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- PDB-5jjx: Crystal structure of the HAT domain of sart3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jjx
タイトルCrystal structure of the HAT domain of sart3
要素Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
キーワードIMMUNE SYSTEM / SART3 / HAT / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


U6atac snRNA binding / ASAP complex / U4 snRNA binding / Cajal body / hematopoietic stem cell proliferation / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / ubiquitin-specific protease binding / homeostasis of number of cells / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U6 snRNA binding ...U6atac snRNA binding / ASAP complex / U4 snRNA binding / Cajal body / hematopoietic stem cell proliferation / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / ubiquitin-specific protease binding / homeostasis of number of cells / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / cell morphogenesis / mRNA splicing, via spliceosome / nucleosome assembly / regulation of gene expression / histone binding / nuclear speck / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SART3, RNA recognition motif 1 / SART3, RNA recognition motif 2 / LSM-interacting associated unstructured / LSM-interacting domain / Lsm interaction motif / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...SART3, RNA recognition motif 1 / SART3, RNA recognition motif 2 / LSM-interacting associated unstructured / LSM-interacting domain / Lsm interaction motif / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者DONG, A. / ZHANG, Q. / TEMPEL, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / TONG, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of the HAT domain of sart3
著者: ZHANG, Q. / DONG, A. / TEMPEL, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / TONG, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2016年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,24814
ポリマ－37,2121
非ポリマー3513
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15400 Å2
2
A: Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
ヘテロ分子

A: Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
ヘテロ分子

A: Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,74342
ポリマ－111,6373
非ポリマー10639
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area4260 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area42340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.113, 135.113, 43.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-408-

UNX

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要素

#1: タンパク質 Squamous cell carcinoma antigen recognized by T-cells 3 / SART-3 / Tat-interacting protein of 110 kDa / Tip110 / p110 nuclear RNA-binding protein


分子量: 37212.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SART3, KIAA0156, TIP110 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus-RIL / 参照: UniProt: Q15020
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 12 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 30% PEG 3350, 0.2 M NaCl, 0.1 M HEPES pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 30852 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.069 / Χ2: 1.636 / Net I/av σ(I): 43.543 / Net I/σ(I): 12.6 / Num. measured all: 256972
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2-2.037.80.9681100
2.03-2.078.10.8961100
2.07-2.1180.6821100
2.11-2.158.20.5151100
2.15-2.28.10.4491100
2.2-2.258.20.3421100
2.25-2.318.20.291100
2.31-2.378.20.2471100
2.37-2.448.30.1941100
2.44-2.528.40.1721100
2.52-2.618.30.1521100
2.61-2.718.50.1421100
2.71-2.848.50.1181100
2.84-2.998.60.0931100
2.99-3.178.70.0691100
3.17-3.428.70.0531100
3.42-3.768.50.0571100
3.76-4.318.30.051100
4.31-5.438.50.0411100
5.43-508.20.032199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0131精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-3000データ削減
SOLVE位相決定
精密化解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 4.016 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.141
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2393 1004 3.3 %RANDOM
Rwork0.2067 ---
obs0.2077 29831 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 93.04 Å2 / Biso mean: 45.951 Å2 / Biso min: 26.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å20.07 Å20 Å2
2--0.15 Å2-0 Å2
3----0.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2392 0 13 121 2526
Biso mean--31.72 45.26 -
残基数----299
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192473
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022297
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2131.9533357
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93135251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4775302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.33923.504117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.04915414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9321519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022802
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02590
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4054.671208
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3884.6671207
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4896.9811510
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 72 -
Rwork0.283 2181 -
all-2253 -
obs--99.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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