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万見
- PDB-5jzr: Solid-state MAS NMR structure of Acinetobacter phage 205 (AP205) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jzr
タイトルSolid-state MAS NMR structure of Acinetobacter phage 205 (AP205) coat protein in assembled capsid particles
要素Coat protein
キーワードVIRAL PROTEIN / COAT PROTEIN
機能・相同性viral capsid / Coat protein
機能・相同性情報
生物種Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
手法個体NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Jaudzems, K. / Andreas, L.B. / Stanek, J. / Lalli, D. / Bertarello, A. / Le Marchand, T. / Cala-De Paepe, D. / Kotelovica, S. / Akopjana, I. / Knott, B. ...Jaudzems, K. / Andreas, L.B. / Stanek, J. / Lalli, D. / Bertarello, A. / Le Marchand, T. / Cala-De Paepe, D. / Kotelovica, S. / Akopjana, I. / Knott, B. / Wegner, S. / Engelke, F. / Lesage, A. / Emsley, L. / Tars, K. / Herrmann, T. / Pintacuda, G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structure of fully protonated proteins by proton-detected magic-angle spinning NMR.
著者: Andreas, L.B. / Jaudzems, K. / Stanek, J. / Lalli, D. / Bertarello, A. / Le Marchand, T. / Cala-De Paepe, D. / Kotelovica, S. / Akopjana, I. / Knott, B. / Wegner, S. / Engelke, F. / Lesage, A. ...著者: Andreas, L.B. / Jaudzems, K. / Stanek, J. / Lalli, D. / Bertarello, A. / Le Marchand, T. / Cala-De Paepe, D. / Kotelovica, S. / Akopjana, I. / Knott, B. / Wegner, S. / Engelke, F. / Lesage, A. / Emsley, L. / Tars, K. / Herrmann, T. / Pintacuda, G.
履歴
登録2016年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月17日Group: Database references
改定 1.22016年8月31日Group: Database references
改定 1.32018年2月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: pdbx_nmr_exptl_sample_conditions
Item: _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature_units
改定 1.42019年8月21日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.52024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coat protein
B: Coat protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0462
ポリマ－28,0462
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area5880 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area16860 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Coat protein


分子量: 14022.842 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9AZ42

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実験情報

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実験

実験手法: 個体NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HhNH
121isotropic13D HhCH
131isotropic13D (H)CCH-TOCSY
141isotropic13D (H)CCH-TOCSY
151isotropic13D hNCAH
161isotropic13D hNcoCAH
171isotropic13D hCOCAH
191isotropic13D hCOnCAH
181isotropic13D hCANH
1101isotropic13D hcoCAcoNH

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試料調製

詳細タイプ: solid
内容: 500 mg/mL [U-100% 13C; U-100% 15N] AP205 coat protein, 15 % [U-2H] PEG, 5 mM HEPES, 50 mM sodium chloride, H2O
Label: 0.7 mm / 溶媒系: H2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
500 mg/mLAP205 coat protein[U-100% 13C; U-100% 15N]1
15 %PEG[U-2H]1
5 mMHEPESnatural abundance1
50 mMsodium chloridenatural abundance1
試料状態イオン強度: 0.055 M / Ionic strength err: 0.05 / Label: solid / pH: 7.5 / 圧: AMBIENT atm / 温度: 283 K / Temperature err: 5

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 1000 MHz / 詳細: Bruker 0.7 mm MAS probe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
CARA1.9Keller and Wuthrichchemical shift assignment
TopSpin3.5Bruker Biospincollection
SparkyGoddardpeak picking
TopSpin3.5Bruker Biospin解析
UNIO2.6Torsten Herrmann et al.structure calculation
CYANA3.97Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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