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- PDB-5k45: Wolinella succinogenes L-asparaginase P121 + L-Glutamic acid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k45
タイトルWolinella succinogenes L-asparaginase P121 + L-Glutamic acid
要素L-asparaginase
キーワードHYDROLASE / L-asparaginase / P121 / L-glutamic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine metabolic process / asparaginase / asparaginase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Wolinella succinogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Nguyen, H.A. / Lave, A.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: The differential ability of asparagine and glutamine in promoting the closed/active enzyme conformation rationalizes the Wolinella succinogenes L-asparaginase substrate specificity.
著者: Nguyen, H.A. / Durden, D.L. / Lavie, A.
履歴
登録2016年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase
B: L-asparaginase
C: L-asparaginase
D: L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,2038
ポリマ－139,6154
非ポリマー5894
水26,7521485
1
A: L-asparaginase
B: L-asparaginase
ヘテロ分子

A: L-asparaginase
B: L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,2038
ポリマ－139,6154
非ポリマー5894
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area14820 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area43440 Å2
手法PISA
2
C: L-asparaginase
D: L-asparaginase
ヘテロ分子

C: L-asparaginase
D: L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,2038
ポリマ－139,6154
非ポリマー5894
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area14790 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area42890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.806, 70.961, 142.276
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.080, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-615-

HOH

21C-639-

HOH

31D-659-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 3 - 330 / Label seq-ID: 3 - 330

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14BB
24CC
15BB
25DD
16CC
26DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
L-asparaginase / L-ASNase / L-asparagine amidohydrolase


分子量: 34903.742 Da / 分子数: 4 / 変異: S121P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Wolinella succinogenes (strain ATCC 29543 / DSM 1740 / LMG 7466 / NCTC 11488 / FDC 602W) (バクテリア)
株: ATCC 29543 / DSM 1740 / LMG 7466 / NCTC 11488 / FDC 602W
遺伝子: ansA, ansB, WS0660 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50286, asparaginase
#2: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1485 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG MME 2000 + 0.1M HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月30日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→30 Å / Num. obs: 155380 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.71 % / Biso Wilson estimate: 30.67 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 9.09
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.62-1.720.6611.7182.5
1.72-1.840.4432.94198.2
1.84-1.990.2744.79198.3
1.99-2.180.1717.63198.6
2.18-2.430.11810.75198.9
2.43-2.80.08913.69199
2.8-3.430.06917.17199.2
3.43-4.810.05320.8199.3
4.81-29.330.03921.8198.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WSA

1wsa


解像度: 1.63→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 3.01 / SU ML: 0.091 / SU R Cruickshank DPI: 0.0934 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.094
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1975 7400 4.9 %RANDOM
Rwork0.1626 ---
obs0.1643 143683 95.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 96 Å2 / Biso mean: 27.651 Å2 / Biso min: 13.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å20 Å20.61 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3----0.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.63→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9736 0 40 1485 11261
Biso mean--35.93 37.2 -
残基数----1312
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.01910020
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0090.029890
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7481.9713601
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.517322819
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.30251334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.36325.749367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.351151770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7281536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.21647
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02111420
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.022032
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3122.4645321
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3122.4645320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0323.6916660
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A407180.06
12B407180.06
21A409060.05
22C409060.05
31A406060.06
32D406060.06
41B405640.07
42C405640.07
51B410080.05
52D410080.05
61C409020.05
62D409020.05
LS精密化 シェル解像度: 1.634→1.676 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.407 450 -
Rwork0.392 8973 -
all-9423 -
obs--80.43 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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