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万見
- PDB-5kk9: Connexin 32 G12R N-Terminal Mutant, -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kk9
タイトルConnexin 32 G12R N-Terminal Mutant,
要素Gap junction beta-1 protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Connexin 32 G12R N-Terminal Mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide transport / epididymis development / Oligomerization of connexins into connexons / Transport of connexins along the secretory pathway / gap junction assembly / connexin complex / Gap junction assembly / gap junction channel activity / lateral plasma membrane / cell-cell signaling ...purine ribonucleotide transport / epididymis development / Oligomerization of connexins into connexons / Transport of connexins along the secretory pathway / gap junction assembly / connexin complex / Gap junction assembly / gap junction channel activity / lateral plasma membrane / cell-cell signaling / nervous system development / endoplasmic reticulum membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Gap junction beta-1 protein (Cx32) / コネクシン / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / コネクシン / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues / Gap junction channel protein cysteine-rich domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Gap junction beta-1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Dowd, T.L. / Barigello, T.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM098584 米国
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2016
タイトル: Structural studies of N-terminal mutants of Connexin 26 and Connexin 32 using (1)H NMR spectroscopy.
著者: Batir, Y. / Bargiello, T.A. / Dowd, T.L.
履歴
登録2016年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gap junction beta-1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,5771
ポリマ－2,5771
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / -
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Gap junction beta-1 protein / Connexin-32 / Cx32 / GAP junction 28 kDa liver protein


分子量: 2576.977 Da / 分子数: 1 / 変異: G12R / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08034

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-1H TOCSY
121isotropic12D 1H-1H NOESY
131isotropic12D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1.0 mM ACE-MET-ASN-TRP-THR-GLY-LEU-TYR-THR-LEU-LEU-SER-ARG-VAL-ASN-ARG-HIS-SER-THR-ALA-ILE-GLY-ARG, 100 mM KCl, 100 uM TSP, 90% H2O/10% D2O
詳細: 1.0 mM Cx32 G12R N-terminal peptide dissolved in 0.1M KCl.
Label: 1H_sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMACE-MET-ASN-TRP-THR-GLY-LEU-TYR-THR-LEU-LEU-SER-ARG-VAL-ASN-ARG-HIS-SER-THR-ALA-ILE-GLY-ARGnatural abundance1
100 mMKClnatural abundance1
100 uMTSPnatural abundance1
試料状態イオン強度: 0.1 M / Ionic strength err: 0.01 / Label: conditions_1 / pH: 7.0 / PH err: 0.05 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.01 / 温度: 288 K / Temperature err: 0.2

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
VNMRVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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