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- PDB-5jmo: X-ray structure of furin in complex with the inhibitory antibody Nb14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jmo
タイトルX-ray structure of furin in complex with the inhibitory antibody Nb14
要素
  • CMK-inhibitor
  • Furin
  • camelid VHH fragment
キーワードHydrolase/Antibody / protease / camelid / antibody / complex / Hydrolase-Antibody complex / furin
機能・相同性
機能・相同性情報


furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process ...furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / peptide biosynthetic process / cytokine precursor processing / Pre-NOTCH Processing in Golgi / secretion by cell / Synthesis and processing of ENV and VPU / Formation of the cornified envelope / nerve growth factor binding / Signaling by PDGF / trans-Golgi network transport vesicle / Elastic fibre formation / heparan sulfate binding / blastocyst formation / Signaling by NODAL / regulation of endopeptidase activity / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / zymogen activation / peptide hormone processing / CD163 mediating an anti-inflammatory response / regulation of protein catabolic process / Activation of Matrix Metalloproteinases / Maturation of hRSV A proteins / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Uptake and function of anthrax toxins / protein maturation / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / regulation of signal transduction / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / viral life cycle / serine-type peptidase activity / extracellular matrix organization / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / peptide binding / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / serine-type endopeptidase inhibitor activity / trans-Golgi network / protein processing / Golgi lumen / peptidase activity / heparin binding / protease binding / endopeptidase activity / viral translation / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / Induction of Cell-Cell Fusion / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / viral protein processing / endosome membrane / membrane raft / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / serine-type endopeptidase activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S8, pro-domain / Peptidase S8, pro-domain superfamily / Peptidase S8 pro-domain / Kexin/furin catalytic domain / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. ...Peptidase S8, pro-domain / Peptidase S8, pro-domain superfamily / Peptidase S8 pro-domain / Kexin/furin catalytic domain / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Serine proteases, subtilase domain profile. / Galactose-binding domain-like / Peptidase S8, subtilisin-related / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Jelly Rolls / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DECANOYL-ARG-VAL-LYS-ARG-CHLOROMETHYLKETONE / Furin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.998 Å
データ登録者Dahms, S.O. / Than, M.E.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: The structure of a furin-antibody complex explains non-competitive inhibition by steric exclusion of substrate conformers.
著者: Dahms, S.O. / Creemers, J.W. / Schaub, Y. / Bourenkov, G.P. / Zogg, T. / Brandstetter, H. / Than, M.E.
履歴
登録2016年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Non-polymer description
改定 1.22017年1月11日Group: Structure summary
改定 1.32018年3月7日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年1月10日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Furin
B: Furin
C: camelid VHH fragment
D: camelid VHH fragment
G: CMK-inhibitor
H: CMK-inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,67718
ポリマ－131,5066
非ポリマー1,17112
水13,854769
1
A: Furin
C: camelid VHH fragment
G: CMK-inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,3399
ポリマ－65,7533
非ポリマー5866
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3440 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area22290 Å2
手法PISA
2
B: Furin
D: camelid VHH fragment
H: CMK-inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,3399
ポリマ－65,7533
非ポリマー5866
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3480 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area22830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)169.775, 50.039, 144.244
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-969-

HOH

21B-1027-

HOH

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要素

-
タンパク質 / 抗体 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 4種, 10分子 ABCDGH

#1: タンパク質 Furin / Dibasic-processing enzyme / Paired basic amino acid residue-cleaving enzyme / PACE


分子量: 52388.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FURIN, FUR, PACE, PCSK3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09958, furin
#2: 抗体 camelid VHH fragment


分子量: 12615.001 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド CMK-inhibitor


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 749.452 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: DECANOYL-ARG-VAL-LYS-ARG-CHLOROMETHYLKETONE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 777分子

#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 769 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: .1 M sodium acetate, pH 5.6, 16-18% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.998→66.381 Å / Num. obs: 83341 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.73 % / Rsym value: 0.132 / Net I/σ(I): 12.02
反射 シェル解像度: 1.998→2.12 Å / Rsym value: 0.608

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RYD (furin, chain A or chain B) and 5JMR (antibody, chain C or chain D)

4ryd

5jmr


解像度: 1.998→66.381 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.21 / 位相誤差: 17.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1971 4181 5.02 %
Rwork0.163 --
obs0.1647 83298 98.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.998→66.381 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9025 0 64 769 9858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0079353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05412736
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5893390
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071673
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9979-2.020700.2072517X-RAY DIFFRACTION91
2.0207-2.04440.24582790.19642455X-RAY DIFFRACTION100
2.0444-2.069400.19222739X-RAY DIFFRACTION98
2.0694-2.09560.24762790.18912440X-RAY DIFFRACTION97
2.0956-2.123100.17762746X-RAY DIFFRACTION100
2.1231-2.15220.21642790.18522484X-RAY DIFFRACTION99
2.1522-2.18300.18052716X-RAY DIFFRACTION96
2.183-2.21560.22242790.1722446X-RAY DIFFRACTION100
2.2156-2.250200.17212760X-RAY DIFFRACTION99
2.2502-2.28710.21342790.17732431X-RAY DIFFRACTION97
2.2871-2.326500.17372754X-RAY DIFFRACTION100
2.3265-2.36880.22182780.17722503X-RAY DIFFRACTION99
2.3688-2.414400.1742724X-RAY DIFFRACTION98
2.4144-2.46370.24442790.17152522X-RAY DIFFRACTION100
2.4637-2.517200.17182735X-RAY DIFFRACTION98
2.5172-2.57580.19172780.16222484X-RAY DIFFRACTION100
2.5758-2.640200.1722774X-RAY DIFFRACTION98
2.6402-2.71160.21092790.16882501X-RAY DIFFRACTION100
2.7116-2.791400.16922752X-RAY DIFFRACTION97
2.7914-2.88150.20042790.17322512X-RAY DIFFRACTION100
2.8815-2.984500.16132783X-RAY DIFFRACTION99
2.9845-3.1040.20462790.16952538X-RAY DIFFRACTION100
3.104-3.245200.16792754X-RAY DIFFRACTION98
3.2452-3.41630.19322790.16462522X-RAY DIFFRACTION99
3.4163-3.630300.16142829X-RAY DIFFRACTION99
3.6303-3.91060.17432780.14952568X-RAY DIFFRACTION100
3.9106-4.304100.1262838X-RAY DIFFRACTION100
4.3041-4.92670.14212780.12762616X-RAY DIFFRACTION100
4.9267-6.206500.1482915X-RAY DIFFRACTION100
6.2065-66.41730.20582790.17342759X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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