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- PDB-5jn0: CRK-II SH2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jn0
タイトルCRK-II SH2 domain
要素CRK-II SH2 domain
キーワードPROTEIN BINDING / SH2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / response to hepatocyte growth factor / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / regulation of leukocyte migration ...PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / response to hepatocyte growth factor / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / regulation of leukocyte migration / Downstream signal transduction / postsynaptic specialization assembly / protein phosphorylated amino acid binding / regulation of T cell migration / response to peptide / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of dendrite development / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / response to yeast / Regulation of signaling by CBL / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of wound healing / reelin-mediated signaling pathway / negative regulation of cell motility / protein localization to membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / regulation of GTPase activity / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / establishment of cell polarity / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell migration / dendrite development / positive regulation of Rac protein signal transduction / regulation of cell adhesion mediated by integrin / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to nitric oxide / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / signaling adaptor activity / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / insulin-like growth factor receptor binding / cytoskeletal protein binding / ephrin receptor binding / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / cell chemotaxis / protein tyrosine kinase binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / hippocampus development / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / neuron migration / neuromuscular junction / lipid metabolic process / response to hydrogen peroxide / receptor tyrosine kinase binding / cerebral cortex development / SH3 domain binding / cell migration / actin cytoskeleton / signaling receptor complex adaptor activity / regulation of cell shape / protein-macromolecule adaptor activity / actin cytoskeleton organization / scaffold protein binding / cell population proliferation / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / protein-containing complex / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Variant SH3 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Variant SH3 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adapter molecule crk
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.677 Å
データ登録者Cho, J.-H.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CRK-II SH2 domain
著者: Cho, J.-H.
履歴
登録2016年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CRK-II SH2 domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3993
ポリマ－11,3291
非ポリマー712
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.082, 86.082, 33.847
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-464-

HOH

21A-466-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 CRK-II SH2 domain


分子量: 11328.528 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 6-121 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q64010
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.26 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM MES pH 6.5, 12% PEG 20,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→30.819 Å / Num. obs: 10693 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.056 / Χ2: 1 / Net I/av σ(I): 30.751 / Net I/σ(I): 14.8 / Num. measured all: 40731
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.67-1.71.80.173860.9270.1430.2220.52269.9
1.7-1.733.70.185160.9660.1070.210.594100
1.73-1.763.80.155730.9750.0880.1750.543100
1.76-1.83.80.1345170.9770.0790.1560.564100
1.8-1.843.80.1185370.9840.070.1370.565100
1.84-1.883.90.1015860.9880.060.1180.571100
1.88-1.933.90.0865150.9920.050.10.633100
1.93-1.983.90.0745500.9940.0440.0860.646100
1.98-2.043.90.0615530.9960.0360.0710.698100
2.04-2.13.90.0545440.9970.0320.0630.697100
2.1-2.183.90.0485150.9970.0280.0550.726100
2.18-2.273.90.0665610.8550.040.0771.659100
2.27-2.373.90.0495370.9960.0290.0570.927100
2.37-2.493.90.0465460.9970.0270.0530.957100
2.49-2.653.90.0435450.9970.0250.050.908100
2.65-2.863.90.0395430.9970.0230.0461.058100
2.86-3.143.90.0375320.9980.0210.0431.212100
3.14-3.640.0345520.9980.020.041.495100
3.6-4.533.90.045440.9970.0230.0462.146100
4.53-5040.0455410.9940.0260.0522.32799.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化解像度: 1.677→30.819 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 18.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2098 513 4.8 %
Rwork0.1695 --
obs0.1713 10693 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / Bsol: 32.636 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 58.13 Å2 / Biso mean: 16.92 Å2 / Biso min: 3.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.4536 Å20 Å20 Å2
2---1.4536 Å20 Å2
3---2.9071 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.677→30.819 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数783 0 2 168 953
Biso mean--36.38 30.09 -
残基数----96
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002831
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7661129
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054121
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003148
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.373308
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.677-1.84560.20811050.19222530263599
1.8456-2.11260.21351440.159725592703100
2.1126-2.66150.22871340.168225402674100
2.6615-30.82440.19721300.168525512681100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.40941.26960.37092.58170.5892.2037-0.09320.21810.05-0.11820.0834-0.0702-0.05280.01030.00930.0521-0.0040.00950.0690.01020.0341.7219-14.210429.7888
21.7274-0.05950.15162.5777-0.15391.8687-0.0249-0.17430.02160.1755-0.0062-0.03890.0041-0.00790.01820.0514-0.00570.00250.08960.00430.0322-2.6055-17.558439.405
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 6:39)A6 - 39
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 40:104)A40 - 104

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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