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- PDB-5k93: PapD wild-type chaperone -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k93
タイトルPapD wild-type chaperone
要素Chaperone protein PapDシャペロン
キーワードCHAPERONE (シャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


chaperone-mediated protein folding / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / 抗体 ...Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein PapD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Sarowar, S. / Li, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM008468 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM062987 米国
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2016
タイトル: The Escherichia coli P and Type 1 Pilus Assembly Chaperones PapD and FimC Are Monomeric in Solution.
著者: Sarowar, S. / Hu, O.J. / Werneburg, G.T. / Thanassi, D.G. / Li, H.
履歴
登録2016年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein PapD
B: Chaperone protein PapD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3212
ポリマ－50,3212
非ポリマー00
水0
1
A: Chaperone protein PapD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1601
ポリマ－25,1601
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Chaperone protein PapD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1601
ポリマ－25,1601
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.129, 70.989, 93.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein PapD / シャペロン


分子量: 25160.482 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: papD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15319

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.62 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M citric acid, pH 3.6, 25% PEG-3350

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データ収集

回折平均測定温度: 277.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0749 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0749 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→49.2 Å / Num. obs: 13917 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 3.7 % / Net I/σ(I): 23.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.7→49.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU B: 14.671 / SU ML: 0.301 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.432 / ESU R Free: 0.375 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27858 743 5.1 %RANDOM
Rwork0.22047 ---
obs0.22342 13917 99.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 48.807 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.85 Å20 Å20.52 Å2
2--1.92 Å20 Å2
3---1.66 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.7→49.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3330 0 0 0 3330
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.023398
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023262
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.61.9824608
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81937536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7345416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.07724.286154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.48615600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1371526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2512
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213814
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02740
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.696→2.766 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 47 -
Rwork0.333 960 -
obs--92.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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