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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5kay | |||||||||
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Title | Structure of Spelter bound to Zn2+ | |||||||||
![]() | Spelter | |||||||||
![]() | DE NOVO PROTEIN / Metalloprotein / designed protein | |||||||||
Function / homology | f41 fragment of flagellin, N-terminal domain / f41 fragment of flagellin, N-terminal domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha![]() | |||||||||
Biological species | unidentified (others) | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Guffy, S.L. / Der, B.S. / Kuhlman, B. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Probing the minimal determinants of zinc binding with computational protein design. Authors: Guffy, S.L. / Der, B.S. / Kuhlman, B. #1: Journal: Proteins / Year: 2013 Title: Combined computational design of a zinc-binding site and a protein-protein interaction: one open zinc coordination site was not a robust hotspot for de novo ubiquitin binding. Authors: Der, B.S. / Jha, R.K. / Lewis, S.M. / Thompson, P.M. / Guntas, G. / Kuhlman, B. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 88.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 69.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 435.2 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 436.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 17.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 24.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 21706.047 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) unidentified (others) / Plasmid: pQE-80L Details (production host): N-terminal MBP+6-His tag with TEV cleavage site; Ampicillin resistance Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.25 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 26% PEG3350 0.22 M sodium iodide 10 mM ammonium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 228 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: Jun 4, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54178 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.8→40.79 Å / Num. obs: 37095 / % possible obs: 97.2 % / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 23.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 71.89 Å2 / Biso mean: 25.249 Å2 / Biso min: 6.59 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.8→40.78 Å
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Refine LS restraints |
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