vapor diffusion ...詳細: The 12 mg/ml (0.95 mM) protein in the base buffer (100 mM NaCl, 0.5 mM TCEP, 20 mM HEPES pH7,5) was crystallized at 20 ??C in 30% PEGM5K, 0.2 M NH4SO4, 0.1 M MES pH 6.5, in vapor diffusion sitting drop method. Final concentration of 3% DMSO and 1 mM SGC-CBP30 (IUPAC name: 8-(3-chloro-4-methoxy-phenethyl)-4-(3,5-dimethyl-isoxazol-4-yl)-9-(2-(morpholin-4-yl)-propyl)-7,9-diaza-bicyclo[4.3.0]nona-1(6),2,4,7-tetraene) was added to the concentrated protein immediately prior to setting up the crystallization plate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97901 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97901 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→50 Å / Num. obs: 35635 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 15.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 1.44→1.46 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / % possible all: 96.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-3000データ削減
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3O33

3o33


解像度: 1.44→41.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.069 / SU Rfree Blow DPI: 0.065 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.062
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.176 1865 5.25 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.162 35549 99.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2775 Å20 Å2-1.3632 Å2
2---1.5866 Å20 Å2
3---1.3092 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→41.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1691 0 15 255 1961
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0083764HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.746791HARMONIC3.5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d830SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes42HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes577HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3764HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.62
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.85
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion247SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4814SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.44→1.48 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.188 157 5.52 %
Rwork0.17 2686 -
all0.171 2843 -
obs--97.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.35620.29280.02950.45980.33030.4767-0.04380.0304-0.14730.12010.0021-0.08760.2222-0.0240.04170.1427-0.00550.04760.0514-0.0130.09589.66350.279817.8459
20.14270.10260.10720.1470.19330.4349-0.00540.036-0.01780.0131-0.0339-0.00120.1074-0.07540.03920.0908-0.00130.02120.1277-0.02070.041627.82470.47073.5708
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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