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- PDB-5k3h: Crystals structure of Acyl-CoA oxidase-1 in Caenorhabditis elegan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k3h
タイトルCrystals structure of Acyl-CoA oxidase-1 in Caenorhabditis elegans, Apo form-II
要素Acyl-coenzyme A oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / dauer pheromone / ascarosides / b-oxidation / ATP
機能・相同性
機能・相同性情報


ascaroside biosynthetic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Oxidoreductases; Acting on the CH-CH group of donors; With oxygen as acceptor / acyl-CoA oxidase / Peroxisomal protein import / acyl-CoA oxidase activity / pheromone biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase / peroxisomal matrix ...ascaroside biosynthetic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Oxidoreductases; Acting on the CH-CH group of donors; With oxygen as acceptor / acyl-CoA oxidase / Peroxisomal protein import / acyl-CoA oxidase activity / pheromone biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase / peroxisomal matrix / FAD binding / fatty acid binding / peroxisome / flavin adenine dinucleotide binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / Acyl-CoA oxidase, C-terminal / Acyl-CoA oxidase / Acyl-coenzyme A oxidase, N-terminal / Acyl-CoA oxidase / Acyl-coenzyme A oxidase N-terminal / Acyl-CoA oxidase, C-alpha1 domain / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 ...: / Acyl-CoA oxidase, C-terminal / Acyl-CoA oxidase / Acyl-coenzyme A oxidase, N-terminal / Acyl-CoA oxidase / Acyl-coenzyme A oxidase N-terminal / Acyl-CoA oxidase, C-alpha1 domain / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Acyl-coenzyme A oxidase acox-1.1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Zhang, X. / Li, K. / Jones, R.A. / Bruner, S.D. / Butcher, R.A.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
Research Corporation for Science Advancement22844 米国
Ellison Medical FoundationAG-NS-0963-12 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1555050 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM087533 米国
Alfred P. Sloan FoundationBR2014-071 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structural characterization of acyl-CoA oxidases reveals a direct link between pheromone biosynthesis and metabolic state in Caenorhabditis elegans.
著者: Zhang, X. / Li, K. / Jones, R.A. / Bruner, S.D. / Butcher, R.A.
履歴
登録2016年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22016年9月14日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-coenzyme A oxidase
B: Acyl-coenzyme A oxidase
C: Acyl-coenzyme A oxidase
D: Acyl-coenzyme A oxidase
E: Acyl-coenzyme A oxidase
F: Acyl-coenzyme A oxidase
G: Acyl-coenzyme A oxidase
H: Acyl-coenzyme A oxidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)620,4638
ポリマ－620,4638
非ポリマー00
水26,5901476
1
A: Acyl-coenzyme A oxidase
B: Acyl-coenzyme A oxidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,1162
ポリマ－155,1162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10970 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area47390 Å2
手法PISA
2
C: Acyl-coenzyme A oxidase
D: Acyl-coenzyme A oxidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,1162
ポリマ－155,1162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10960 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area47750 Å2
手法PISA
3
E: Acyl-coenzyme A oxidase
F: Acyl-coenzyme A oxidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,1162
ポリマ－155,1162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11010 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area47480 Å2
手法PISA
4
G: Acyl-coenzyme A oxidase
H: Acyl-coenzyme A oxidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,1162
ポリマ－155,1162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11060 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area47580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.075, 140.795, 154.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Acyl-coenzyme A oxidase


分子量: 77557.852 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: acox-1, CELE_F08A8.1, F08A8.1 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O62140
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1476 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.36 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.4 M NaCl, 0.1 M HEPES pH 7.4, 18% w/v PEG 8000 and 8% v/v glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月22日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→49.241 Å / Num. obs: 206114 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.48→2.52 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 0.66 / % possible all: 93

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IS2

1is2


解像度: 2.48→49.241 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.43 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2315 10166 4.93 %
Rwork0.1907 --
obs0.1932 206114 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.48→49.241 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数40266 0 0 1476 41742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00941093
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04555557
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.95224829
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0596190
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0077144
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.48-2.52280.28014700.23599478X-RAY DIFFRACTION92
2.5228-2.56870.29685190.2329769X-RAY DIFFRACTION95
2.5687-2.61810.26765200.22349745X-RAY DIFFRACTION95
2.6181-2.67150.30644840.21989840X-RAY DIFFRACTION95
2.6715-2.72960.26974710.22019767X-RAY DIFFRACTION95
2.7296-2.7930.28135190.22019797X-RAY DIFFRACTION95
2.793-2.86290.28285120.21389811X-RAY DIFFRACTION95
2.8629-2.94020.24895460.21629697X-RAY DIFFRACTION95
2.9402-3.02670.25865760.21079727X-RAY DIFFRACTION94
3.0267-3.12440.2595050.20539810X-RAY DIFFRACTION95
3.1244-3.2360.26644380.19579862X-RAY DIFFRACTION96
3.236-3.36550.24154640.1919842X-RAY DIFFRACTION95
3.3655-3.51860.20444820.18039827X-RAY DIFFRACTION95
3.5186-3.70390.21425200.17819791X-RAY DIFFRACTION95
3.7039-3.93580.19755170.16959810X-RAY DIFFRACTION95
3.9358-4.23930.19335100.16189822X-RAY DIFFRACTION95
4.2393-4.66530.17454730.15729868X-RAY DIFFRACTION95
4.6653-5.33880.20845670.1739824X-RAY DIFFRACTION95
5.3388-6.72050.24336060.20199798X-RAY DIFFRACTION94
6.7205-38.52130.21293760.183210123X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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