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- PDB-3wy3: Crystal structure of alpha-glucosidase mutant D202N in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wy3
タイトルCrystal structure of alpha-glucosidase mutant D202N in complex with glucose and glycerol
要素Alpha-glucosidase
キーワードHYDROLASE / alpha-glucosidase / TIM barrel / glucosidase / Carbohydrate/Sugar Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-1,4-glucosidase activity / alpha-glucosidase / alpha-amylase activity / oligosaccharide catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Maltogenic Amylase, C-terminal / Maltogenic Amylase, C-terminal domain / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Maltogenic Amylase, C-terminal / Maltogenic Amylase, C-terminal domain / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-glucopyranose / Alpha-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Halomonas sp. H11 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Shen, X. / Gai, Z. / Kato, K. / Yao, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2015
タイトル: Structural analysis of the alpha-glucosidase HaG provides new insights into substrate specificity and catalytic mechanism
著者: Shen, X. / Saburi, W. / Gai, Z. / Kato, K. / Ojima-Kato, T. / Yu, J. / Komoda, K. / Kido, Y. / Matsui, H. / Mori, H. / Yao, M.
履歴
登録2014年8月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22018年3月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年3月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-glucosidase
B: Alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,12910
ポリマ－122,3522
非ポリマー7778
水00
1
A: Alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5655
ポリマ－61,1761
非ポリマー3894
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5655
ポリマ－61,1761
非ポリマー3894
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.530, 119.570, 177.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Auth seq-ID: 4 - 538 / Label seq-ID: 4 - 538

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質 Alpha-glucosidase


分子量: 61176.086 Da / 分子数: 2 / 変異: D202N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Halomonas sp. H11 (バクテリア) / 遺伝子: aglA / プラスミド: pFLAG-CTS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: H3K096, alpha-glucosidase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% Polyacrylic acid 5100, 0.1M HEPES, 0.02M magnesium chloride, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月14日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 26809 / Num. obs: 26750 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 38.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.156 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
3-3.187.40.5755.54210199
3.18-3.47.50.3638.439841100
3.4-3.677.50.24711.637171100
3.67-4.027.40.16715.534701100
4.02-4.497.40.11319.731461100
4.49-5.177.50.09422.327831100
5.17-6.327.30.0922.323961100
6.32-8.857.10.06726.81894199.9
8.85-506.50.04635.61150198.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1391)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→42.535 Å / FOM work R set: 0.7994 / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2441 1331 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all0.2004 26809 --
obs0.2004 26642 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 131.06 Å2 / Biso mean: 42.09 Å2 / Biso min: 11.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→42.535 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8584 0 50 0 8634
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028894
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66512120
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0271262
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041606
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6043222
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5131X-RAY DIFFRACTION5.139TORSIONAL
12B5131X-RAY DIFFRACTION5.139TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3-3.10720.29851300.275124812611
3.1072-3.23160.32991320.265324932625
3.2316-3.37860.28231310.246925012632
3.3786-3.55660.29531300.242124902620
3.5566-3.77930.22731330.2125022635
3.7793-4.07090.25571310.18925072638
4.0709-4.48020.21341340.177525262660
4.4802-5.12750.22071330.156925352668
5.1275-6.45650.22781350.168225662701
6.4565-42.53960.19941420.172627102852

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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