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- PDB-5kil: CmlA beta-hydroxylase E377D mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kil
タイトルCmlA beta-hydroxylase E377D mutant
要素CmlA protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Oxygen activation / Diiron cluster / Antibiotic biosynthesis / Beta-hydroxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


4-amino-L-phenylalanyl-[CmlP-peptidyl-carrier-protein] 3-hydroxylase / antibiotic biosynthetic process / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Diiron non-heme beta-hydroxylase, N-terminal domain / Diiron non-heme beta-hydroxylase N-terminal domain / : / Beta-lactamase superfamily domain / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / MU-OXO-DIIRON / : / 4-amino-L-phenylalanyl-[CmlP-peptidyl-carrier-protein] 3-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces venezuelae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Knoot, C.J. / Lipscomb, J.D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM100943 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118030 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: A Carboxylate Shift Regulates Dioxygen Activation by the Diiron Nonheme beta-Hydroxylase CmlA upon Binding of a Substrate-Loaded Nonribosomal Peptide Synthetase.
著者: Jasniewski, A.J. / Knoot, C.J. / Lipscomb, J.D. / Que, L.
履歴
登録2016年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CmlA protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4894
ポリマ－62,2631
非ポリマー2263
水34219
1
A: CmlA protein
ヘテロ分子

A: CmlA protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,9778
ポリマ－124,5262
非ポリマー4526
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area7250 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area37710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.954, 153.954, 92.548
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 CmlA protein


分子量: 62262.875 Da / 分子数: 1 / 変異: E377D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces venezuelae (strain ATCC 10712 / CBS 650.69 / DSM 40230 / JCM 4526 / NBRC 13096 / PD 04745) (バクテリア)
株: ATCC 10712 / CBS 650.69 / DSM 40230 / JCM 4526 / NBRC 13096 / PD 04745
遺伝子: SVEN_0921 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: F2RB80
#2: 化合物 ChemComp-FEO / MU-OXO-DIIRON


分子量: 127.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2O
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細the conflict at position 190 is likely due to an error in the genome sequence of the SVEN_0921 gene ...the conflict at position 190 is likely due to an error in the genome sequence of the SVEN_0921 gene from streptomyces venezuelae

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 % / 解説: square bipyramidal
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 20000, potassium acetate, HEPES, glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月11日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.72→38.5 Å / Num. obs: 30307 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 2.72→2.77 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.471 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.7.0029位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4JO0

4jo0


解像度: 2.72→38.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 12.057 / SU ML: 0.229 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.327 / ESU R Free: 0.276
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1536 5.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.205 28730 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 63.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.72→38.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4096 0 8 19 4123
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0194221
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9691.9545742
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4185509
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.45122.146219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.37215659
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.8861551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2616
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213327
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.72→2.79 Å /
反射数%反射
Rfree92 -
Rwork2080 -
obs-99.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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