[日本語] English
- PDB-5jvm: The neck-linker and alpha 7 helix of Mus musculus KIF3C -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jvm
タイトルThe neck-linker and alpha 7 helix of Mus musculus KIF3C
要素Chimera protein of Kinesin-like protein KIF3C and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードMOTOR PROTEIN / kinesin / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


Intraflagellar transport / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / neuronal ribonucleoprotein granule / mitotic spindle astral microtubule end / Kinesins / protein localization to microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule plus-end ...Intraflagellar transport / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / neuronal ribonucleoprotein granule / mitotic spindle astral microtubule end / Kinesins / protein localization to microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule plus-end / mitotic spindle microtubule / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / MHC class II antigen presentation / microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / non-motile cilium assembly / protein localization to centrosome / microtubule motor activity / microtubule-based movement / negative regulation of microtubule polymerization / mitotic spindle pole / microtubule organizing center / microtubule polymerization / establishment of mitotic spindle orientation / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle midzone / cytoplasmic microtubule / spindle assembly / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / cell migration / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / microtubule / ciliary basal body / cadherin binding / cell division / focal adhesion / neuronal cell body / centrosome / protein kinase binding / Golgi apparatus / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Kinesin-like protein / Calponin homology (CH) domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Kinesin-like protein / Calponin homology (CH) domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Kinesin motor domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-like protein KIF3C / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.567 Å
データ登録者Phillips, R.K. / Rayment, I.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R37-GM54141 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DGE-0718123 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2016
タイトル: Family-specific Kinesin Structures Reveal Neck-linker Length Based on Initiation of the Coiled-coil.
著者: Phillips, R.K. / Peter, L.G. / Gilbert, S.P. / Rayment, I.
履歴
登録2016年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22016年10月5日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chimera protein of Kinesin-like protein KIF3C and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Chimera protein of Kinesin-like protein KIF3C and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3023
ポリマ-19,2782
非ポリマー241
4,972276
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4580 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area10990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.074, 71.979, 43.142
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Chimera protein of Kinesin-like protein KIF3C and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 9638.826 Da / 分子数: 2
断片: UNP O35066 residues 374-402,UNP Q15691 residues 207-257
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Kif3c, MAPRE1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O35066, UniProt: Q15691
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 276 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 30% (w/v) pentaerythritol ethoxylate (PEE) 797, 1.5% (w/v) ethylene glycol monoethylether, 400 mM MgCl2, 100 mM bis-tris propane pH 9.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5667→37.004 Å / Num. obs: 44738 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 1.5667→1.62 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.595 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. measured obs: 2513

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YIB
解像度: 1.567→37.004 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2052 2241 5.01 %
Rwork0.1774 --
obs0.1788 44738 73.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.567→37.004 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1329 0 1 276 1606
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051381
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6441861
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2879
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043203
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004253
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5667-1.60080.2955740.26321385X-RAY DIFFRACTION38
1.6008-1.6380.2278880.22631702X-RAY DIFFRACTION48
1.638-1.6790.2311990.21051843X-RAY DIFFRACTION50
1.679-1.72440.2269960.20141799X-RAY DIFFRACTION50
1.7244-1.77510.2205970.19811823X-RAY DIFFRACTION51
1.7751-1.83240.22761000.20791926X-RAY DIFFRACTION53
1.8324-1.89790.20551150.20082092X-RAY DIFFRACTION58
1.8979-1.97390.2391230.19682534X-RAY DIFFRACTION70
1.9739-2.06370.20921590.18783005X-RAY DIFFRACTION83
2.0637-2.17250.20771720.17843259X-RAY DIFFRACTION90
2.1725-2.30860.1991740.17553314X-RAY DIFFRACTION92
2.3086-2.48680.2041830.16753444X-RAY DIFFRACTION95
2.4868-2.7370.22721920.17273572X-RAY DIFFRACTION99
2.737-3.13290.17981980.17933610X-RAY DIFFRACTION99
3.1329-3.94640.1921830.15853600X-RAY DIFFRACTION100
3.9464-37.01460.2031880.17243589X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1608-0.7777-0.10376.2224-0.97993.57270.00170.1284-0.4515-0.43390.0504-0.03040.23831.19480.16170.24790.0933-0.00350.3682-0.04930.308182.746813.4093-5.1257
24.6244-4.6631-0.06164.79710.3070.442-0.118-0.05940.00530.07630.1229-0.0293-0.0263-0.02480.00620.06790.00810.03080.12780.02320.092654.494338.83824.4508
34.1538-1.3078-0.9415.1324-0.10684.5699-0.1388-0.1506-0.22880.06730.17570.30080.1708-0.25890.00470.0725-0.0096-0.01770.11330.02540.078228.137957.6141-0.5826
43.6489-0.394-2.25547.20054.35995.2884-0.095-0.0268-0.8168-0.3347-0.45230.37521.3461-0.12410.46030.30130.0519-0.05920.1868-0.0330.409468.48543.226311.2994
54.2376-6.01441.01177.8173-0.98870.29860.0663-0.0302-0.2743-0.04620.00790.32290.01460.0071-0.07060.07350.00880.02420.11640.02570.150450.369835.31740.577
64.9178-3.23083.38634.5065-1.40142.7003-0.2751-0.15780.92780.5714-0.0483-0.5755-0.32120.09250.26330.1559-0.0053-0.03580.1501-0.03940.235736.315368.92031.7938
72.8855-0.826-2.04581.4157-1.33144.76180.1289-0.49310.01920.47340.2338-0.60860.20360.35650.24650.28180.0305-0.17090.33150.01310.437645.376161.48188.7447
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 5 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 6 through 55 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 56 through 82 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 5 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 6 through 55 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 56 through 71 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 72 through 79 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る