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- PDB-5jr2: Crystal structure of the EphA4 LBD in complex with APYd3 peptide ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jr2
タイトルCrystal structure of the EphA4 LBD in complex with APYd3 peptide inhibitor
要素
  • APYd3 peptide
  • Ephrin type-A receptor 4
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / receptor tyrosine kinase / peptide inhibitor / ephrin / ALS / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DH domain binding / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / neuron projection fasciculation / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon ...DH domain binding / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / neuron projection fasciculation / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / regulation of synapse pruning / synapse pruning / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / negative regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of axon regeneration / transmembrane-ephrin receptor activity / glial cell migration / PH domain binding / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of modification of synaptic structure / regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / motor neuron axon guidance / adherens junction organization / positive regulation of dendrite morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / adult walking behavior / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Somitogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of GTPase activity / regulation of axonogenesis / EPHA-mediated growth cone collapse / cochlea development / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / axonal growth cone / axon terminus / ephrin receptor binding / protein tyrosine kinase binding / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of cell migration / filopodium / dendritic shaft / axon guidance / adherens junction / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / receptor protein-tyrosine kinase / Schaffer collateral - CA1 synapse / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / negative regulation of neuron projection development / kinase activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / early endosome membrane / protein tyrosine kinase activity / perikaryon / mitochondrial outer membrane / protein autophosphorylation / dendritic spine / negative regulation of translation / protein stabilization / cell adhesion / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / axon / glutamatergic synapse / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain ...Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HEXANE-1,6-DIOL / Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Lechtenberg, B.C. / Olson, E.J. / Pasquale, E.B. / Dawson, P.E. / Riedl, S.J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS087070 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA030199 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DGE-1346837 米国
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2016
タイトル: Modifications of a Nanomolar Cyclic Peptide Antagonist for the EphA4 Receptor To Achieve High Plasma Stability.
著者: Olson, E.J. / Lechtenberg, B.C. / Zhao, C. / Rubio de la Torre, E. / Lamberto, I. / Riedl, S.J. / Dawson, P.E. / Pasquale, E.B.
履歴
登録2016年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月5日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 4
B: Ephrin type-A receptor 4
C: Ephrin type-A receptor 4
D: Ephrin type-A receptor 4
E: APYd3 peptide
F: APYd3 peptide
G: APYd3 peptide
H: APYd3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,02122
ポリマ－87,5758
非ポリマー1,44614
水12,340685
1
A: Ephrin type-A receptor 4
E: APYd3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4067
ポリマ－21,8942
非ポリマー5135
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10260 Å2
手法PISA
2
B: Ephrin type-A receptor 4
F: APYd3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5258
ポリマ－21,8942
非ポリマー6316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10240 Å2
手法PISA
3
C: Ephrin type-A receptor 4
G: APYd3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1044
ポリマ－21,8942
非ポリマー2102
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area9810 Å2
手法PISA
4
D: Ephrin type-A receptor 4
H: APYd3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9863
ポリマ－21,8942
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.137, 84.467, 127.894
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: _ / Auth seq-ID: 26 - 204 / Label seq-ID: 1 - 179

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14BB
24CC
15BB
25DD
16CC
26DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Ephrin type-A receptor 4 / EPH-like kinase 8 / hEK8 / Tyrosine-protein kinase TYRO1 / Tyrosine-protein kinase receptor SEK


分子量: 20489.143 Da / 分子数: 4 / 変異: C204A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA4, HEK8, SEK, TYRO1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54764, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド
APYd3 peptide


分子量: 1404.617 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-HEZ / HEXANE-1,6-DIOL / 1,6-ヘキサンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 685 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M MgCl2, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 25% PEG 3,350, 3% 1,6-hexanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→28.92 Å / Num. obs: 78825 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.316 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 96.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSMarch 1, 2015データスケーリング
Aimless0.5.17データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
Coot0.8.2モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4W4Z

4w4z


解像度: 1.75→28.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 4.697 / SU ML: 0.078 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.113 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20416 4103 5.2 %RANDOM
Rwork0.17036 ---
obs0.17209 74698 99.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 22.711 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å2-0.07 Å2
2---0.04 Å2-0 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.75→28.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6077 0 96 685 6858
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.026683
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.026210
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5911.9619058
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.322314311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.635812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.3124.146328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.03151133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8521551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2952
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.027702
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021581
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.321.4473225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3211.4463223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.212.1554082
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.212.1554082
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7791.6673458
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7791.6673458
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.8052.4024977
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.15112.5717560
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.15112.5747561
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A108220.08
12B108220.08
21A103020.1
22C103020.1
31A102480.11
32D102480.11
41B101620.11
42C101620.11
51B101870.11
52D101870.11
61C103530.07
62D103530.07
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 332 -
Rwork0.226 5345 -
obs--97.28 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.535-0.2620.27431.285-0.32520.9418-0.0122-0.06240.03510.1182-0.0281-0.0482-0.04440.00640.04030.0234-0.01-0.00320.01490.00310.0238-8.3621-5.8483137.239
20.44020.087-0.26091.2135-0.09650.717-0.00030.0297-0.0532-0.102-0.0516-0.07230.02360.01360.05190.03130.00820.00260.00660.00140.03655.8375-37.9877181.9642
30.5135-0.13510.15821.9511-0.23721.2670.0307-0.03590.00560.1526-0.0167-0.00750.06190.0751-0.0140.02270.0026-0.00240.01790.00830.01493.1435-45.7752146.0569
40.5267-0.1627-0.04681.4839-0.29281.11820.05360.09870.0266-0.1101-0.0757-0.0683-0.08320.07220.02210.02630.00490.00610.03160.02070.030717.35961.6479172.655
54.5793-1.1987-4.09251.79760.780810.05710.1518-0.1837-0.3501-0.00330.01230.04160.30820.0388-0.16420.0587-0.0117-0.03340.01210.02860.0754-11.3372-22.3666142.5893
64.89572.49834.49513.80730.90878.1934-0.01310.19990.2506-0.09880.12930.0705-0.31020.0803-0.11610.06380.00980.01990.0110.01790.07652.8196-21.4717176.6258
75.7917-0.8146-3.81683.1089-2.047910.31640.1132-0.1198-0.26610.03960.16010.15870.31140.1126-0.27330.09240.0141-0.02630.01380.00170.03863.279-62.5628152.6395
84.02841.29163.06631.88010.03179.5248-0.07780.05990.3346-0.0299-0.0335-0.0932-0.34030.14880.11130.0826-0.00190.01370.02020.02670.085218.670917.9149165.8087
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A26 - 204
2X-RAY DIFFRACTION2B26 - 204
3X-RAY DIFFRACTION3C26 - 204
4X-RAY DIFFRACTION4D26 - 204
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 13
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 13
7X-RAY DIFFRACTION7G1 - 13
8X-RAY DIFFRACTION8H1 - 13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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