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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5knl | ||||||
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タイトル | Crystal structure of S. pombe ubiquitin E1 (Uba1) in complex with Ubc15 and ubiquitin | ||||||
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![]() | LIGASE / UBIQUITIN / E1 / E2 / UBA1 / UBC15 / CONFORMATIONAL CHANGE / THIOESTER / ADENYLATION / THIOESTER TRANSFER (TRANSTHIOESTERIFICATION) / ATP-Binding / UBIQUITIN E2 BINDING / UBIQUITINATION | ||||||
機能・相同性 | ![]() Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein polyubiquitination / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination ...Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein polyubiquitination / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / DNA damage response / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Olsen, S.K. / Lv, Z. / Yuan, L. / Williams, K. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: S. pombe Uba1-Ubc15 Structure Reveals a Novel Regulatory Mechanism of Ubiquitin E2 Activity. 著者: Lv, Z. / Rickman, K.A. / Yuan, L. / Williams, K. / Selvam, S.P. / Woosley, A.N. / Howe, P.H. / Ogretmen, B. / Smogorzewska, A. / Olsen, S.K. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 498 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 513.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 77.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 104.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4ii2S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 111764.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: ptr3, SPBC1604.21c, SPBC211.09 / プラスミド: pSMT3 / 詳細 (発現宿主): pSMT3 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 10904.229 Da / 分子数: 2 Mutation: K6R, K11R, K27R, S28A, K29R, K33R, K48R, S57A, K63R 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 20199.912 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: ubc15, SPBC1105.09 / プラスミド: pET-29 / 発現宿主: ![]() ![]() #4: 化合物 | ChemComp-SO4 / #5: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.89 % |
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結晶化 | 温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.0-8.5, 0.3-0.4 M lithium sulfate, 15-18% w/v polyethylene glycol 8000 PH範囲: 8.0-8.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 108 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月31日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→29.7 Å / Num. obs: 108289 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.97 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 10.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.55 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.289 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / CC1/2: 0.34 / % possible all: 93.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4II2 解像度: 2.5→28.314 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.53 / 位相誤差: 26.78
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→28.314 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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