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- PDB-5kch: SETDB1 in complex with an early stage, low affinity fragment cand... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kch
タイトルSETDB1 in complex with an early stage, low affinity fragment candidate modelled at reduced occupancy into weak electron density
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
キーワードTRANSFERASE / Fragment Screening / DIAMOND I04-1 XCHEM / PANDDA / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 monomethyltransferase activity / transposable element silencing by heterochromatin formation / heterochromatin organization / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex ...[histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 monomethyltransferase activity / transposable element silencing by heterochromatin formation / heterochromatin organization / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / promoter-specific chromatin binding / PKMTs methylate histone lysines / chromosome / methylation / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / Domain of unknown function DUF5604 / Domain of unknown function (DUF5604) / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone methyltransferase, Tudor domain 1 / Histone methyltransferase, Tudor domain 2 / Histone methyltransferase Tudor domain / Histone methyltransferase Tudor domain 1 / : / : ...Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / Domain of unknown function DUF5604 / Domain of unknown function (DUF5604) / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone methyltransferase, Tudor domain 1 / Histone methyltransferase, Tudor domain 2 / Histone methyltransferase Tudor domain / Histone methyltransferase Tudor domain 1 / : / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Tudor domain / Tudor domain / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG-binding domain (MBD) profile. / DNA-binding domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-methoxy-N-[(pyridin-2-yl)methyl]aniline / Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Tempel, W. / Harding, R.J. / Mader, P. / Dobrovetsky, E. / Walker, J.R. / Brown, P.J. / Schapira, M. / Collins, P. / Pearce, N. / Brandao-Neto, J. ...Tempel, W. / Harding, R.J. / Mader, P. / Dobrovetsky, E. / Walker, J.R. / Brown, P.J. / Schapira, M. / Collins, P. / Pearce, N. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Santhakumar, V. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: SETDB1 in complex with an early stage, low affinity fragment candidate modelled at reduced occupancy
著者: Tempel, W. / Harding, R.J. / Mader, P. / Dobrovetsky, E. / Walker, J.R. / Brown, P.J. / Schapira, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Santhakumar, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2016年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Structure summary
改定 2.02019年2月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / diffrn_source ...chem_comp / diffrn_source / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,94055
ポリマ－26,3371
非ポリマー16,60254
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.967, 63.607, 70.457
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / ERG-associated protein with SET domain / ESET / Histone H3-K9 methyltransferase 4 / H3-K9-HMTase 4 ...ERG-associated protein with SET domain / ESET / Histone H3-K9 methyltransferase 4 / H3-K9-HMTase 4 / Lysine N-methyltransferase 1E / SET domain bifurcated 1


分子量: 26337.348 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 196-403 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETDB1, KIAA0067, KMT1E / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q15047, histone-lysine N-methyltransferase

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非ポリマー , 5種, 169分子

#2: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子量: 322.358 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-6RN / 4-methoxy-N-[(pyridin-2-yl)methyl]aniline / N-(2-ピリジニルメチル)-4-メトキシアニリン


分子量: 214.263 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H14N2O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.35 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG-3350, 0.2M lithium sulfate, 0.1M bis-tris. Trypsin had been added to the protein stock solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→43.82 Å / Num. obs: 28318 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 21.54 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 10.5 / Num. measured all: 176868
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.7-1.736.31.1511.4937514780.6710.4941.255100
9-43.825.80.0533.513792390.9960.0230.05699.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
Aimless0.5.26データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5KCO

5kco


解像度: 1.7→43.82 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.75
詳細: Users of this crystal structure: verify our intepretion of the electron density. Amplitudes and unmerged intensities are included with this deposition. Diffraction images will be deposited in ...詳細: Users of this crystal structure: verify our intepretion of the electron density. Amplitudes and unmerged intensities are included with this deposition. Diffraction images will be deposited in a public repository. Geometry restraints for the fragment candidate were prepared with GRADE and modified by removal of plane restraints for atoms {C11, C4, N, C5} and atoms {N, C4, C5, H5}. The methyl group of the fragment candidate was not resolved by electron density and was omitted from the model. Ambiguous difference density suggests more than one main chain conformation for residues 235..239.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2575 1440 5.1 %
Rwork0.215 --
obs0.2171 28258 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 82.71 Å2 / Biso mean: 25.14 Å2 / Biso min: 11.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→43.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1684 0 79 115 1878
Biso mean--29.9 30.25 -
残基数----212
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131797
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0792455
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007320
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2421068
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.7-1.76080.32341480.275226242772
1.7608-1.83130.3311350.258426402775
1.8313-1.91460.28651370.233126582795
1.9146-2.01560.27351550.23326392794
2.0156-2.14180.29411360.251926552791
2.1418-2.30720.31261560.265826372793
2.3072-2.53940.30421310.257126912822
2.5394-2.90680.29391510.228426902841
2.9068-3.66190.23021420.18627302872
3.6619-43.83810.19631490.174328543003
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.3406 Å / Origin y: 63.5815 Å / Origin z: 7.5794 Å
111213212223313233
T0.1514 Å20.0024 Å2-0.0125 Å2-0.1453 Å2-0.0097 Å2--0.1451 Å2
L0.453 °20.4758 °2-0.4058 °2-0.8759 °2-0.5743 °2--0.7319 °2
S-0.0468 Å °-0.0195 Å °-0.0404 Å °-0.0674 Å °0.0105 Å °-0.0129 Å °0.0912 Å °-0.0118 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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