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万見
- PDB-5jtj: USP7CD-CTP in complex with Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jtj
タイトルUSP7CD-CTP in complex with Ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / USP7 / HAUSP / C-terminal activation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / K48-linked deubiquitinase activity / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination ...regulation of telomere capping / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / K48-linked deubiquitinase activity / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / fat pad development / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / female gonad development / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / seminiferous tubule development / protein deubiquitination / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of gluconeogenesis / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / negative regulation of TORC1 signaling / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / neuron projection morphogenesis / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / positive regulation of protein ubiquitination / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / TCF dependent signaling in response to WNT / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus
類似検索 - 分子機能
ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology ...ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Single Sheet / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.321 Å
データ登録者Murray, J.M. / Rouge, L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Molecular Understanding of USP7 Substrate Recognition and C-Terminal Activation.
著者: Rouge, L. / Bainbridge, T.W. / Kwok, M. / Tong, R. / Di Lello, P. / Wertz, I.E. / Maurer, T. / Ernst, J.A. / Murray, J.
履歴
登録2016年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月17日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3683
ポリマ－53,3282
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18940 Å2
手法PISA
2
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,47412
ポリマ－213,3138
非ポリマー1604
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_455-x-1,-y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation11_455-x+y-1,y,-z1
Buried area22440 Å2
ΔGint-128 kcal/mol
Surface area67910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.060, 148.060, 179.950
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1201-

CA

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7,Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 44751.527 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 193-538 LINKED via GGSGG to Residues 1084-1102
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.96 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.05 M Calcium chloride, 0.1 M MES pH 6.0 and 45% PEG 200

-
データ収集

回折平均測定温度: 170 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.321→74.03 Å / Num. obs: 17846 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.2 % / Biso Wilson estimate: 106.99 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.185 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.19 / Net I/σ(I): 18.1 / Num. measured all: 377723
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.321-3.33221.81.881199.5
15.41-179.94613.40.0571100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NBF

1nbf


解像度: 3.321→74.03 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 19.83
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2088 939 5.28 %
Rwork0.1911 --
obs0.1921 17795 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 243.8 Å2 / Biso mean: 111.4424 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.321→74.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3479 0 1 0 3480
Biso mean--148.15 --
残基数----432
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093532
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.964765
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051523
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005621
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7892147
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.321-3.49570.3391420.292123352477
3.4957-3.71470.25191230.235823602483
3.7147-4.00150.24691350.215723692504
4.0015-4.40420.16731420.173723632505
4.4042-5.04140.18271280.159523962524
5.0414-6.35110.20741190.190924472566
6.3511-74.04840.19611500.180325862736
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.18170.6494-1.7533.5722-1.37884.6190.2276-0.357-0.03560.8183-0.4124-0.524-1.04970.635101.5272-0.325-0.25030.80280.06680.8669-53.995931.2832-7.5328
22.43811.4626-1.00723.2534-1.6164.4438-0.39140.1106-0.6259-0.0405-0.081-0.60670.34680.0839-01.1243-0.10740.00680.67430.02421.177-58.343811.0575-16.1984
30.1936-0.1048-0.7781.93670.34712.4404-1.1799-0.19180.91030.28020.1987-0.2343-1.93460.44010.00032.2191-0.3069-0.3641.05980.11151.1195-55.696241.1068-4.7405
40.3834-0.2269-0.49860.1680.33780.6919-0.41630.88580.0273-0.07750.3510.76950.2751-0.2087-0.00011.3676-0.42120.00091.1475-0.06130.964-71.187118.4421-32.6871
50.38590.2154-0.04670.1099-0.01770.3133-0.1420.03240.2068-0.03850.37480.6632-0.0806-0.745-0.00011.2955-0.2152-0.00631.05670.10110.9307-76.314621.8839-24.6466
60.0243-0.05940.00440.1335-0.06620.1343-0.779-0.11231.05530.2020.3785-0.1134-1.34520.11590.00021.237-0.23990.02890.9804-0.03550.9352-65.692928.8099-25.3893
71.391-0.4240.72781.0709-0.58360.5209-0.55980.7339-0.1699-0.22190.5913-0.4888-0.1908-1.0711-0.00031.1483-0.161-0.02460.8264-0.10570.8566-66.613722.5028-26.0284
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 209 through 325 )A209 - 325
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 326 through 537 )A326 - 537
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 538 through 1102 )A538 - 1102
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 22 )B1 - 22
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 23 through 44 )B23 - 44
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 45 through 55 )B45 - 55
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 56 through 76 )B56 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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