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- PDB-5k6t: Crystal structure of Arabidopsis thaliana acetohydroxyacid syntha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k6t
タイトルCrystal structure of Arabidopsis thaliana acetohydroxyacid synthase in complex with a sulfonylamino-carbonyl-triazolinone herbicide, propoxycarbazone-sodium
要素Acetolactate synthase, chloroplastic
キーワードTRANSFERASE / AHAS / acetohydroxyacid synthase / acetolactate synthase / herbicide / propoxycarbazone sodium / thiamin diphosphate / FAD / sulfonylamino-carbonyl-triazolinone
機能・相同性
機能・相同性情報


acetolactate synthase / acetolactate synthase activity / L-valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / response to herbicide / thiamine pyrophosphate binding / chloroplast stroma / chloroplast / flavin adenine dinucleotide binding / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Acetolactate synthase, large subunit, biosynthetic / Acetolactate synthase large subunit, TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding ...Acetolactate synthase, large subunit, biosynthetic / Acetolactate synthase large subunit, TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP binding domain / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / TPP-binding domain / Thiamin diphosphate-binding fold / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6R4 / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / : / Chem-TZD / Acetolactate synthase, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.763 Å
データ登録者Garcia, M.D. / Lonhienne, T. / Guddat, L.W.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1008736 オーストラリア
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Comprehensive understanding of acetohydroxyacid synthase inhibition by different herbicide families.
著者: Garcia, M.D. / Nouwens, A. / Lonhienne, T.G. / Guddat, L.W.
履歴
登録2016年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月1日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年6月6日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetolactate synthase, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,4877
ポリマ－64,5921
非ポリマー1,8956
水9,890549
1
A: Acetolactate synthase, chloroplastic
ヘテロ分子

A: Acetolactate synthase, chloroplastic
ヘテロ分子

A: Acetolactate synthase, chloroplastic
ヘテロ分子

A: Acetolactate synthase, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)265,94628
ポリマ－258,3674
非ポリマー7,58024
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation9_554-x,-x+y,-z-1/31
crystal symmetry operation12_544x,x-y-1,-z-1/31
2
A: Acetolactate synthase, chloroplastic
ヘテロ分子

A: Acetolactate synthase, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,97314
ポリマ－129,1832
非ポリマー3,79012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_544x,x-y-1,-z-1/31
Buried area12240 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area39160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.025, 180.025, 186.157
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-705-

K

21A-836-

HOH

31A-947-

HOH

41A-1015-

HOH

51A-1057-

HOH

61A-1106-

HOH

71A-1139-

HOH

81A-1220-

HOH

91A-1248-

HOH

101A-1299-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Acetolactate synthase, chloroplastic / AtALS / Acetohydroxy-acid synthase / Protein CHLORSULFURON RESISTANT 1


分子量: 64591.664 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 86-667 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ALS, AHAS, CSR1, TZP5, At3g48560, T8P19.70, ILVB / プラスミド: PET30A(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P17597, acetolactate synthase

-
非ポリマー , 7種, 555分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-6R4 / methyl 2-[(4-methyl-5-oxidanylidene-3-propoxy-1,2,4-triazol-1-yl)carbonylsulfamoyl]benzoate / Propoxycarbazone / 2-[[(3-プロポキシ-4-メチル-5-オキソ-4,5-ジヒドロ-1H-1,2,4-トリアゾ-ル)-1-イルカルボニ(以下略)


分子量: 398.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H18N4O7S
#5: 化合物 ChemComp-NHE / 2-[N-CYCLOHEXYLAMINO]ETHANE SULFONIC ACID / N-CYCLOHEXYLTAURINE / CHES / 2-(シクロヘキシルアミノ)エタンスルホン酸


分子量: 207.290 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#7: 化合物 ChemComp-TZD / 2-{3-[(4-AMINO-2-METHYLPYRIMIDIN-5-YL)METHYL]-4-METHYL-2-OXO-2,3-DIHYDRO-1,3-THIAZOL-5-YL}ETHYL TRIHYDROGEN DIPHOSPHATE / THIAMIN THIAZOLONE DIPHOSPHATE / チアミンチアゾロン二りん酸


分子量: 440.306 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H18N4O8P2S
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 549 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 81 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.6
詳細: Sodium potassium tartrate, CHES, ammonium sulfate, FAD, ThDP, Magnesium chloride, DTT, Propoxycarbazone-sodium

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月9日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: SI(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.76→48.55 Å / Num. obs: 45984 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 21.4 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.76→2.86 Å / 冗長度: 21.1 % / Rmerge(I) obs: 0.741 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 96.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimless0.3.11データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5K2O

5k2o


解像度: 2.763→45.006 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 17.91
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1766 1992 4.35 %Random selection
Rwork0.1412 ---
obs0.1427 45842 99.51 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.763→45.006 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4452 0 122 549 5123
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024679
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6326371
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8321723
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023702
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003825
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7629-2.8320.31691350.24292966X-RAY DIFFRACTION96
2.832-2.90850.28141410.21543099X-RAY DIFFRACTION100
2.9085-2.99410.24021400.19843074X-RAY DIFFRACTION100
2.9941-3.09070.26141400.18953101X-RAY DIFFRACTION100
3.0907-3.20110.25361410.18433095X-RAY DIFFRACTION100
3.2011-3.32930.22261420.18043110X-RAY DIFFRACTION100
3.3293-3.48070.21831420.17093108X-RAY DIFFRACTION100
3.4807-3.66420.1541410.14043102X-RAY DIFFRACTION100
3.6642-3.89360.17811410.12823114X-RAY DIFFRACTION100
3.8936-4.19410.14931420.11163129X-RAY DIFFRACTION99
4.1941-4.61570.11861440.10323163X-RAY DIFFRACTION100
4.6157-5.28280.1421410.09893176X-RAY DIFFRACTION100
5.2828-6.65230.15771470.13023228X-RAY DIFFRACTION100
6.6523-45.01220.15371550.13923385X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 63.66 Å / Origin y: -62.8213 Å / Origin z: -12.8461 Å
111213212223313233
T0.3166 Å2-0.0499 Å2-0.0579 Å2-0.3752 Å2-0.0239 Å2--0.3686 Å2
L1.3162 °20.2091 °20.174 °2-0.8337 °2-0.2492 °2--1.6251 °2
S0.0224 Å °-0.347 Å °0.0902 Å °0.2232 Å °-0.0772 Å °-0.0877 Å °-0.1077 Å °0.1242 Å °0.0502 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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