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- PDB-5k3q: Rhesus macaques Trim5alpha Bbox2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k3q
タイトルRhesus macaques Trim5alpha Bbox2 domain
要素Tripartite motif-containing protein 5,Tripartite motif-containing protein 5
キーワードLIGASE / Zinc finger Bbox2 Antiretroviral
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of viral entry into host cell / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / negative regulation of viral transcription / negative regulation of viral genome replication / pattern recognition receptor activity / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / activation of innate immune response ...regulation of viral entry into host cell / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / negative regulation of viral transcription / negative regulation of viral genome replication / pattern recognition receptor activity / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / activation of innate immune response / P-body / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / autophagy / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of gene expression / regulation of protein localization / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / innate immune response / protein kinase binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / : / Classic Zinc Finger / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain ...Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / : / Classic Zinc Finger / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Double Stranded RNA Binding Domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Tripartite motif-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Macaca mulatta (アカゲザル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Keown, J.K. / Goldstone, D.C.
資金援助 ニュージーランド, 2件
組織認可番号国
Marsden Fund ニュージーランド
Rutherford Fellowship ニュージーランド
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of the Trim5 alpha Bbox2 domain from rhesus macaques describes a plastic oligomerisation interface.
著者: Keown, J.R. / Goldstone, D.C.
履歴
登録2016年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月27日Group: Database references
改定 1.22016年8月24日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42024年3月6日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tripartite motif-containing protein 5,Tripartite motif-containing protein 5
B: Tripartite motif-containing protein 5,Tripartite motif-containing protein 5
C: Tripartite motif-containing protein 5,Tripartite motif-containing protein 5
D: Tripartite motif-containing protein 5,Tripartite motif-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,57113
ポリマ－46,9864
非ポリマー5859
水1,45981
1
A: Tripartite motif-containing protein 5,Tripartite motif-containing protein 5
B: Tripartite motif-containing protein 5,Tripartite motif-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8177
ポリマ－23,4932
非ポリマー3245
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Tripartite motif-containing protein 5,Tripartite motif-containing protein 5
D: Tripartite motif-containing protein 5,Tripartite motif-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7556
ポリマ－23,4932
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)30.751, 54.556, 54.479
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.030, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Dimer confirmed analytical ultracentrifugation

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要素

#1: タンパク質
Tripartite motif-containing protein 5,Tripartite motif-containing protein 5 / TRIM5alpha


分子量: 11746.503 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Macaca mulatta (アカゲザル) / 遺伝子: TRIM5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q0PF16, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細While no protease is present, the authors are confident that the crystal is a fragment comprising ...While no protease is present, the authors are confident that the crystal is a fragment comprising residues 94-136 of the original construct.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: 100 micron rectangular plate
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 24% (w/v) PE3350, 0.4 M LiNO3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月25日
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→38.25 Å / Num. obs: 16550 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.8-1.847.50.9071100
9-38.256.60.052199.2

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
Aimless0.5.15データスケーリング
SHELX2006/3位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→38.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 7.622 / SU ML: 0.105 / SU R Cruickshank DPI: 0.2498 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.25 / ESU R Free: 0.128
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2291 873 5.3 %RANDOM
Rwork0.1774 ---
obs0.1801 15677 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 64.88 Å2 / Biso mean: 27.984 Å2 / Biso min: 14.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å2-1.29 Å2
2---0.77 Å2-0 Å2
3---1.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→38.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1357 0 12 81 1450
Biso mean--32.18 35.39 -
残基数----169
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0191410
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021283
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1591.9121895
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8732956
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8635171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.57823.64974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.59815251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.405158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2201
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021582
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02352
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1422.684678
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1282.682677
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7384.012842
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.95232693
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free33.221535
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded15.16252714
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 53 -
Rwork0.209 1140 -
all-1193 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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