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- PDB-5k7j: Structure of designed zinc binding protein ZE2 bound to Zn2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k7j
タイトルStructure of designed zinc binding protein ZE2 bound to Zn2+
要素Indole-3-glycerol phosphate synthase
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Metalloprotein / Designed / TIM barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


indole-3-glycerol-phosphate synthase / indole-3-glycerol-phosphate synthase activity / L-tryptophan biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Indole-3-glycerol phosphate synthase, conserved site / Indole-3-glycerol phosphate synthase signature. / Indole-3-glycerol phosphate synthase domain / Indole-3-glycerol phosphate synthase / Indole-3-glycerol phosphate synthase / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Indole-3-glycerol phosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.39 Å
データ登録者Guffy, S.L. / Der, B.S. / Kuhlman, B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM117968 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CBET-1403663 米国
引用ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2016
タイトル: Probing the minimal determinants of zinc binding with computational protein design.
著者: Guffy, S.L. / Der, B.S. / Kuhlman, B.
履歴
登録2016年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Indole-3-glycerol phosphate synthase
B: Indole-3-glycerol phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0604
ポリマ－56,9302
非ポリマー1312
水2,360131
1
A: Indole-3-glycerol phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5302
ポリマ－28,4651
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Indole-3-glycerol phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5302
ポリマ－28,4651
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.718, 79.029, 74.077
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.700, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Monomer determined by size exclusion chromatography

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要素

#1: タンパク質 Indole-3-glycerol phosphate synthase / IGPS


分子量: 28464.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Computationally designed zinc binding protein using PDB ID 1a53 as a starting scaffold.
由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (strain ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2) (古細菌)
株: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: trpC, SSO0895 / プラスミド: pQE-MBP
詳細 (発現宿主): N-terminal maltose binding protein with 6-His tag and TEV cleavage site
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q06121, indole-3-glycerol-phosphate synthase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.10 M succinate 22% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.07426 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月19日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07426 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→73.71 Å / Num. obs: 91000 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 1.39→1.4 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.906 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 95.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 53.42 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å28.62 Å
Translation2.5 Å28.62 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER位相決定
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A53

1a53


解像度: 1.39→28.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 1.071 / SU ML: 0.044 / SU R Cruickshank DPI: 0.0678 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.068 / ESU R Free: 0.072 / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2304 4579 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.1977 86360 94.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 93.64 Å2 / Biso mean: 20.389 Å2 / Biso min: 7.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.39→28.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3866 0 2 131 3999
Biso mean--23.97 19.98 -
残基数----483
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0193976
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4031.9885359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2345494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.67723.333180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.1315774
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1431539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.160.2613
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0212919
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2381.7871946
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2112.662426
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6712.1922030
LS精密化 シェル解像度: 1.388→1.424 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 215 -
Rwork0.249 3333 -
all-3548 -
obs--50 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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