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- PDB-5jpf: Serine/Threonine phosphatase Z1 (Candida albicans) binds to inhib... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jpf
タイトルSerine/Threonine phosphatase Z1 (Candida albicans) binds to inhibitor microcystin-LR
要素
  • Microcystin-LR
  • Serine/threonine-protein phosphatase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / yeast-specific serine/threonine phosphatase / microcystin-LR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoprotein phosphatase PPZ/Ppq1 / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type ...Phosphoprotein phosphatase PPZ/Ppq1 / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microcystin LR / MALONATE ION / : / : / Serine/threonine-protein phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
Microcystis aeruginosa (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.39929733252 Å
データ登録者Choy, M.S. / Chen, E.H. / Peti, W. / Page, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098482 米国
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2016
タイトル: Molecular Insights into the Fungus-Specific Serine/Threonine Protein Phosphatase Z1 in Candida albicans.
著者: Chen, E. / Choy, M.S. / Petrenyi, K. / Konya, Z. / Erdodi, F. / Dombradi, V. / Peti, W. / Page, R.
履歴
登録2016年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_polymer_linkage
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase
M: Microcystin-LR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4847
ポリマ－37,0682
非ポリマー4165
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.665, 50.665, 201.054
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase / Serine/threonine phosphatase Z1


分子量: 36053.473 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 171-484 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 遺伝子: CAWG_01946 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: C4YM68, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Microcystin-LR


タイプ: Oligopeptide / クラス: 毒素 / 分子量: 1014.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Microcystis aeruginosa (バクテリア) / 参照: NOR: NOR00109, Microcystin LR
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.79 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.1 / 詳細: 0.06 M citric acid, pH 4.1, 16% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 12331 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 31.3055033723 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.4-2.442.70.1975100.93284.2
2.44-2.492.80.1965281.0689.8
2.49-2.533.40.1816130.99596.5
2.53-2.593.90.1835910.9699.8
2.59-2.644.80.1576141.014100
2.64-2.76.20.1665931.055100
2.7-2.776.90.1516201.02100
2.77-2.8570.1336241.041100
2.85-2.936.80.1146061.074100
2.93-3.027.10.0956121.148100
3.02-3.136.90.0866201.192100
3.13-3.2670.0796121.32100
3.26-3.416.90.0716341.494100
3.41-3.5870.0646071.59499.8
3.58-3.816.70.0686472.746100
3.81-4.16.90.0576072.151100
4.1-4.526.70.056482.58100
4.52-5.1770.0456521.789100
5.17-6.516.90.056621.462100
6.51-506.40.0437311.9899.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation6.6 Å43.88 Å
Translation6.6 Å43.88 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JPE

5jpe


解像度: 2.39929733252→43.8771770827 Å / SU ML: 0.251334000047 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34237012989 / 位相誤差: 22.1299322925
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234480797525 637 5.18602947163 %
Rwork0.178764472004 11646 -
obs0.181591154876 12283 98.5241036336 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.8085424173 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.39929733252→43.8771770827 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2385 0 23 50 2458
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003475379636682469
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5672314091743331
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411586764162370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00302714063993431
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.99929242531425
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3993-2.58450.3185959562791060.20574463392129X-RAY DIFFRACTION92.5849212925
2.5845-2.84460.2785925363031330.2197325534482317X-RAY DIFFRACTION100
2.8446-3.25610.2704851226971380.1956499415312306X-RAY DIFFRACTION100
3.2561-4.10180.1952047393481270.1678744374312359X-RAY DIFFRACTION100
4.1018-43.88450.2093995493541330.1584559633352535X-RAY DIFFRACTION99.925093633

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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