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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5keq | |||||||||
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タイトル | High resolution cryo-EM maps of Human papillomavirus 16 reveal L2 location and heparin-induced conformational changes | |||||||||
要素 | Major capsid protein L1 | |||||||||
キーワード | VIRUS LIKE PARTICLE / HPV16 / Heparin / L1 protein | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Guan, J. / Bywaters, S.M. / Brendle, S.A. / Ashley, R.E. / Makhov, A.M. / Conway, J.F. / Christensen, N.D. / Hafenstein, S. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2017 タイトル: Cryoelectron Microscopy Maps of Human Papillomavirus 16 Reveal L2 Densities and Heparin Binding Site. 著者: Jian Guan / Stephanie M Bywaters / Sarah A Brendle / Robert E Ashley / Alexander M Makhov / James F Conway / Neil D Christensen / Susan Hafenstein / 要旨: Human papillomavirus (HPV) is a significant health burden and leading cause of virus-induced cancers. The current commercial vaccines are genotype specific and provide little therapeutic benefit to ...Human papillomavirus (HPV) is a significant health burden and leading cause of virus-induced cancers. The current commercial vaccines are genotype specific and provide little therapeutic benefit to patients with existing HPV infections. Host entry mechanisms represent an excellent target for alternative therapeutics, but HPV receptor use, the details of cell attachment, and host entry are inadequately understood. Here we present near-atomic resolution structures of the HPV16 capsid and HPV16 in complex with heparin, both determined from cryoelectron micrographs collected with direct electron detection technology. The structures clarify details of capsid architecture for the first time, including variation in L1 major capsid protein conformation and putative location of L2 minor protein. Heparin binds specifically around the capsid icosahedral vertices and may recapitulate the earliest stage of infection, providing a framework for continuing biochemical, genetic, and biophysical studies. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5keq.cif.gz | 534.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5keq.ent.gz | 444.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5keq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5keq_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5keq_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5keq_validation.xml.gz | 96.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5keq_validation.cif.gz | 139.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ke/5keq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ke/5keq | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6619MC 6620C 5kepC 5key 5kgb M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
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| x 5
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| x 6
5 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 53942.109 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス) 遺伝子: L1 / 発現宿主: Simian virus 40 (ウイルス) / 参照: UniProt: P03101 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human papillomavirus 16 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all |
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ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SEROCOMPLEX / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 平均露光時間: 1.23 sec. / 電子線照射量: 7 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 51422 / クラス平均像の数: 10 / 対称性のタイプ: POINT |